生物化学重点串讲.doc

生物化学经常考，但是题目类型及考察重点差别很大。建议大家找到所报考院校的历年真题参考一下，看它考察的重点是什么。一般说来，大致有两种出题方向：一种以问答题为主。一种填空选择教多。同济医大，复旦大学医学院，山东大学医学院主要考察问答题，而北大医学部，协和医大，首都医科大学，上海第二医科大学，第二军医大学，中科院生化所考察填空选择较多。填空选择要求知识面较广，同时这也是生化考察的趋势。

我们来讲讲具体的内容：

第一部分 生物大分子的结构及功能

1 20种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了（当然记下来更好），我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。

2 谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。

3 蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。

4 血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：别构效应，Bohr效应。相应的专业外语词汇也要掌握

5 蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问答题。建议大家逐字逐字背下来。

6 氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用（）法，以填空的形式出现。如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士，一般不会考察问答题。

7 概念：Z-DNA,DNA的变性，复性，增色效应，减色效应，杂交，探针，

8 酶部分也是很重要的。近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。最基本的东西我就不说了，比如酶的概念，作用特点等等。

概念：活化能 结合基团，活性中心，必需基团，辅酶或辅助因子，结合酶，全酶

维生素与辅酶是第一个难点，大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来。

酶反应动力学部分建议大家把公式跟四中抑制的图形记下来。填空中可以考察每种抑制的KmVm的变化情况---图形记住了，KmVm的变化也就轻松了，不然老混。其中也有几个概念：最适ph，最适温度，酶的比活性

酶的调节：酶调节的类型（共价调节，化学修饰，酶原激活，酶含量在分子水平的调节）。几个概念也很重要：别构酶，同工酶

第二部分 物质代谢

三大物质代谢中以糖的代谢最为重要。建议大家把糖酵解跟三羧酸循环的反应方程式记下来，尤其报考生化专业的同学。每步反应的酶及其调节都要记住。我当时就是这样复习的。这里肯定会有一个大题。后面的糖蛋白到是可以不看。有时候大陆边上的题也要留意一下，比如我给你提个问题：人体内血糖如何调节的？好象是生理上的题目，生化课本里也有讲到。我那一年考了个蛋白质的吸收跟代谢过程，好象就是生理题，但生化课本里也有提到。

脂肪酸代谢里合成跟分解代谢里提到的几个关键酶要知道。比如HSL，肉碱脂酰转移酶。倍它氧化过程要记住，生化专业的要把方程式记下来，非生化专业的要把每一步酶的名称记下来。要会计算生成ATP的个数。

比如一个问一分子软脂酸可以生成（）分子ATP（填空，129个）。另外还要注意奇数碳原子脂肪酸的问题。1999年北医生化就出了个计算一个奇数碳原子脂肪酸生成ATP个数的问题，是个简答题。就是要注意生成的丙酰CoA要经过三羧酸循环。

酮体也很经常考察的。生成过程中的限速酶要知道。

脂肪酸的合成里要注意此过程在胞液内进行。大家自己总结一下，有那些反应在线粒体外进行，有那些反应在微粒（滑面内织网）里进行，那些在融酶体里进行，那些在细胞液里进行。合成的限速酶也要知道。另外就是合成用的是NADPH。

磷脂合成大家也要看看，西医综合里经常考到，比如说（多选）：下列物质含有胆碱的有a卵磷脂 b脑磷脂 c心磷脂 d神经鞘磷脂 e神经节苷脂

胆固醇的代谢是经常考的，也是我们强调的第二个难点。胆固醇合成里要知道限速酶，用文字要把关键反应写出来（不要求分子结构）比如有甲羟戊酸CoA参加的那步反应。初级胆汁酸跟次级胆汁酸包括那些种类要知道，两个概念要清楚。胆汁酸的肝肠循环也要掌握。难点在于血浆脂蛋白代谢。我那一年就考了一个问答题，10分。我建议大家，尤其报考生化专业的同学，把书本上的几页书都背下来。包括几种脂蛋白的相互转化及代谢经过，几种受体（LDL，apoE，HDL，清道夫受体）还有几种调节关键酶及其调节（肝脂肪酶，LCAT，CETP）

氨基酸代谢也是个难点。氨基酸代谢如果跟糖代谢结合起来考察，题目就比较大了。首先你要清楚给你的氨基酸是脱氨还是脱羧。如果是脱氨，还要知道是生糖，还是生酮。我建议大家把教材上举到的例子务必掌握下来，有能力还要推一推其他常见的氨基酸。比如一个简单的例子：请写出谷氨酸的代谢经过。

“体内氨的代谢经过”这个大问答题是生化考试的经典题目。答案包括氨的来源，尿素生成，加上后面的核酸代谢。重点在于尿素合成。具体过程以及有那些酶参与要掌握下来。尿素合成跟三羧酸循环有切入点。大家自己扩展。

核酸代谢也比较头疼，幸好考察的少。具体的过程不要求掌握，但是个步骤的关键酶要记住。嘌呤嘧啶代谢的调节要看一看。一些细节留心一下：CTP的合成是在UMP的基础上合成的，脱氧发生在NDP水平上。还有什么叫“Lesch-Nyhan综合症”（缺乏HGPRT）

生物化学重点串讲二

第三部分 基因信息的传递

这部分内容在生化入学试题中所占的比重越来越大

一些最基本的概念我就不多说了。下面这些概念大家要重点记忆，必要的时候写在纸上

转录

结构基因，编码链，不对称转录，pribnow盒，转录空泡，顺式调控元件，反式作用因子，转录起始复合物，Rho factor，帽子结构，断裂基因，外显子，内含子

转录后的修饰：首尾修饰，mRNA的剪接

翻译

概念：ribozyme（核酶） 翻译的起始因子延长因子，释放因子 氨基酸密码的简并性，摆动性 SD序列 什么叫信号肽，酶的诱导，端粒酶

掌握：蛋白质生物合成的大体过程（翻译的起始，延长，终止）；翻译准确性的确保原理；翻译后加工的种类；几种常见抗生素的作用机理：四环素（核糖体小亚基），氯霉素（核糖体大亚基），链霉素（原核生物小亚基），嘌呤霉素（竞争酪氨酰tRNA）

表达调控

调控的种类（操作子模式，cAMP对转录的调控）；乳糖操纵子的作用机制；真核生物常见的顺式作用元件与反式因子结合的模型（亮氨酸拉练等等）

以上是我简单的串了一下通编生化教材的重点内容。我想还是那句话，再高明的技巧也代替不了艰苦的努力。我当初复习生化的时候，书都要翻烂了！反正一遍一遍的翻就是了。上面是纲领性质的，等你把教材看过三遍以后，就拿上面的内容作为重点吧，一般跑不出这个范围！

笔记

第一章 糖
糖的概念与分类：糖类物质是含多羟基的醛类或酮类化合物。
单糖：寡糖：多糖：复合糖：衍生糖：
第一节：单糖
1.葡萄糖分子结构特点
2.链状结构（P11）和环状结构（P14）特点
3.熟练写出几种常见的戊糖，己糖的链状和环状结构式及a和B的结构式
4.单糖的物理性质：旋光性，甜度，溶解度
5.化学性质：酸的作用（区分酮糖和醛糖方法），酯化作用，碱的作用，形成糖苷，氧化作用，还原作用，产生糖杀作用
第二节 寡糖
常见双糖：麦芽糖，蔗糖，乳糖，纤维二糖等性质和结构式
第三节 多糖
1.淀粉
2.糖原
3.纤维素
4.几丁质
5.组成特点，连接键，性质和功能
第二章 脂类
第一节 脂酰甘油类
1． 脂酰甘油是由脂肪酸和甘油形成的酯，分为单脂酰甘油，二脂酰甘油和三脂酰甘油。结构式，性质。
2． 脂肪酸：P46 几种常见的饱和脂肪酸（前5种）和不饱和脂肪酸的（共6种）分子式，简写法
3． 高等动植物脂肪酸的共性和特点：P45-47
4． 甘油三酯命名法，理化性质
5． 皂化和皂化值，酸败与酸值，卤化与碘值，乙酰化值等的概念，测定方法
第二节 磷脂类
1． 甘油磷脂的组成，结构式，命名法
2． 几种常见的甘油磷脂的分子式，分布及生物学功能
3． 几种重要的甘油磷脂结构式
第三节 结合脂类
1． 糖脂：脑苷脂类，神经节苷脂
2． 脂蛋白类：核蛋白类，磷蛋白类，单纯蛋白类
3． 血浆脂蛋白五种成分P69表2-10
第三章 蛋白质
第一节 蛋白质通论
1． 蛋白质组成特征：N%=16%凯氏定氮法测定蛋白质含量的原理
2． 蛋白质分类：简单蛋白质和结合蛋白质P75
3． 蛋白质的主要生物学功能：P78
第二节 氨基酸
1．20种氨基酸的名称，结构，简写符号（三字母）P80
2．氨基酸根据R基的极性分类P83表
3．氨基酸的旋光性：天然蛋白质的氨基酸----L-型
4．生色氨基酸：紫外光吸收性质-------分光光度法测定蛋白质原理和方法。---BEER定律
5．氨基酸的两性解离性质及解离常数的求法：P92 PI求法
6．氨基酸的甲醛滴定方法作为氨基酸定量分析的原理
7．氨基酸的化学反应，应用
（1）ａ-氨基参与的反应：亚硝酸反应/酰基化/羟基化/与醛作用形成西佛碱/脱氨反应
（2）ａ-羧基参加的反应：成盐，成酯反应/成酰氯反应/脱羧反应/叠氮反应
（3）ａ-氨基和ａ-羧基共同参与的反应：茚三酮反应/成肽反应
（4）几种重要的侧链基团的反应：Try,His,Arg,Met,Cys
8．氨基酸的分析分离：滤纸层析
第三节 蛋白质的一级结构
1． 肽及肽键的形成，肽键的性质
2． 多肽的命名法：*氨基酰*氨基酰****氨基酸；写出分子式
3． 推导多肽链的氨基酸顺序P122-126：几种酶解位点。溴化氰断裂
第四节 蛋白质的二级结构 P140
1． 构型与构象的概念：构型是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。构型的变化涉及到共价键的断裂。构象是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同空间立体结构。
2． 蛋白质二级结构的基本类型：ａ-螺旋，B-折叠，B0转角的描述，特征，长度计算
3． 超二级结构：（ａａ）（BａB）（BBB）
第五节 球状蛋白的结构与功能
1． 结构域，三级结构层次P169 四级结构
2． 维持三级结构的作用力：氢键，范德华力，疏水作用力，盐键，二硫键P164-167
3． 胰岛素的结构与功能P175
4． 血红蛋白的结构与功能P181
5． 免疫球蛋白的结构与功能P192
第六节 蛋白质的分离提纯
1． 蛋白质分子中可解离基团的PK值P197
2． 等电点PI值
3． 凝胶过滤法测定蛋白质分子量
4． SDS聚丙酰胺凝胶电泳法测定亚基分子量
5． 凝胶过滤柱层析原理
6． 离子交换柱层析的原理
7． 区带电泳，盘状电泳，双向电泳，等电聚焦电泳方法和原理
第四章 酶学
第一节 酶是生物催化剂
1.酶与化学催化剂的共性
2.酶作为催化剂的4个特性
3.酶的本质，组成，分类
4.概念：酶蛋白，蛋白酶，辅助因子，全酶，辅基，辅酶，单体酶，寡聚酶，多酶体系
第二节 酶的分类及命名
1.习惯命名法的原则
2.系统命名法的原则
3.六大类酶的名称，作用特点
4.酶的编号方法及每个数字的意义
第三节 酶分离纯化及活力测定
1.名称：酶活力，比活力，初速度，酶活力单位，转换数
2.酶的分离纯化方法
第四节 酶促反映动力学
1.米氏方程的提出
2.米氏方程的导出
3.米氏常数的意义
4.米氏常数的求法-双倒数作图法
5.PH对酶活力的影响
7.酶浓度对酶活力的影响
8.抑制剂，激活剂对酶活力的影响
9.酶的抑制作用
失活作用与抑制作用的差别
可逆抑制作用和不可逆抑制作用概念，区分
KS型和Kcat型抑制剂
四种可逆抑制作用机理，动力学模型，动力学方程推导，KM，VM变化情况，抑制率（i%）,抑制常数（KI，KIS），双倒数作图特征
第五节 酶的专一性及活力中心
1.专一性类型
2.几种蛋白酶的作用键
3.锁钥学说，诱导锲合学说
4.酶活性中心概念
第六节 酶作用机理
1.靠近效应和定向效应
2.底物形变
3.共价催化
4.酸碱催化
5.微环境作用
第七节
1.别构酶和别构效应
2.共价调节酶的特征
3.同工酶
4.诱导酶
第五章 核酸
第一节 核苷酸
1.核酸的组成
2.两类核酸：DNA ，RNA的化学组成
DNA：碱基（A，G，C，T）
D-2-脱氧核糖
RNA：碱基（A，G，C，U）
3.碱基（嘧啶碱，嘌呤碱）的结构式
4.核苷：连接方式，连接键，名称和结构式
5.核苷酸：连接方式，连接键，名称和结构式
第二节 脱氧核糖核酸（DNA）
1.DNA碱基组成的规律
2.DNA的一级机构：连接键，片段表示，线条表示法，文字缩写
3.DNA的空间结构要点：B-DNA
1）WATSON-CRICK双螺旋结构模型
2）DNA分子长度计算
3）碱基配对方式，互补原则
4.环状DNA的拓扑学特性
5.DNA的生物学功能
第三节 核糖核酸（RNA）
1.RNA的结构特点
2.RNA的种类
3.tRNA的结构特点：三叶草形结构模型，功能
４.mＲＮＡ结构特点和生物学功能
５.rＲＮＡ类型，功能
第四节　　核酸的理化性质及研究技术
１．核酸的紫外吸收光谱特征及作为核酸含量测定的依据
２．核酸的沉降特性
３，核酸的热变性和ＴＭ值，ＴＭ值意义
４．ＳＯＵＴＨＥＲＮ印迹法技术
５．ＤＮＡ限制内切酶图谱
第六章 维生素
1.维生素A :与视觉有关
2.维生素D:与钙的吸收与沉积有关
3.维生素E:与生育有关
4.维生素K:与血凝有关
A,D,E,K脂溶性
5.维生素C:结构式,功能
6.维生素B1:焦磷酸硫胺素(TPP),脱羧酶辅酶,结构式;维生素B1就是硫胺素
7.维生素B2:核黄素,结构式,功能
8.尼克酸,尼克酰胺:结构 功能
9.泛酸 :COA的结构式,功能
10.叶酸: 四氢叶酸结构式功能
11.生物素:结构式,功能
12.硫辛酸:结构,功能
13.吡哆醛:磷酸吡哆醛为转氨酶,结构式,转氨作用
14.P378表几种VB族辅酶的作用
说明:这一章节,在前年的辅导班里没有做要求,去年的辅导班里增加了对这章的要求.