生物化学课后答案（王镜岩第三版）.pdf

第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生 物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子 参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。多数糖类具有(CHz O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以 上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单 糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖 或糖复合物。单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单 糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型 D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2个旋光异构体，组成2日对不同的 对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅 有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。单糖的构型是指离竣基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fisch er E论证了己醛糖旋 光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fisch er投影 式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或 酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5 羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间 形成五元环吠喃糖(如吠喃果糖)。成环时由于锻基碳成为新的不对称中心，出现 两个异头差向异构体，称a和B异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡 中。在标准定位的Hswort h式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为a异头物，上方的为B异头物，实际上不像Hawort h式所示的那样氧环面上的所有原子都处 在同一个平面，毗喃糖环一般采取椅式构象，吠喃糖环采取信封式构象。单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成竣酸，皴基还原成 醇；一般的羟基参与成脂、成醛、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖昔键 与醇和胺连接，形成糖普化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过。-糖背键相连，在核甘酸和核酸中戊糖经N-糖甘键与心口密嚏或喋吟碱相连。生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc,Gal,M an,Fru,GlcNAc,GalNAc,L-Fuc,NeuNAc(S ia),GlcU A等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物 参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中 间物。蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由a-Gia和Fru在两个异头 碳之间通过糖昔键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成月杀、变 旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal 3(l-4)Glc,麦芽糖是Glc a(l-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊 精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过a-1,4糖昔 键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂 等。淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的 贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮 能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有a-1,4连键，支链淀 粉和糖原除a-1,4连键外尚有a-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉 高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过BT.4糖音键连接而成的，这 一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基 本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，GlcNAcB(l-4)M urNAc,二糖单位问通过B4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作 用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起 2抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞 壁的特有成分。糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多膜内在蛋白质加分泌蛋白质都 是糖蛋白糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和 蛋白质。一个寡搪链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列 组合数目是一个天文数字。糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸残基之 间的连接方式有:N-糖太键,如B-GlcNAc-Asn和。-糖肽链,如a-GalNAc-T h r/S er,3-Gal-Hyl,P-L-Araf-Hyp,N-连接的寡糖链(N-糖链)都含有一个共同的结构花 式称核心五糖或三甘露糖基核心，N-糖链可分为复杂型、高甘露糖型和杂合型三 类，它们的区别王要在外周链，。-糖链的结构比N-糖链简单，但连接形式比N-糖 链的多。糖蛋白中的寡糖链在细胞识别包括细胞粘着、淋巴细胞归巢和精卵识别等生 物学过程中起重要作用。在人红细胞表面上存在很多血型抗原决定簇，其中多数是寡糖链。在ABO血 型系统中A,B,0(H)三个抗原决定簇只差一个单糖残基,A型在寡糖基的非还原 端有一个GalNAc,B型有一个Gal,0型这两个残基均无。凝集素是一类非抗体的能与糖类专一结合的蛋白质或糖蛋白，伴刀豆凝集素 A(ConA),花生凝集素等属植物凝集素;细菌和病毒也有凝集素，如流感病毒含红细 胞凝集素。作为各类白细胞CAM的选择蛋白家族也属于凝集素。此家族中已知有 L、E、P三种选择蛋白，它们通过细胞粘着产生多种生物学效应，如免疫应答、炎症反应、肿瘤转移等。糖胺聚糖和蛋白聚糖是动物细胞外基质的重要成分。糖胺聚糖是由己糖醛酸 和己糖胺组成的二糖单位重复构成。多数糖胺聚糖都不同程度地被硫酸化如4-硫 酸软骨素、硫酸角质素等。糖胺聚搪多以蛋白聚糖形式存在，但透明质酸是例外。蛋白聚糖是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖链和一个核心蛋白共价连 接而成。有的蛋白聚糖以聚集体(透明质酸分子为核心)形式存在。它们是高度亲 3水的多价阴离子，在维持皮肤、关节、软骨等结缔组织的形态和功能方面起重要 作用。寡糖链结构分析的一般步骤是:分离提纯待测定的完整糖链，对获得的均一样 品用GLC法测定单糖组成，根据高碘酸氧化或甲基化分析确定糖音键的位置，用 专一性糖甘酶确定糖昔键的构型糖链序列可采用外切糖音酶连续断裂或FAB-M S等方法加以测定。习题1.环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？25=32解：考虑到Cl、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为2=32个。2.含D-毗喃半乳糖和D-毗喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)？含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体？20；32解：一个单糖的C1可以与另一单糖的Cl、C2、C3、C4、C6形成糖昔键，于是a-D-毗喃半乳基-D-毗喃葡萄糖昔、B 4)-H比喃半乳基-D-毗喃葡萄糖昔、a-D-毗喃 葡萄糖基-D-毗喃半乳糖昔、B-D-毗喃葡萄糖基-D-毗喃半乳糖昔各有5种，共5 X4=20个异构体。糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于 和另一单糖的C1形成糖昔键，算法同上，共有4X4=1 6个，考虑到二糖与多肽相 连时的异头构象，异构体数目为1 6X2=32个。3.写出8 脱氧核糖、a-D-半乳糖、B-L-山梨糖和B-D-N-乙酰神经氨酸(唾液酸)的Fisch er投影式，Hawort h式和构象式。4.写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,a/B,f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)4OHhoh2c0A、3-D-f-Fru；B、a-L-p-Glc；C、R；D、S 5.L7-葡萄糖的a和B异头物的比旋口口力分别为+H2.2。和+1 8.7 0。当a-D-眦喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+1 1 2.2降至平衡值+52.7 0。计算平衡 混合液中a和B异头物的比率。假设开链形式和吠喃形式可忽略。a异头物的比 率为36.5%,B异头物为63.5%解:设a异头物的比率为x,则有1 1 2.2x+1 8.7(1x)=52.7,解得x=36.5%,于是(l-x)=63.5%o6.将500 mg糖原样品用放射性氧化钾(KCN)处理，被结合的“CN-正好是0.193 umoL另一 500 mg同一糖原样品，用含3%HC1的无水甲醇处理，使之形成还原 末端的甲基葡糖昔。然后用高碘酸处理这个还原端成为甲基葡糖昔的糖原，新产 生的甲酸准确值是347 ix molo计算(a)糖原的平均相对分子质量.(b)分支的程度(分支点%)(a)2.59X 1 06；(b)1 1.24%解：(a)M r=0.5/(0.1 93X1 0-6)=2.59X1 06347 X 1 0 6x 1 63/0.5=11.3%7.D-葡萄糖在31 c水中平衡时，a-毗喃葡糖和B-毗喃葡糖的相对摩尔含量分 别为37.3%和62.7%。计算D-葡萄糖在31 c时由a异头物转变为B异头物的标准 自由能变化。气体常数R为 8.31 4J/molKo AG=-1.31 k J/mol解：AG=-RT ln(c2/cl)=-8.31 4X300X ln(62.7/37.3)=-l.30 k J/mol58.竹子系热带禾本科植物，在最适条件下竹子生长的速度达0.3 m/d高，假定竹 茎几乎完全由纤维素纤维组成，纤维沿生长方向定位。计算每秒钟酶促加入生长 着的纤维素链的单糖残基数目。纤维素分子中每一葡萄糖单位约长0.45 nm0:7 800 残基/s解:0.3/(24 X 3600)/0.45X10 9=7800 残基/s9.经还原可生成山梨醇(D-葡萄醇)的单糖有哪些？L-山梨糖;D-葡萄糖;L-古洛 糖；D-果糖1 0.写出麦芽糖(a型)、纤维二糖(B型)、龙胆糖和水苏糖的正规(系统)名称的 简单形式，并指出其中哪些(个)是还原糖，哪些(个)是非还原糖。解：麦芽糖芽型):Glca(l-4)Glc纤维二糖二型):GlcP(l-4)Glc龙胆糖：GlcP(l-6)Glc水苏糖：Gal a(l-*6)Gal a(l-*6)Glc(a 1*-P 2)Fru1 1.纤维素和糖原虽然在物理性质上有很大的不同，但这两种多糖都是4连接 的D-葡萄糖聚合物，相对分子质量也相当，是什么结构特点造成它们在物理性质 上的如此差别?解释它们各自性质的生物学优点。12.革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同?肽聚糖中的糖 肽键和糖蛋白中的糖肽键是否有区别？答：肽聚糖：革兰氏阳性细菌和阴性细菌共有；磷壁酸：革兰氏阳性细菌特 有；脂多糖：革兰氏阴性细菌特有。两种糖肽键有区别：肽聚糖中为NAM的C3 羟基与D-Ala竣基相连；糖蛋白中是糖的C1羟基与多肽Asny-氨基N或 T h r/S er/Hyl/Hyp 羟基 0 相连。613.假设一个细胞表面糖蛋白的一个三糖单位在介导细胞与细胞粘着中起关键作 用。试设计一个简单试验以检验这一假设。如果糖蛋白的这个三糖单位在细胞相 互作用中是关键的，则此三糖本身应是细胞粘着的竞争性抑制剂1 4.糖蛋白中N-连接的聚糖链有哪典类型?它们在结构上有什么共同点和不同点？答：(1)复杂型(complex t ype)这类N-糖链，除三甘露糖基核心外，不含其 他甘露糖残基。还原端残基为GlcNAc B 1一的外链与三甘露糖基核心的两个a-甘 露糖残基相连,在三类N-糖链中复杂型结构变化最大。(2)高甘露糖型(h ig h-mannose t ype)此型N-糖链除核心五糖外只含a-甘 露糖残基。(3)杂合型(h ybrid t ype)此型糖链具有复杂型和高甘露糖型这两类糖链 的结构元件。1 5.举出两个例子说明糖蛋白寡糖链的生物学作用。答：(1)糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用；(2)糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性。(例见教材P6(fP61)1 6.写出人ABH血型抗原决定簇的前体结构，指出A抗原、B抗原和。抗原(H物 质)之间的结构关系，答案见表97表中.R=蛋白质或脂质表1-9人ABH和Lewis抗原决定簇的结构血型物质结 构I型前年11型前体H物质(0抗原)A抗原B抗原Le*Gal 1-3GlcAc 斜-RGal 4(；lcNAc f RL-Fuc a-2GaI 23/4GlcNAi 伊 fGelNAc a 1-3(L-Fuc al-2)Gai flf 3/4GlcNAc g ifGalFuc al-2)Gal 1 3/4GlcNAc flfGal g if 3(L-Fuc a 1-4)G1cNAc.IfL Fuc al-2Ga】41 f 3(I,-Fuc al-*4)GlcNAc 户小1 7.具有重复二糖单位，GlcU AB(If 3)GlcNA,而单位间通过6(14)连接的天然多糖是什么？透明质酸1 8.糖胺聚糖如硫酸软骨素，其生物功能之一与该分子在水中所占的体积远比脱 水时大这一生质有关。为什么这些分子在溶液中所占体积会这样大？答：由于分子表面含有很多亲水基团，能结合大量的水，形成透明的高粘性 水合凝胶，如一个透明质酸(HA)分子在水中将占据100010000倍于自身体积的 空间。1 9.举例说明内切糖甘酶和外切糖甘前在聚糖链结构测定中的作用。(见教材P7 3)20.一种三糖经B-半乳糖甘酶完全水解后，得到D-半乳糖和D-葡萄糖，其比例为 2：1,将原有的三糖用NaBHi还原，继而使其完全甲基化和酸水解，然后再进行一 次NaBH还原，最后用醋酸酎乙酸化，得到二种产物:2,3,4,6-四甲基1,5二乙 酰基-半乳糖醇,2,3.4-三甲基-1,5,6-三乙酸基-半乳糖醇,1.2.3.5.6-五甲 基-4-乙酰基-山梨醇。分析并写出此三糖的结构。D-Gal 3(1-6)D-Gal3(1一 4)D-Glc8第二章脂质提要脂质是细胞的水不溶性成分，能用有机溶剂如乙醛、氯仿等进行提取。脂质按化学组成可分为单纯脂质、复合脂质和衍生脂质；按生物功能可分为 贮存脂质、结构脂质和活性脂质。天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。脂肪酸可分为饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键儿乎总是处 于C9-C1 0之间（A9）并且一般是顺式的。脂肪酸的物理性质主要决定于其烽链的 长度与不饱和程度。必需脂肪酸是指对人体的功能不可缺少，但必须由膳食提供的两个多不饱和 脂肪酸，亚油酸和亚麻酸；前者属3-6家族，后者3-3家族。类二十碳烷主要是由20碳的花生四烯酸衍生而来并因此得名，包括前列腺 素、凝血恶烷和白三烯，它们是体内的局部激素。三酰甘油或甘油三脂（T G）是由脂肪酸与甘油形成的三脂。三酰甘油可分简单 三酰甘油和混合三酰甘油。天然油脂是简单和混合三酰甘油的混合物。三酰甘油 与碱共热可发生皂化，生成脂肪酸盐（皂）和甘油。三酰甘油也和游离脂肪酸一样，它的不饱和键能发生氢化、卤化和过氧化作用。测定天然油脂的皂化值、碘值、酸值和乙酰化值，可确定所给油脂的特性。三酰甘油主要作为贮存燃料，以汕滴 形式存在于细胞中。蜡是指长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的酯。天然蜡如蜂蜡是多种蜡酯 的混合物。蜡是海洋浮游生物中代谢燃料的主要贮存形式。蜡还有其他的生物功 能如防水、防侵袭等。脂质过氧化定义为多不饱和脂肪酸或多不饱和脂质的氧化变质。它是典型的 活性氧参与的自由基链式反应。活性氧（0”OH、上02、一。2等）使生物膜发生脂 质过氧化，造成膜的损伤、蛋白质和核酸等大分子的异常。脂质过氧化与多种疾 9病有关。体内的抗氧化剂如超氧化物歧化酶（S OD）、维生素E等是与脂质过氧化坑 衡的保护系统。磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂。甘油磷脂是由sn-甘油-3-磷酸衍生而来，最简 单的甘油磷脂是3-sn-磷脂酸，它是其他甘油磷脂的母体。磷脂酸进一步被一个 极性醇（如胆碱、乙醇胺等）酯化，则形成各种甘油磷脂如磷脂酰胆碱和磷脂酰乙 醇胺。鞘磷脂是由鞘氨醇代替甘油磷脂中的甘油形成的磷脂。鞘氨醇是种长链的 氨基醇。其2-位氨基以酰胺键与脂肪酸连接形成神经酰胺，这是这类磷脂的母体。神经酰胺的1-位羟基被磷酰胆碱或磷酰乙醇胺脂化则形成鞘磷脂。磷脂是两亲分 子，有一个极性头基和一个非极性尾，在水介质中能形成脂双层；它们主要参与 膜的组成。糖脂主要是鞘糖脂，它也是神经酰胺的衍生物，在神经酰胺的位羟基通过 糖昔键与糖基连接而成鞘糖脂。重要的鞘糖脂有脑甘脂和神经节甘脂，后者含有 唾液酸。作为膜脂的鞘糖脂与细胞识别以及组织、器官的特异性有关。菇类可看成是异戊二烯（CS）的聚合物，有倍半菇、双菇、三菇、四菇等。菇 的结构有线形的，也有环状的。许多植物精油、光合色素和俗类的前体鲨烯都是 菇。类固醇或称留类，是环戊烷多氢菲的衍生物。固醇或留醇是类固醇中的一大 类，其结构特点是在密核的C3上有一个B羟基，C1 7上有一个含810个碳的燃 链。固醇存在于大多数真核细胞的膜中但细菌不含固醇。胆固醇是最常见的一种 动物固醇，参与动物细胞膜的组成。胆固醇也是体内类固醇激素和胆汁酸（胆酸、鹅胆酸和脱氧胆酸）的前体。胆固醇与动脉粥样硬化有关。植物固醇如谷固醇、豆 固醇，它们自身不易被肠粘膜吸收并能抑制胆固醇吸收。脂蛋白是由脂质和蛋白质以非共价键结合而成的复合体。脂蛋白中的蛋白质 部分称载脂蛋白。血浆脂蛋白是血浆中转运脂质的脂蛋白颗粒。由于各种血浆脂 蛋白的密度不同可用超离心法把它们分成5个组分（按密度增加为序）：乳糜微粒，极低密度脂蛋白（V LDL）,中间密度脂蛋白（IDL）,低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋 10白(HDL)。血浆脂蛋白都是球形颗粒，有一个由三酰甘油和胆固醇脂组成的疏水核 心和一个由磷脂、胆固醇和载脂蛋白参与的极性外壳。载脂蛋白的主要作用是增 溶疏水脂质和作为脂蛋白受体的识别部位。测定脂质组成时，脂质可用有机溶剂从组织中提取，用薄层层析或气液色谱 进行分离。单个的脂质可根据其层析行为，对专一性酶水解的敏感性或质谱分析 加以鉴定。习题1.天然脂肪酸在结构上有哪些共同的特点？答：天然脂肪酸通常具有偶数碳原子，链长一般为12-22碳。脂肪酸可分为 饱和、单不饱和与多不饱和脂肪酸。不饱和脂肪酸的双键位置，有一个双键儿乎 总是处于C9-C1 0之间(A9),并且一般是顺式的。2.(a)由甘油和三种不同的脂肪酸(如豆蔻酸、棕桐酸和硬脂酸)可形成多少种不 同的三酰甘油(包括简单型和混合型在内)？(b)其中定量上不同组成的三酰甘油 可有多少种？(a)27种；(b)10种解：(a)33=27 种;(b)3X3+1=1 0 种3.(a)为什么饱和的18碳脂肪酸硬脂酸的熔点比18碳不饱和脂肪酸油 酸的熔点高？(b)干酪乳杆菌产生的乳杯菌酸(19碳脂肪酸)的熔点更接近硬脂 酸的熔点还是更接近油酸的熔点？为什么？答：(a)油酸有一个49顺式双键，有序性校差；而硬脂酸有序性高，故熔点 也高；(b)硬脂酸。因为熔点随链长的增加而增加。4.从植物种子中提取出1 g油脂，把它等分为两份，分别用于测定该油脂的皂化 11值和碘值。测定皂化值的一份样品消耗KOH 65 mg,测定碘值的一份样品消耗12 510 mg.试计算该油脂的平均相对分子质量和碘值。1 292;1 02解：M r=(3X56X1 000)/(2X65)=129212值=0.51 X1 00/0.5=102(1 00g油脂卤化时吸收12的克数)5.某油脂的碘值为68,皂化值为210。计算每个油脂分子平均含多少个双健。2 个解:1 00g 油脂的物质的量=(21 0X1 00)/(3X56X1 000)=0.1 25mol平均双键数=(68/254)/0.125心2个6.(a)解释与脂质过氧化育关的几个术语：自由基、活性氧、自由基链反应和抗 氧化剂；(b)为什,么PU FA容易发生脂质过氧化？答：(a)自由基：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有 一个未(不)成对电子(unpaired elect ron)的原子或原子团。活性氧：氧或含氧的高反应活性分子，如(n、0H、H2O2、一。2(单线态氧)等统称为活性氧。自由基链反应：自由基化学性质活泼，能发生抽氢、歧化、化合、取代、加 成等多种反应，但是自由基反应的最大特点是倾向于进行链式反应fch ain react ion)，链反应一般包括3个阶段：引发、增长和终止。抗氧化剂：凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物 质称为抗氧化剂(ant ioxid ant)。(b)多不饱和脂肪酸(PU FA)中的双键具有潜在的还原性，容易发生过氧化作 用。7.为解决甘油磷脂构型上的不明确性，国际生物化学命名委员会建议采取立体专 12一编号命名原则。试以磷酸甘油为例说明此命名原则。8.写出下列化合物的名称：(a)在低pH时，携带一个正净电荷的甘油磷脂；(b)在中性pH时携带负净电荷 的甘油磷脂；(c)在中性pH时，净电荷为零的甘油磷脂。答：(a)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺；(b)磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘 油，T;双磷脂酰甘油(心磷脂)，-2；(c)磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺。9.给定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问(a)哪两个成分在 蜡和鞘脂脂中都存在？(b)哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在？(c)哪些(个)成分只在神经节背脂而不在脂肪中存在?(a)脂肪酸，长链醇；(b)甘油，脂肪酸；(c)糖，长链醇10.指出下列膜脂的亲水成分和疏水成分：(a)磷脂酰乙醇胺；(b)鞘磷脂；(c)半 乳糖基脑甘脂；(d)神经节昔脂；(e)胆固醇。答：(a)乙醇胺；脂肪酸(b)磷酰胆碱或磷酰乙醇胺；脂肪酸和煌链(c)半乳糖；脂肪酸和煌链(d)连有唾液酸的寡糖链；脂肪酸和煌链(e)C3羟基;留核和C1 7烷煌侧链1 1.(a)造成类固醇化合物种类很多的原因是什么？(b)人和动物体内胆固醇可转 变为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？答：(a)环上的双键数日和位置不同;取代基的种类、数目、位置和取向(a B)不同;环和环稠合的构型(顺反异构)不同。(b)动物中从胆固醇衍生来的类固醇包括5类激素:雄激素、雌激素、孕13酮、糖皮质激素和盐皮质激素，维生素D和胆汁酸。12.胆酸是人胆汁中发现的A-B顺式类固醇（图2T 8）。请按图2T 5所求椅式构 象画出胆酸的构象式，并以直立键或平伏键标出C3,C7和C1 2上3个羟基。1 3.一种血浆脂蛋白的密度为L08g/cm3,载脂蛋白的平均密度为1.35 g/cm,脂 质的平均密度为0.90 g/cm30问该脂蛋白中载脂蛋白和脂质的质量分数是多少？48.6%载脂蛋白，51.4%脂质解：设载脂蛋白的体积分数是x,则有1.35x+0.90（l-x）=l.08,解得x=0.4于是质量分数为数 4X1.35）/0.4X1.35+（1-0.4）X0.90=0.51 4.一种低密度脂蛋白（LDL含apoB-1 00（M为500000）和总胆固醇（假设平均M r 为590）的质量分数分别为25%和50%0试汁算apo B-100与总胆固醇的摩尔比 1:1 695解：设摩尔比为1/x,则有500000/590 x=25/50,解得x=1 6951 5.用化学方法把鞘磷脂与磷脂酰胆碱区分开来。第三章象基薇提要a-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它 们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋 混合物。参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白 14质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学 修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组 织和细胞中，有的是B-、丫-或8-氨基酸，有些是D型氨基酸。氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pl表示。所有的a-氨基酸都能与黄三酮发生颜色反应。a-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（S ang er反应）；a-NH2与苯乙硫氟酸酯（PIT C）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Ed man反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如筑基乙醇）断裂。半胱氨酸的S H基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。除甘氨酸外a-氨基酸的a-碳是一个手性碳原子，因此a-氨基酸具有光学活性。比旋是a-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NM R）波谱技术在氨基酸和蛋白质 的化学表征方面起重要作用。氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。见表3-1表3-1氨基酸的简写符号三字母符单字母 三字 单字母名称 名称号 符号 母符 符号15号丙氨酸（alanine）AlaA亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(arg inine)ArgR赖氨酸（lysine）LysK甲硫氨酸（蛋氨天冬酰氨(asparag ines)AsnN酸)(met h ionine)M etM天冬氨酸(aspart ic acid)AspD苯丙氨酸(ph enylalanine)Ph eF半胱氨酸（cyst eine）CysC脯氨酸（praline）ProP谷氨酰氨(g lut amine)GinQ丝氨酸(serine)S erS谷氨酸(g lut amic acid)GluE苏氨酸(t h reonine)T h rT甘氨酸(g lycine)GlyG色氨酸(t rypt oph an)T rpW组氨酸(h ist id ine)HisH酪氨酸（t yrosine）T yrY异亮氨酸（isoleucine）HeI缀氨酸(valine)V aiVAsn 和/或 AspAsxBGin 和/或 GluGlsZ2、计算赖氨酸的 a-附3-20%被解离时的溶液PH。9.9解：pH=pKa+lg 20%pKa=1 0.53（见表 3-3,P1 33）pH=1 0.53+lg 20%=9.833、计算谷氨酸的Y-C00H三分之二被解离时的溶液pH。4.6解：pH=pKa+lg 2/3 pKa=4.25pH=4.25+0.1 7 6=4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：（a）亮氨酸盐酸盐；（b）亮氨酸钠盐；（c）等电亮氨酸。（a）约1.46,（b）约1 1.5,（等约6.05165、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pl值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。pl：6.02;5.02;3.22;1 0.7 6 解:pl=1/2(pKal+pKa2)pl(Ala)=1/2(2.34+9.69)=6.02pl(Cys)=1/2(1.7 1+1 0.7 8)=5.02pI(Glu)=1/2(2.1 9+4.25)=3.22pl(Ala)=1/2(9.04+1 2,48)=1 0.7 66、向lLlmol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCL问所得溶液的pH是 多少?如果加入0.3mol NaOH以代替HC1时,pH将是多少?pH：2.7 1；9.23 解：pHl=pKal+lg(7/3)=2.71pH2=pKa2+lg(3/7)=9.237、将丙氨酸溶液(400ml)调节到pH8.0,然后向该溶液中加入过量的甲醛，当 所得溶液用碱反滴定至Ph 8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml0问起始溶液 中丙氨酸的含量为多少克？4.45g 8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度(mol/L)o His2+为 1.7 8X1 0-4,His*为 0.07 1,His为 2.8X 10力解：由pH=pKl+lg(His27 1 0 b)=pKr+lg(Hist/His2)=pK2+lg(His0/His+)得His?+为 1.7 8X1 0,His:为 0.07 1,His为 2.8X 10皿9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐(相对分子质量=209.6；咪哇基 pKa=6.0)和lmol/L KOH配制lLpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法取组 氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol),加入352nli lmol/L KOH,用水稀释至IL1710、为什么氨基酸的荀三酮反应液能用测压法定量氨基酸？解：苛三酮在弱酸性溶液中与a-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱竣反映，(其 反应化学式见P1 39),其中，定量释放的CO?可用测压法测量，从而计算出参加反 应的氨基酸量。1 1、L-亮氨酸溶液(3.0g/50ml 6mol/L HC1)在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81 o 计算 L-亮氨酸在 6moi/L HC1 中的比旋(a)。a=+1 5.1。12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的(R,S)构型名称。参考图3-1 513、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶 解度为溶剂B中的两倍。利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙 氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为lOOmg,苯丙氨酸为81 mg,试回答下列 问题：(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一 号分溶管中含量最高？(2)在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？(1)第4 管和第 3 管;(2)51.2mg Gly+24mg Ph e 和 38.4mg Gly+36mg Ph e解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd=Ca/Cb=4=q(动相)/p(静相)p+q=1=(1/5+4/5)4 个分溶管分溶 3 次:(1/5+4/5)=1/125+2/125+48/125+64/125对于Ph e：Kd=Ca/Cb=2=q(动相)/p(静相)p+q=1=(1/3+2/3)4 个分溶管分溶 3 次:(1/3+2/3)=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含 量最高，其中：第 4 管：Gly：64/1 25X1 00=51.2 mg Ph e：8/27 X81=24 mg第 3 管：Gly：48/1 25X1 00=38.4 mg Ph e：1 2/27 X81=36 mg1 814、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相 对迁移率(假定水相的 pH 为 4.5)：lie,Lys;(2)Ph e,S er(3)Ala,V ai,Leu;(4)Pro,V ai(5)Glu,Asp;(6)T yr,Ala,S er,His.Ile lys；Ph e,S er；Leu V ai Ala,；V ai Pro；GluAsp；T yr AlaS er 会 His解：根据P1 51图3-25可得结果。1 5.将含有天冬氨酸(pl=2.98)、甘氨酸含1=5.97)、亮氨酸含1=6.53)和赖氨酸(pl=5.98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中，随 后用爱缓冲液析脱此柱，并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下 来？Asp,T h r,Gly,Leu,Lys解：在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨 基酸(A)中性氨基酸(，酸性氨基酸(A)。因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性 氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸，由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相 互作用，所以其洗脱顺序为：Asp,T h r,Gly,Leu,Lys0第日章蛋白质的共价修相提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。多肽链是由氨基酸通过 肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。蛋白质的相对分 子质量介于6000到1000000或更高。蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。根据分子形状可分为纤维状 蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。此外还可按蛋白质的生物学功能分类。19为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级 结构和四级结构这样一些专门术语。一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时 也称化学结构。二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序 列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核甘酸序列规定的。肽键（CONH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽 链之间交联或使多肽链成环的共价键。多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可 以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔 点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆 分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨 基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽 段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完 整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氟酸酯（PIT C）法,分析C-末端基的竣肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断 裂二硫桥的毓基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Ed man化学降解和电喷射串联 质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电 泳等。在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。同源蛋白质具 有明显的序列相似性（称序列同源），两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差 异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。并根据同源蛋白质的氨基酸序 列资料建立起进化树。同源蛋白质具有共同的进化起源。在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽 链之后才出现生物活性，这一现象称蛋白质的激活。血液凝固是涉及氨基酸序列 20断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为 可能。凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。血纤蛋白蛋白原在凝血 酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质结晶牛胰岛素。近二、三十年发展起来的固相肽合成是捽制合成技术上的一个巨大进步，它对分 子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。至今利用M errifield固相肽合成 仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。习题1.如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸，并假设每种氨基酸 在该蛋白质分子中的数目相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？1 O1 00 解：10您。/=10必2、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及V ai、T yr和两 个Nk分子组成。当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用竣肽酶处理后得游离缴 氨酸。如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、T yr）在pH6.4时,净电荷为零，另一种（His、Glu以及V ai）可 给除DNP-His,在pH6.4时，带正电荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到