生物化学蛋白质的结构与功能.pptx

第二章第二章 蛋白质结构与功效蛋白质结构与功效蛋白质蛋白质 生命物质基础生命物质基础生物化学蛋白质的结构与功能第1页学习目标学习目标掌握蛋白质的元素组成及其特点，会掌握蛋白质的元素组成及其特点，会计算样品中蛋白质含量计算样品中蛋白质含量熟悉组成人体蛋白质的氨基酸种类和熟悉组成人体蛋白质的氨基酸种类和结构特点结构特点理解蛋白质分子结构与蛋白质的功能理解蛋白质分子结构与蛋白质的功能活性关系活性关系掌握蛋白质的理化性质及在医学上的掌握蛋白质的理化性质及在医学上的应用应用生物化学蛋白质的结构与功能第2页食物中蛋白质能否被人体直接吸收呢食物中蛋白质能否被人体直接吸收呢?蛋白质必需经过消化成为各种蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸氨基酸,才才能被人体吸收和利用能被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质基本氨基酸是蛋白质基本组成单位组成单位，组成人体有，组成人体有2020种种。生物化学蛋白质的结构与功能第3页 什么是蛋白质什么是蛋白质?蛋蛋白白质质(protein)是是由由许许多多氨氨基基酸酸(amino acids)经经过过肽肽键键相相连连形形成成高高分分子含氮化合物。子含氮化合物。生物化学蛋白质的结构与功能第4页 蛋白质是生物体主要组成成份蛋白质是生物体主要组成成份分分布布广广：全全部部器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质；细细胞胞各个部分都含有蛋白质。各个部分都含有蛋白质。含含量量高高：蛋蛋白白质质是是细细胞胞内内最最丰丰富富有有机机分分子子，占占人人体体干干重重4545，一一些些组组织织含含量量更更高高，比比如如脾脾、肺肺及及横纹肌等高达横纹肌等高达8080。种类多种类多生物化学蛋白质的结构与功能第5页蛋白质占干重蛋白质占干重 人体中（中年人）人体中（中年人）人体人体 45%45%水水 55%55%细菌细菌 50%80%50%80%蛋白质蛋白质 19%19%真菌真菌 14%52%14%52%脂肪脂肪 19%19%酵母菌酵母菌 14%50%14%50%糖类糖类 1%1%白地菌白地菌 50%50%无机盐无机盐 7%7%生物化学蛋白质的结构与功能第6页 蛋白质是生命活动蛋白质是生命活动物质基础，没有蛋白质就没物质基础，没有蛋白质就没有生命。有生命。蛋白质是含量最丰富生蛋白质是含量最丰富生物大分子，含有各种生物学物大分子，含有各种生物学功效。功效。生物化学蛋白质的结构与功能第7页 蛋白质生理功效蛋白质生理功效参加生物细胞或组织器官组成，起支持或保护作用参加生物细胞或组织器官组成，起支持或保护作用催化作用：酶催化作用：酶调整作用：调整作用：激素、钙调蛋白、生物活性肽激素、钙调蛋白、生物活性肽收缩作用，含有收缩和运动功效收缩作用，含有收缩和运动功效 ：骨骼肌、肌动蛋白：骨骼肌、肌动蛋白载体作用载体作用,运输和储存功效运输和储存功效:血红蛋白、清蛋白、脂蛋血红蛋白、清蛋白、脂蛋白白保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白缓冲作用：血浆蛋白质（组成缓冲对，缓冲血液缓冲作用：血浆蛋白质（组成缓冲对，缓冲血液Ph值值作用）作用）其它：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、其它：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、物质代谢物质代谢生物化学蛋白质的结构与功能第8页第一节第一节 蛋白质分子组成蛋白质分子组成蛋白蛋白质的元素的元素组成及其特点成及其特点蛋白蛋白质的基本的基本组成成单位位氨基酸氨基酸（一）氨基酸（一）氨基酸结构构（二）氨基酸分（二）氨基酸分类生物化学蛋白质的结构与功能第9页一，蛋白质元素组成及其特点一，蛋白质元素组成及其特点，蛋白质元素组成，蛋白质元素组成:碳碳 5055 氮氮1517%氢氢 68 硫硫04氧氧2023 磷磷 01%还有少许铁还有少许铁,锌锌,锰锰,钼钼,碘碘,铜等铜等生物化学蛋白质的结构与功能第10页，特点：，特点：一切蛋白质都含有一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质而且各种蛋白质含氮含量相当恒定，平均为含氮含量相当恒定，平均为16%。一，蛋白质元素组成及其特点一，蛋白质元素组成及其特点样品蛋白质含量计算公式：样品蛋白质含量计算公式：100g样品中蛋白质含量（样品中蛋白质含量（%）=每克样品中含氮克数每克样品中含氮克数6.25100生物化学蛋白质的结构与功能第11页思索题：思索题：已知某品牌奶粉已知某品牌奶粉100g，已测出其中含，已测出其中含氮克数为氮克数为2g，求，求100g该样品中蛋白质含该样品中蛋白质含量（量（%）？）？解析：解析：蛋白蛋白质质含量含量(g%)=2100(g%)=21006.256.25100100 =2=26.256.25 =12.5%12.5%生物化学蛋白质的结构与功能第12页生物化学蛋白质的结构与功能第13页我们非常缺蛋白质我们非常缺蛋白质头大，头大，嘴小，嘴小，浮肿，浮肿，低烧，低烧，智力低智力低下下。年 安徽阜阳 空壳奶粉，脂肪、蛋白质和碳水化合物等基本营养物质不及国家标准三分之一，造成婴儿严重营养不良，四肢短小，身体瘦弱，脑袋偏大，被称为“大头娃娃”，越长越轻，甚至出现心、肝、肾等器官功效衰竭而死亡。生物化学蛋白质的结构与功能第14页 08年毒奶粉年毒奶粉 三聚氰胺事件三聚氰胺事件事故起因是很多食用三鹿集团生产奶粉婴儿被发觉患有肾结石，患儿数量多，甚至死亡，引发各国对乳制品安全担忧，中国国家质检局对国内乳制品厂家生产婴幼儿奶粉进行检测，事件快速恶化，包含伊利、蒙牛、光明、圣元及雅士利在内22个厂家产品中都检测出三聚氰胺，该事件重创中国制造商品信誉，多个国家禁止了中国乳制品进口。“三鹿奶粉事件”暴露了不法分子在奶粉中添加了三聚氰胺。三聚氰胺俗称蛋白精，其分子式为C3N6H6，含氮量为66%左右，实际上三聚氰胺是一个化工原料，因为它是一个结晶粉末，没有什么味道和气味，掺杂后不易被发觉，所以不法分子往奶粉里加入三聚氰胺，主要是想提升蛋白质含量。现在检测蛋白质方法都是经过检测里面氮来推算蛋白质，一些不法分子为了牟取暴利，可能在奶里面加一些水等，蛋白质含量就不够了，为了增加蛋白质含量就添加三聚氰胺，三聚氰胺里含氮，这就是他们添加三聚氰胺目标。三聚氰胺粉末三聚氰胺粉末生物化学蛋白质的结构与功能第15页 毒奶粉危害毒奶粉危害1，蛋白质摄入不足，造成营，蛋白质摄入不足，造成营养不良养不良虚胖（大头娃娃）虚胖（大头娃娃）2，长久摄入三聚氰胺会造成生殖、，长久摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统损害，膀胱、肾部结石，泌尿系统损害，膀胱、肾部结石，并可深入诱发膀胱癌。并可深入诱发膀胱癌。生物化学蛋白质的结构与功能第16页二，蛋白质基本单位二，蛋白质基本单位氨基酸氨基酸 酸水解：酸水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 碱水解：碱水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 酶水解：酶水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸证实：证实：氨基酸氨基酸是蛋白质基本组成单位是蛋白质基本组成单位生物化学蛋白质的结构与功能第17页 组成人体蛋白质组成人体蛋白质20种种氨基酸均属氨基酸均属于于L-氨基酸氨基酸 存在自然界中氨基酸有存在自然界中氨基酸有300300余种，但余种，但组成人体蛋白质氨基酸仅有组成人体蛋白质氨基酸仅有2020种，且种，且均属均属 L-L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。生物化学蛋白质的结构与功能第18页（一）氨基酸结构（一）氨基酸结构 组成蛋白质氨基酸组成蛋白质氨基酸1 1、结构通式、结构通式羧基羧基氨基氨基侧链基团侧链基团生物化学蛋白质的结构与功能第19页 每种氨基酸分子中最少都含有一个氨基和一个羧每种氨基酸分子中最少都含有一个氨基和一个羧基，而且连接在同一个碳原子上，故称基，而且连接在同一个碳原子上，故称-氨基酸氨基酸（脯氨酸除外：亚氨基（脯氨酸除外：亚氨基NH2+NH2+）。）。除甘氨酸除甘氨酸R为为H外，其它氨基酸外，其它氨基酸C是不对称是不对称碳原子，所以含有碳原子，所以含有L型与型与D型两种不一样构型，组成型两种不一样构型，组成人体都是人体都是L L型型。不一样氨基酸不一样氨基酸R侧链各异，它侧链各异，它们分子量、解离程度和化学反们分子量、解离程度和化学反应性质也不相同。应性质也不相同。2 2、结构特点：、结构特点：生物化学蛋白质的结构与功能第20页 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2生物化学蛋白质的结构与功能第21页二，氨基酸分类及其结构二，氨基酸分类及其结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸1 1、按、按R R基团化学结构分类基团化学结构分类生物化学蛋白质的结构与功能第22页氨基酸结构氨基酸结构 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine生物化学蛋白质的结构与功能第23页氨基酸结构氨基酸结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第24页氨基酸结构氨基酸结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第25页氨基酸结构氨基酸结构 甘氨酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸丙氨酸 Alanine缬氨酸缬氨酸 Valine亮氨酸亮氨酸 Leucine异亮氨酸异亮氨酸 Ileucine 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第26页氨基酸结构氨基酸结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第27页氨基酸结构氨基酸结构 丝氨酸丝氨酸 Serine 苏氨酸苏氨酸 Threonine 丝氨酸丝氨酸 Serine 含羟基含羟基氨基酸氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第28页氨基酸结构氨基酸结构 甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine 含硫氨基酸含硫氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第29页氨基酸结构氨基酸结构 甲硫氨酸甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸半胱氨酸 Cysteine 含硫氨基酸含硫氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第30页氨基酸结构氨基酸结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸酸性氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第31页氨基酸结构氨基酸结构 天冬氨酸天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸谷氨酸 Glutamate 酸性氨基酸酸性氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第32页氨基酸结构氨基酸结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第33页氨基酸结构氨基酸结构 天冬酰胺天冬酰胺 Asparagine谷氨酰胺谷氨酰胺 Glutamine 含酰胺氨基酸含酰胺氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第34页氨基酸结构氨基酸结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine生物化学蛋白质的结构与功能第35页氨基酸结构氨基酸结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine生物化学蛋白质的结构与功能第36页氨基酸结构氨基酸结构 碱性碱性氨基酸氨基酸精氨酸精氨酸 Arginine赖氨酸赖氨酸 Lysine组氨酸组氨酸 Histidine生物化学蛋白质的结构与功能第37页氨基酸结构氨基酸结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine生物化学蛋白质的结构与功能第38页氨基酸结构氨基酸结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine生物化学蛋白质的结构与功能第39页氨基酸结构氨基酸结构 芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸酪氨酸Tyrosine色氨酸色氨酸 Trytophan生物化学蛋白质的结构与功能第40页氨基酸结构氨基酸结构 脯氨酸脯氨酸 Proline 亚亚氨基酸氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第41页2，依据，依据R侧链极性分类侧链极性分类非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第42页1.中中性性氨氨基基酸酸：侧侧链链基基团团在在中中性性溶溶液液中中不不发发生生解解离离，因而不带电荷氨基酸。可分为：因而不带电荷氨基酸。可分为：a)极极性性氨氨基基酸酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，Trp；b)非非极极性性氨氨基基酸酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。生物化学蛋白质的结构与功能第43页（a a）、非极性疏水性氨基酸）、非极性疏水性氨基酸 特点：特点：含有非极性侧链，含有疏水性（在中性水溶含有非极性侧链，含有疏水性（在中性水溶液中溶解度较小）液中溶解度较小）,共共7 7种种。甘氨酸甘氨酸 （GlyGly）丙氨酸丙氨酸 （AlaAla）缬氨酸缬氨酸 （ValVal）亮氨酸亮氨酸 （LeuLeu）异亮氨酸异亮氨酸 （IleIle）苯丙氨酸苯丙氨酸 （PhePhe）脯氨酸脯氨酸 （ProPro）生物化学蛋白质的结构与功能第44页（b b）、极性中性氨基酸）、极性中性氨基酸 特点：特点：含有极性基团，在水中溶解度较大。含有极性基团，在水中溶解度较大。色氨酸色氨酸 （TrpTrp）丝氨酸丝氨酸 （SerSer）酪氨酸酪氨酸 （TyrTyr）半胱氨酸半胱氨酸 （CysCys）蛋氨酸蛋氨酸 （MetMet）天冬酰胺天冬酰胺 （AsnAsn）谷氨酰胺谷氨酰胺 （GlnGln）苏氨酸苏氨酸 （ThrThr）共共8 8个个生物化学蛋白质的结构与功能第45页2 2，酸性氨基酸，酸性氨基酸 特点特点:侧链基团在中性溶液中解离后带侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷氨基酸。负电荷氨基酸。在生理条件下带负电荷（酸性羧基）在生理条件下带负电荷（酸性羧基）天冬氨酸（天冬氨酸（AspAsp）谷氨酸（谷氨酸（GluGlu）共共2 2种种生物化学蛋白质的结构与功能第46页3,3,碱性氨基酸碱性氨基酸 特点：特点：侧链基团在中性溶液中解离后侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷氨基酸。带正电荷氨基酸。在生理条件下带正电荷（碱性在生理条件下带正电荷（碱性氨基）氨基）赖氨酸（赖氨酸（LysLys）精氨酸（精氨酸（ArgArg）组氨酸（组氨酸（HisHis）共共3 3种种生物化学蛋白质的结构与功能第47页从营养学角度分类：从营养学角度分类：必需氨基酸必需氨基酸：8 8种种 “笨蛋来宿舍晾一凉鞋笨蛋来宿舍晾一凉鞋”苯丙氨酸苯丙氨酸蛋氨酸（甲硫氨酸）蛋氨酸（甲硫氨酸）赖赖氨酸氨酸苏氨酸苏氨酸色氨酸色氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨异亮氨酸酸缬氨酸缬氨酸 半必需氨基酸半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸精氨酸、组氨酸 非必需氨基酸非必需氨基酸生物化学蛋白质的结构与功能第48页第二节第二节蛋白质蛋白质dede分子结构分子结构生物化学蛋白质的结构与功能第49页 蛋白质分子结构包含蛋白质分子结构包含一级结构一级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构基础结构空间结构生物化学蛋白质的结构与功能第50页生物化学蛋白质的结构与功能第51页氨基酸氨基酸结合方式结合方式一，氨基酸在多肽链中连接方式一，氨基酸在多肽链中连接方式CHCOOHR1CHNH2COOHR2NH2COHNHOH生物化学蛋白质的结构与功能第52页氨基酸结合方式氨基酸结合方式CHR1NH2OHCOH2OCHCOOHR2HNH生物化学蛋白质的结构与功能第53页氨基酸结合方式氨基酸结合方式:脱水缩合脱水缩合肽键肽键CHCOOHR3HNOH HCCHR1NH2COCHR2HNO二肽二肽H2OH2O生物化学蛋白质的结构与功能第54页氨基酸结合方式氨基酸结合方式:脱水缩合脱水缩合CCHR1NH2COCHR2HNO肽键肽键二肽二肽CHCOOHR3HNH2O肽键肽键三三肽肽以这类推，由多个氨基酸分子缩合而成含有多个肽以这类推，由多个氨基酸分子缩合而成含有多个肽键化合物，叫多肽（链状）。键化合物，叫多肽（链状）。H2O生物化学蛋白质的结构与功能第55页蛋白质中蛋白质中氨基酸连接氨基酸连接 肽键肽键 肽键肽键 是由一个氨基酸是由一个氨基酸-羧基（羧基（-COOH-COOH）与另一个）与另一个氨基酸氨基酸-氨基（氨基（-NH-NH2 2）脱水缩合而形成酰胺键）脱水缩合而形成酰胺键（-CO-NH-CO-NH-）。生物化学蛋白质的结构与功能第56页两两分分子子氨氨基基酸酸缩缩合合形形成成二二肽肽，三三分分子氨基酸缩合则形成子氨基酸缩合则形成三肽三肽肽肽链链中中氨氨基基酸酸分分子子因因为为脱脱水水缩缩合合而而基基团不全，被称为团不全，被称为氨基酸残基氨基酸残基。由由十十个个以以内内氨氨基基酸酸相相连连而而成成肽肽称称为为寡寡肽肽，由更多氨基酸相连形成肽称，由更多氨基酸相连形成肽称多肽多肽。生物化学蛋白质的结构与功能第57页N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-氨基氨基一端（左）一端（左）C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-羧基羧基一端（右）一端（右）n多肽链有两端：多肽链有两端：多多肽肽链链是是指指许许多多氨氨基基酸酸之之间间以肽键连接而成一个结构。以肽键连接而成一个结构。生物化学蛋白质的结构与功能第58页N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶生物化学蛋白质的结构与功能第59页（二）生物活性肽：（二）生物活性肽：生生物物体体内内含含有有一一定定生生物物学学活活性性肽肽类类物物质质称称生生物活性肽物活性肽。主主要要生生物物活活性性肽肽有有谷谷胱胱甘甘肽肽、神神经经肽肽、肽肽类类激素激素等。等。生物化学蛋白质的结构与功能第60页1.谷胱甘肽（谷胱甘肽（glutathione,GSH）：）：谷胱甘肽是一个称为谷胱甘肽是一个称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸谷氨酰半胱氨酰甘氨酸三肽化合物。三肽化合物。生物化学蛋白质的结构与功能第61页还原型与氧化型谷胱甘肽相互转变还原型与氧化型谷胱甘肽相互转变Glu-Cys-Gly|S|S|Glu-Cys-Gly-2H+2H谷胱甘肽分子中巯基可氧化或还原，故有谷胱甘肽分子中巯基可氧化或还原，故有还原型还原型（GSH）与与氧化型（氧化型（GSSG）两种存在形式。两种存在形式。2 Glu-Cys-Gly|SH生物化学蛋白质的结构与功能第62页解解毒毒作作用用：与与毒毒物物或或药药品品结结合合，消消除除其其毒毒性性作作用；用；参加氧化还原反应参加氧化还原反应：作为主要还原剂，参加体：作为主要还原剂，参加体内各种氧化还原反应；内各种氧化还原反应；保护巯基酶活性保护巯基酶活性：使巯基酶活性基团：使巯基酶活性基团-SH维持维持还原状态；还原状态；维持红细胞膜结构稳定维持红细胞膜结构稳定：消除氧化剂对红细胞：消除氧化剂对红细胞膜结构破坏作用。膜结构破坏作用。谷胱甘肽生理功用：谷胱甘肽生理功用：生物化学蛋白质的结构与功能第63页生物化学蛋白质的结构与功能第64页生物化学蛋白质的结构与功能第65页 半胱氨酸半胱氨酸 +二硫键二硫键-HH生物化学蛋白质的结构与功能第66页一级结构是蛋白质空间构象和特一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功效基础。异生物学功效基础。生物化学蛋白质的结构与功能第67页二二级结构构三三级结构构四四级结构构三，蛋白质空间结构三，蛋白质空间结构生物化学蛋白质的结构与功能第68页 肽键平面肽键平面 形成肽键形成肽键C-N键含有部分双键性质，键含有部分双键性质，不能旋转，使得形成酰胺键四个原子及相邻不能旋转，使得形成酰胺键四个原子及相邻C处于同一平面上叫处于同一平面上叫肽键平面肽键平面。它是蛋白质。它是蛋白质构象基本结构单位。构象基本结构单位。生物化学蛋白质的结构与功能第69页CCHR1NH2COCHR2HNOCOOH生物化学蛋白质的结构与功能第70页生物化学蛋白质的结构与功能第71页生物化学蛋白质的结构与功能第72页1 1，-螺旋螺旋 定义：定义：多肽链主链围绕中多肽链主链围绕中心轴作有规律螺旋式上心轴作有规律螺旋式上升结构，螺旋走向为顺升结构，螺旋走向为顺时针方向，称时针方向，称右手螺旋右手螺旋。作用力：作用力：氢键氢键生物化学蛋白质的结构与功能第73页 结构关键点：结构关键点：多肽链主链围绕中心轴形成多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋右手螺旋，侧链侧链伸向螺旋外侧。伸向螺旋外侧。每圈螺旋含每圈螺旋含3.6个氨基酸个氨基酸，螺距为，螺距为0.54nm，即即0.15nm/氨基酸残基氨基酸残基。每个肽键亚氨氢（每个肽键亚氨氢（H)和第四个肽键羰基氧和第四个肽键羰基氧(CO)形成形成氢键氢键保持螺旋稳定。保持螺旋稳定。氢键氢键与螺旋长轴基与螺旋长轴基本平行。本平行。生物化学蛋白质的结构与功能第74页生物化学蛋白质的结构与功能第75页影响影响-螺旋稳定原因有：螺旋稳定原因有：极大极大侧链基团侧链基团（存在空间位阻）；（存在空间位阻）；连连续续存存在在侧侧链链带带有有相相同同电电荷荷氨氨基基酸酸残残基基（同同种种电荷互斥效应）；电荷互斥效应）；生物化学蛋白质的结构与功能第76页2，b b-折叠折叠定义：定义：多肽链主链以多肽链主链以碳原子为旋转点，相碳原子为旋转点，相邻肽键平面依次折叠成邻肽键平面依次折叠成锯齿状结构锯齿状结构。作用力：作用力：氢键氢键生物化学蛋白质的结构与功能第77页生物化学蛋白质的结构与功能第78页生物化学蛋白质的结构与功能第79页3 3，-转角转角定义：定义：在肽链进行在肽链进行180180回折时转角上，通常回折时转角上，通常由四个氨基酸残基组由四个氨基酸残基组成，其中第二个残基成，其中第二个残基常为常为脯氨酸脯氨酸。作用力：作用力：氢键氢键生物化学蛋白质的结构与功能第80页生物化学蛋白质的结构与功能第81页4 4，无规卷曲，无规卷曲 定义：定义：是指多肽链中没有确定规是指多肽链中没有确定规律性那部分肽链构像。律性那部分肽链构像。生物化学蛋白质的结构与功能第82页生物化学蛋白质的结构与功能第83页生物化学蛋白质的结构与功能第84页生物化学蛋白质的结构与功能第86页生物化学蛋白质的结构与功能第87页生物化学蛋白质的结构与功能第88页肌红蛋白肌红蛋白N 端端 C端端 三级结构三级结构对于蛋白质分对于蛋白质分子形状及其功子形状及其功效活性部位形效活性部位形成起主要作用。成起主要作用。生物化学蛋白质的结构与功能第89页生物化学蛋白质的结构与功能第90页生物化学蛋白质的结构与功能第91页生物化学蛋白质的结构与功能第92页含含1010个以下亚基蛋白质分子称为个以下亚基蛋白质分子称为寡聚体寡聚体1010个以上称为个以上称为多聚体多聚体由相同亚基组成多聚体称为由相同亚基组成多聚体称为同源多聚体同源多聚体，不一样亚基组成，不一样亚基组成则称为则称为异源多聚体异源多聚体生物化学蛋白质的结构与功能第93页生物化学蛋白质的结构与功能第94页血红蛋白（血红蛋白（Hb）只有完只有完整四级结整四级结构才含有构才含有生物活性。生物活性。生物化学蛋白质的结构与功能第95页三三 蛋白质结构与功效关系蛋白质结构与功效关系 蛋白质结构与功效关蛋白质结构与功效关系亲密，系亲密，结构是功效基础，功结构是功效基础，功效是结构表达效是结构表达。生物化学蛋白质的结构与功能第96页生物化学蛋白质的结构与功能第97页生物化学蛋白质的结构与功能第98页一级结构一级结构 空间构象空间构象 功效功效1.一级结构中“关键”部分相同,其功效相同。如：不一样动物起源胰岛素用于治疗人糖尿病2、一级结构中“关键”部分改变,其功效也改变。如：镰刀状红细胞性贫血生物化学蛋白质的结构与功能第99页例：镰刀形红细胞贫血例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C(146)HbS 肽链肽链HbA 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C(146)（谷氨酸）（谷氨酸）（谷氨酸）（谷氨酸）（缬氨酸）（缬氨酸）（缬氨酸）（缬氨酸）这种由蛋白质分子发生变异所造成疾这种由蛋白质分子发生变异所造成疾病，称为病，称为“分子病分子病”。生物化学蛋白质的结构与功能第100页 突变造成本是可溶性血红蛋白聚集成突变造成本是可溶性血红蛋白聚集成丝，相互粘着，造成红细胞变形而成镰刀丝，相互粘着，造成红细胞变形而成镰刀状，极易破碎造成贫血。状，极易破碎造成贫血。生物化学蛋白质的结构与功能第101页二、空间结构与功效关系二、空间结构与功效关系l蛋白质功效依赖特定空间结构：蛋白质功效依赖特定空间结构：Hb Hb血红蛋白为例，血红蛋白为例，Hb Hb在氧分压低时极难在氧分压低时极难结合氧，随氧分压升高，结合氧能力急剧结合氧，随氧分压升高，结合氧能力急剧上升。上升。氧分子与氧分子与HbHb一个亚基结合后，引发亚基构一个亚基结合后，引发亚基构象改变这一现象称为象改变这一现象称为变构效应变构效应，氧分子则，氧分子则称为变构效应剂，称为变构效应剂，Hb Hb称为变构蛋白称为变构蛋白。生物化学蛋白质的结构与功能第102页血红蛋白氧饱和曲线血红蛋白氧饱和曲线生物化学蛋白质的结构与功能第103页蛋白质四级结构与功效关系蛋白质四级结构与功效关系变构效应变构效应生物化学蛋白质的结构与功能第104页生物化学蛋白质的结构与功能第105页疯牛病中蛋白质构象改变疯牛病中蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein,(prion protein,PrP)PrP)引发一组人和动物神经退行性病变。引发一组人和动物神经退行性病变。正常正常PrPPrP富含富含-螺旋，称为螺旋，称为PrPPrPc c。PrPPrPc c在某种未知蛋白质作用下可转变成全在某种未知蛋白质作用下可转变成全为为-折叠折叠PrPPrPscsc，从而致病。，从而致病。PrPc-螺旋PrPsc-折叠正常疯牛病生物化学蛋白质的结构与功能第106页第三节第三节 蛋白质主要理化性质蛋白质主要理化性质生物化学蛋白质的结构与功能第107页一，两性解离及等电点一，两性解离及等电点 蛋白质分子除两端氨基和羧基可解离外，氨蛋白质分子除两端氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中一些基团，在一定溶液基酸残基侧链中一些基团，在一定溶液pHpH条件下条件下都可解离成带负电荷或正电荷基团。都可解离成带负电荷或正电荷基团。蛋白质等电点蛋白质等电点(pI)当当蛋蛋白白质质溶溶液液处处于于某某一一pH值值时时，蛋蛋白白质质解解离离成成正正、负负离离子子趋趋势势相相同同，即即成成为为兼兼性性离离子子或或两两性性离离子子，净净电电荷荷为为零零，此此时时溶溶液液pH值值成成为为该该蛋蛋白白质质等等电电点点（pI）。生物化学蛋白质的结构与功能第108页PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2OH-H+OH-H+pH=pIpHpIpHpI 蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（H+）pHpI 蛋白质颗粒带负电荷（阴离子）（蛋白质颗粒带负电荷（阴离子）（OH）生物化学蛋白质的结构与功能第109页 人体体液：人体体液：pH 7.4 蛋白蛋白质：pI 5.0 人体大多数蛋白质解离成阴阴离子离子生物化学蛋白质的结构与功能第110页一、蛋白质理化性质所谓所谓电泳电泳，即带电粒子在电场中向与所带电荷电性相反方，即带电粒子在电场中向与所带电荷电性相反方向移动现象。向移动现象。因为蛋白质分子普通是带电荷粒子，在电场中，带因为蛋白质分子普通是带电荷粒子，在电场中，带负电荷负电荷蛋白质往蛋白质往正极正极移动，带移动，带正电荷正电荷蛋白质往蛋白质往负极负极移动，移动，分子量分子量小，带电荷多小，带电荷多蛋白质速度蛋白质速度快快，所以可用电泳方法进行蛋白，所以可用电泳方法进行蛋白质分离和纯化，以及辅助诊疗疾病。如临床上惯用血清蛋质分离和纯化，以及辅助诊疗疾病。如临床上惯用血清蛋白电泳来诊疗肝病。白电泳来诊疗肝病。蛋白质带电性和电泳蛋白质带电性和电泳生物化学蛋白质的结构与功能第111页正常血清蛋白电泳图片正常血清蛋白电泳图片慢性肝病时，血清蛋白电泳出现异常：即清蛋白降低，球蛋白增多。生物化学蛋白质的结构与功能第112页某一蛋白质分子等电点为某一蛋白质分子等电点为12.612.6，溶，溶液液PHPH为为7 7，在电场中，该蛋白质往，在电场中，该蛋白质往（）移动）移动生物化学蛋白质的结构与功能第113页二，胶体性质二，胶体性质 1，蛋白质是相对分子质量较高有机化合物，分，蛋白质是相对分子质量较高有机化合物，分子颗粒在子颗粒在1100nm范围之内，属于胶体颗粒，范围之内，属于胶体颗粒，因溶于水，称亲水胶体。因溶于水，称亲水胶体。蛋白质在水溶液中稳定蛋白质在水溶液中稳定两大原因两大原因：水化膜水化膜 预防蛋白质从溶预防蛋白质从溶液中析出液中析出 电荷电荷 2，蛋白质颗粒大，含有不通透性，蛋白质颗粒大，含有不通透性半透膜半透膜生物化学蛋白质的结构与功能第114页+带正电荷蛋白质带正电荷蛋白质带负电荷蛋白质带负电荷蛋白质在等电点蛋白质在等电点蛋白质水化膜水化膜+带正电荷蛋白质带正电荷蛋白质带负电荷蛋白质带负电荷蛋白质不稳定蛋白质颗粒不稳定蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质聚合沉淀溶液中蛋白质聚合沉淀生物化学蛋白质的结构与功能第115页蛋白质胶体性质蛋白质胶体不能透过半蛋白质胶体不能透过半透膜透膜 将分子量大蛋白质和将分子量大蛋白质和分子量小物质如无机盐分子量小物质如无机盐混合装入含有半透膜性混合装入含有半透膜性质透析袋内，再将透析质透析袋内，再将透析袋置入水中，则可分离袋置入水中，则可分离开来。开来。生物化学蛋白质的结构与功能第116页蛋白质胶体性质蛋白质超速离心 利用机械快速旋转所产生离心力将不一样密度蛋白质分离开来其沉降系数与蛋白质分子量、密度、排列紧密程度等相关生物化学蛋白质的结构与功能第117页生物化学蛋白质的结构与功能第118页生物化学蛋白质的结构与功能第119页生物化学蛋白质的结构与功能第120页生物化学蛋白质的结构与功能第121页蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出现象称为蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出现象称为沉淀（沉淀（precipitation）。蛋白质沉淀蛋白质沉淀变性后蛋白质因为疏变性后蛋白质因为疏水基团暴露而易于沉水基团暴露而易于沉淀，但沉淀蛋白质不淀，但沉淀蛋白质不一定都是变性后蛋白一定都是变性后蛋白质质。生物化学蛋白质的结构与功能第122页蛋白质沉淀蛋白质沉淀 沉淀方法沉淀方法 盐析法：中和表面电荷并破坏水化膜；普通不会盐析法：中和表面电荷并破坏水化膜；普通不会造成变性造成变性有机溶剂沉淀法：普通引发蛋白质变性有机溶剂沉淀法：普通引发蛋白质变性重金属盐沉淀法：应用临床重金属解毒重金属盐沉淀法：应用临床重金属解毒生物碱试剂和一些酸沉淀法：用于临床检验部门生物碱试剂和一些酸沉淀法：用于临床检验部门去除体液中干扰测定蛋白质去除体液中干扰测定蛋白质生物化学蛋白质的结构与功能第123页蛋白质凝固蛋白质凝固加热使蛋白质变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为并凝聚成块状称为凝固（凝固（coagulation）。所以，凝固蛋白质所以，凝固蛋白质一定发生变性一定发生变性。生物化学蛋白质的结构与功能第124页蛋白质呈色反应蛋白质呈色反应1茚三酮反应：茚三酮反应：氨基酸游离氨基酸游离-氨基氨基可与茚三酮缩合产生可与茚三酮缩合产生蓝紫色蓝紫色化合物（脯氨化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质），其最大吸收峰在在570nm。可利用此性质测定氨基酸含量。可利用此性质测定氨基酸含量。生物化学蛋白质的结构与功能第125页蛋白质呈色反应蛋白质呈色反应2、双缩脲反应：在双缩脲反应：在弱碱弱碱溶液中，蛋白质分子中溶液中，蛋白质分子中肽键肽键与与硫酸铜共热生成紫色或红色络合物反应。可用于检测硫酸铜共热生成紫色或红色络合物反应。可用于检测蛋白质水解程度蛋白质水解程度3 3、FolinFolin酚试剂呈色反应：蛋白质分子中酚试剂呈色反应：蛋白质分子中酪氨酸酪氨酸残基上残基上酚能够在碱性条件下与磷钨酸、磷钼酸盐反应生成蓝酚能够在碱性条件下与磷钨酸、磷钼酸盐反应生成蓝色化合物，在色化合物，在540nm540nm波优点，该蓝色化合物光密度大波优点，该蓝色化合物光密度大小与蛋白质含量成正比，此方法特异性强、灵敏度高，小与蛋白质含量成正比，此方法特异性强、灵敏度高，是临床普遍使用蛋白质定量测定方法是临床普遍使用蛋白质定量测定方法。生物化学蛋白质的结构与功能第126页色氨酸色氨酸和和酪氨酸酪氨酸含含共轭双键共轭双键其其在波长在波长280nm280nm左右有最大吸收峰，左右有最大吸收峰，以以色氨酸色氨酸吸收最强。吸收最强。大多数蛋白质都含有这两种氨大多数蛋白质都含有这两种氨基酸残基，所以，可利用此性基酸残基，所以，可利用此性质采取紫外分光光度法测定蛋质采取紫外分光光度法测定蛋白质含量。白质含量。2 2紫外吸收性质：紫外吸收性质：生物化学蛋白质的结构与功能第127页 第四节第四节 蛋白质分类蛋白质分类生物化学蛋白质的结构与功能第128页生物化学蛋白质的结构与功能第129页生物化学蛋白质的结构与功能第130页按功效分类按功效分类:活性蛋白质活性蛋白质:酶酶 激素激素非活性蛋白质非活性蛋白质:角蛋白角蛋白 胶原蛋白胶原蛋白生物化学蛋白质的结构与功能第131页Thank you 生物化学蛋白质的结构与功能第132页