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生物化学简答题一、糖类化合物1、糖类物质在生物体内起什么作用？（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸 脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。2、血糖正常值是 3.89 6.11mmol/L ，机体是如何进行调节的？肝脏调节：用餐后血糖浓度增高是，肝糖原合成增加，是血糖水平不致因饮食而过度升高；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁食，肝脏的糖异生作用加强，提供葡萄糖。肾脏调节：肾小管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，血糖升高；用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经时，肝糖原合成增加，血糖浓度升高。激素调节：若是血糖浓度过高，则胰岛素起作用，若血糖浓度过低，有肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素等起作用。3、简述血糖的来源和去路。血糖的来源：食物经消化吸收的葡萄糖；肝糖原分解；糖异生血糖的去路：糖酵解或有氧氧化产生能量；合成糖原；转变为脂肪及某些非必需氨基酸；进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。血糖是其唯一的能源。红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及 2.3 一二磷酸甘油酸支路。通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约 120 的生命过程及正常生理功能均有重要作用。5、简述糖酵解的生理意义在无氧和缺氧条件下，作为糖分解功能的补充途径在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：成熟红细胞(没有线粒体，不能进行有氧氧化神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。6、简述糖异生的生理意义在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。补充和恢复肝糖原。维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄。回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。7、糖酵解与有氧氧化的比较糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol 葡萄糖净得 2molATP；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、CO2、ATP;能量：1mol 葡萄糖净得 36mol或 38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式。8、丙酮酸脱氢酶复合体催化的反应过程：丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP，由丙酮酸脱氢酶催化(E1)。由二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。二氢硫辛酰胺转乙酰酶(E2)催化生成乙酰 CoA,同时使硫辛酰胺上的二硫键还原为2 个巯基。二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)使还原的二氢硫辛酰胺脱氢，同时将氢传递给FAD。在二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3)催化下，将 FADH2 上的 H转移给 NAD+，形成 NADH+H+。9、乳酸循环是如何形成，其生理意义是什么？乳酸循环的形成是因肝脏和肌肉组织中酶的特点所致。肝内糖异生活跃，又有葡萄糖6-磷酸酶水解 6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中除糖异生活性很低外还缺乏葡萄糖6-磷酸酶，肌肉中生成的乳酸即不能异生为糖，更不能释放出葡萄糖。但肌肉内酵解生成的乳酸通过细胞膜弥散进入血液运输入肝，在肝内异生为葡萄糖再释放入血又可被肌肉摄取利用，这样就构成乳酸循环。生理意义在于避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起酸中毒。10、三羧酸循环：在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中。主要事件顺序为：乙酰 CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个 NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个 CO2，生成一个 NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶琥珀酰辅酶 A合成酶催化底物水平磷酸化反应琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1 分子 FADH2，琥珀酸脱氢酶延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1 分子 NADH+H+。苹果酸脱氢酶11、三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA；经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化；生成 1 分子 FADH2，3 分子 NADH+H+，2 分子 CO2，1 分子 GTP；关键酶有：柠檬酸合酶，-酮戊二酸脱氢酶复合体，异柠檬酸脱氢酶。整个循环反应为不可逆反应。12、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？三羧酸循环是乙酰CoA最终进入 CO2和 H2O的途径。糖代谢产生的碳骨架最终进入到三羧酸循环氧化。脂肪分解代谢产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经-氧化产生的乙酰 CoA可进入三羧酸循环氧化。蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可经糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，同时三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。因此，三羧酸循环是三大物质的共同通路。13、三羧酸循环的生物学意义三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。1 个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2 个分子 ATP，而有氧氧化可净生成32 个 ATP，其中三羧酸循环生成20 个 ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于 ATP分子中，因此能的利用率也很高。三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内 2/3 的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变联络机构。14、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段(1)是机体生成 NADPH 的主要代谢途径：NADPH 在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH 的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于 6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。(2)是体内生成 5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P 脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P 经基团转移的逆反应生成。15、磷酸戊糖途径的特点:脱氢反应以 NADP+为受氢体，生成 NADPH+H+。反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7 碳糖的演变过程。反应中生成了重要的中间代谢物5-磷酸核糖。一分子 G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子 CO2 和 2分子 NADPH+H+。16、巴斯德效应机制有氧时，NADH+H+进入线粒体内氧化，丙酮酸进入线粒体进一步氧化而不生成乳酸;缺氧时，酵解途径加强，NADH+H+在胞浆浓度升高，丙酮酸作为氢接受体生成乳酸。17、胰岛素的作用机制促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞。通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP 水平，从而使糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、抑制糖原分解。通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA，从而加快糖的有氧氧化。抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，减少肝糖异生的原料。通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪动员的速率。18、胰高血糖素的作用机制：经肝细胞膜受体激活依赖cAMP 的蛋白激酶，从而抑制糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血糖升高。通过抑制 6-磷酸果糖激酶-2，激活果糖双磷酸酶-2，从而减少 2,6-双磷酸果糖的合成，后者是 6-磷酸果糖激酶-1 的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酶-1 的抑制剂。于是糖酵解被抑制，糖异生则加速。促进磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的合成；抑制肝L 型丙酮酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增强糖异生。通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪动员，从而间接升高血糖水平。19、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，有还原型的辅酶供氢，还原成乳酸。在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下，氧化脱羧生成乙酰辅酶A,乙酰辅酶 A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸，在异生成糖。丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者与乙酰辅酶 A缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成CoA，后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。20、肝在糖代谢中的作用:合成、储存糖原；分解糖原生成葡萄糖，释放入血；是糖异生的主要器官21、糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA 是脂肪酸和酮体的合成原料。（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA 最终进入三羧酸循环氧化。（4）酮体氧化产生的乙酰CoA 最终进入三羧酸循环氧化。（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。、22、食糖多为什么发胖（仅要求写出物质的转变过程，不要求酶）答：人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，其基本过程如下：葡萄糖丙酮酸乙酰CoA 合成脂肪酸酯酰CoA 葡萄糖磷酸二羟丙酮3磷酸甘油酯酰 CoA+3磷酸甘油脂肪（储存）二、脂类化合物1、脂质的生物功能生物膜的组分是碳及能量的主要储存形式作为缓冲屏障以防止热、电及机械冲击保护机体表面以防止感染及水分的过度丢失溶解一些维生素及激素是其他重要生理活性物质的前体参与细胞识别，是与免疫有关的细胞表面物质2、脂肪酸的共性一般为 偶数碳原子绝大多数不饱和脂肪酸中的双键为顺式不饱和脂肪酸双键位置有一定的规律性动物的脂肪酸是直链的，所含双键可多达6 个；细菌中还含有支链的、羟基的和环丙基的脂肪酸；植物脂肪酸中有含炔基、环氧基、酮基等脂肪酸分子的 碳链越长，熔点越高；不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸的熔点低3、甘油三酯的性质甘油三酯性质与其中的脂肪酸性质有关（如熔点：组分中的脂肪酸碳链越长、饱和度越高则熔点越高）皂化与皂化值：可用来推算油脂的平均分子量酸败与酸值：测游离脂肪酸含量，表示油脂品质好坏卤化与碘值：可用来测定油脂中脂肪酸的不饱和度4、类固醇化合物在生物体中的作用转化为维生素 D3；转化为胆酸和胆汁酸盐；转化为激素（如性激素）5、胆酸和胆汁酸盐体内天然的乳化剂；促进肠道内脂肪、胆固醇以及脂溶性维生素的乳化；活化脂肪酶6、生物膜结构模型特点生物膜的结构是 流动镶嵌模型膜结构的 连续主体是极性的脂质双分子层，脂双层中的脂类既是内在蛋白的溶剂，也是物质通透屏障；膜脂与特定的 膜蛋白 专一的相互作用，膜蛋白穿入膜的任一边或跨膜完全伸展；脂双分子层具有 流动性，膜是 不对称 的，膜蛋白可以做侧向扩散，但一般不能从膜的一侧翻转到另一侧；双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。7、按脂类化学结构分单纯脂类：由脂肪酸和醇形成的脂复合脂类：除上述物质之外还有其他物质如磷脂、糖苷脂等。异戊二烯系脂类：萜类，类固醇类衍生脂类：如脂肪酸的衍生物前列腺素结合脂类：如糖脂、脂蛋白8、生物膜的功能:能量转换；物质转运；信息传递；免疫功能9、脂类的消化条件、部位条件：乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用；酶的催化作用部位：主要在小肠上段10、PG、TX及 LT 的生理功能PG PGE2 诱发炎症，促局部血管扩张。PGE2、PGA2 使动脉平滑肌舒张而降血压。PGE2、PGI2抑制胃酸分泌，促胃肠平滑肌蠕动。PGF2 使卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促分娩。TX PGF2、TXA2 强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成，PGI2、PGI3对抗它们的作用。TXA3促血小板聚集，较TXA2弱得多。LT LTC4、LTD4及 LTE4被证实是过敏反应的慢反应物质。LTD4还使毛细血管通透性增加。LTB4还可调节白细胞的游走及趋化等功能，促进炎症及过敏反应的发展。11、胆固醇分布：广泛分布于全身各组织中,大约?分布在脑、神经组织；肝、肾、肠等内脏、皮肤、脂肪组织中也较多；肌肉组织含量较低；肾上腺、卵巢等合成类固醇激素的腺体含量较高。存在形式：游离胆固醇、胆固醇酯胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。12.载脂蛋白功能：结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构；参与脂蛋白受体的识别；调节脂蛋白代谢关键酶活性：13、血浆脂蛋白的分类、来源、主要生理功能？CM 由小肠黏膜细胞合成,功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇；VLDL由肝细胞合成、分泌，功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;LDL由 VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;HDL主要由肝细胞合成、分泌，功能是逆向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝。14、软脂酸的合成软脂酸是十六碳饱和脂肪酸，在细胞液中合成，合成软脂酸需要两个酶系统参加。一个是乙酰 CoA羧化酶，包括三种成分，生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白、转羧基酶。由它们共同作用，催化乙酰CoA转变为丙二酸单酰CoA。另一个是脂肪酸合成酶，该酶是一个多酶复合体，包括6 种酶和一个酰基载体蛋白，在它们的共同作用下，催化乙酰CoA和丙二酸单酰 CoA，合成软脂酸其反应包括4 步，即缩合、还原、脱水、再缩合，每经过4 步循环，可延长 2 个碳。如此进行，经过7 次循环即可合成软脂酰ACP。软脂酰 ACP 在硫激酶作用下分解，形成游离的软脂酸。软脂酸的合成是从原始材料乙酰CoA开始的所以称之为 从头合成途径。15、硬脂酸的合成在动物中，合成地点有两处，即线粒体和粗糙内质网。在线粒体中，合成硬脂酸的碳原子受体是软脂酰 CoA，碳原子的给体是乙酰CoA。在内质网中，碳原子的受体也是软脂酰CoA，但碳原子的给体是丙二酸单酰CoA。在植物中，合成地点是细胞溶质。碳原子的受体不同于动物，是软脂酰ACP；碳原子的给体也不同与动物，是丙二酸单酰ACP。在两种生物中，合成硬脂酸的还原剂都是一样的。16、比较脂肪酸氧化和合成的差异：氧化在线粒体，合成在胞液；氧化的酰基载体是辅酶A，合成的酰基载体是酰基载体蛋白；氧化是 FAD和 NAD+，合成是 NADPH；氧化是 L 型，合成是 D型。氧化不需要 CO2，合成需要 CO2；氧化为高 ADP水平，合成为高 ATP水平。氧化是羧基端向甲基端，合成是甲基端向羧基端；脂肪酸合成酶系为多酶复合体，而不是氧化酶。17、磷脂的生成磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成 CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或 CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。18、脂肪的生物功能脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。脂肪是生物体的能量提供者。脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如VA、VD、VK、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。19、试述乙酰 CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰 CoA主要来自脂肪酸的 氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰 CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。20、在脂肪酸合成中，乙酰CoA羧化酶起什么作用？在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰CoA。乙酰 CoA羧化酶的作用就是催化乙酰 CoA和 HCO3-合成丙二酸单酰 CoA，为脂肪酸合成提供三碳化合物。乙酰 CoA羧化酶催化反应。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受棕榈酸的反馈抑制。21、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:从食物中摄取机体细胞自身合成去路:在肝脏可转换成胆汁酸在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素在皮肤可以转化为维生素D3 用于构成细胞膜酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。22、酮体的生成和利用的生理意义。酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。23、脂酰 CoA的氧化脂酰 CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸氧化酶系催化下，使脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少了两个碳原子的脂酰CoA.因反应均在脂酰 CoA烃链的，碳原子间进行，最后碳被氧化成酰基，故称为氧化。过程:脱氢加水再脱氢硫解24、什么是乙醛酸循环？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转 1 圈需要消耗 2分子乙酰 CoA，同时产生 1 分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变为葡萄糖。25、乙醛酸循环的意义？（1）乙酰 CoA 经乙醛酸循环可琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。26、琥珀酰 CoA 的代谢来源与去路有哪些？（1）琥珀酰CoA 主要来自糖代谢，也来自长链脂肪酸的-氧化。奇数碳原子脂肪酸，通过氧化除生成乙酰 CoA，后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外，蛋氨酸，苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。（2）琥珀酰 CoA 的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2 和 H2O。琥珀酰 CoA 在肝外组织，在琥珀酸乙酰乙酰CoA 转移酶催化下，可将辅酶 A 转移给乙酰乙酸，本身成为琥珀酸。此外，琥珀酰 CoA 与甘氨酸一起生成-氨基-酮戊酸（ALA），参与血红素的合成。三、生物氧化1、生物氧化的特点生物体内的生物氧化过程是在37，近于中性的含水环境中，由酶催化进行。CO2 的产生方式为有机酸脱羧，H2O 的产生是底物脱氢，再经电子传递过程最后与氧结合生成。反应逐步释放出能量，相当一部分能量以化学能的方式储存在高能磷酸化合物中。生物氧化的速率受体内多种因素的调节。2、氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列标准氧化还原电位拆开和重组特异抑制剂阻断还原状态呼吸链缓慢给氧NADH 氧化呼吸链：NADH 复合体 Q 复合体 Cyt c 复合体 O2 琥珀酸氧化呼吸链:琥珀酸 复合体Q 复合体 Cyt c 复合体 O2 3、生物氧化与体外氧化之相同点和不同点:同：生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规律。质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2，H2O)和释放能量均相同。不同：生物氧化体外氧化能量生成反应环境温和，酶促反应逐步进行，能量逐步释放，能量容易捕获，ATP生成效率高。能量突然释放。生成 CO2和 H2O 通过加水脱氢反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；脱下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生 CO2。物质中的碳和氢直接氧结合生成 CO2 和 H2O。4.ROS主要来源线粒体：超氧阴离子 O-2，是体内 O-2 的主要来源；O-2 在线粒体中再生成H2O2和OH。过氧化酶体：FAD将从脂肪酸等底物获得的电子交给O2生成 H2O2 和羟自由基 OH。胞浆需氧脱氢酶（如黄嘌呤氧化酶等）也可催化生成O-2。细菌感染、组织缺氧等病理过程，环境、药物等外源因素也可导致细胞产生活性氧类。5、1mol 葡萄糖彻底氧化分解生成多少个ATP 酵解阶段产生2molATP，三羧酸循环阶段产生2molATP，氧化磷酸化阶段产生2628molATP，总共产生 3032molATP。6、在体内 ATP 有哪些生理作用？（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP 能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP 的方式贮存起来，因此ATP 是生物氧化中能量的暂时贮存形式。（2）是机体其它能量形式的来源：ATP 分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP 供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需 UTP 供能；磷脂合成需CTP 供能；蛋白质合成需GTP 供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。（3）可生成 cAMP 参与激素作用：ATP 在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。7、常见的呼吸链抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？呼吸链抑制剂(电子传递抑制剂)：使氧化受阻则偶联的磷酸化也无法进行。电子传递抑制剂按其作用部位不同可分为下列三种类型：鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A：阻断电子由 NADH 脱氢酶的 Fe-S中心向 CoQ 传递。抗霉素 A：阻断电子由细胞色素b 向细胞色素 c1 传递。CO、H2S、氰化物、叠氮化物：阻断电子由细胞色素aa3 向分子氧传递8、氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个，即化学偶联假说、结构偶联假说与化学渗透假说。其中化学渗透假说得到较普遍的公认。该假说的主要内容是：（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。（2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传递体有质子（H）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。（3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。（4）一对电子（2e）从 NADH 传递到 O2 的过程中共有 3 对 H 十从膜内转移到膜外。复合物、着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2 个 H 十。（5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是ADP 磷酸化成 ATP 的能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H）通过 F1F0-ATP 合酶回到膜内，同时ADP 磷酸化合戚 ATP。酶化学掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km 最适 PH、最适温度、酶原、竞争性抑制；掌握酶促作用的动力学和结构基础；对比酶的几种不同类型的抑制作用；酶的作用机制与药物分子的设计1、酶的六大类氧化还原酶类（oxido-reductases)转移酶类（transferases)水解酶类（hydrolases)裂合酶类（lyases)异构酶类（isomerases)合成酶类（ligases)2、酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。3.酶促反应/酶的催化作用有何特点 具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 81020 倍；具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。4、酶的催化作用特性 酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂：比普通催化剂效能高1071013 倍 酶是具有高度选择性的催化剂反应专一性(reaction specificity)只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应底物专一性(substrate specificity)a 结构专一性(structure specificity)如：脲酶：只催化水解尿素 b 立体专一性(stereo specificity)手性底物，如：淀粉酶只水解D葡萄糖形成的 1,4-糖苷键 c 几何专一性(geometric specificity)只催化某种几何异构体底物的反应酶促反应遵循米氏动力学方程5、简述 km与 vm的意义。Km：等于当 V=Vm/2时的S。Km的意义：是酶的特征性常数代表酶对底物的催化效率。当S 相同时,Km小 V大；可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。6、与催化特性相关的因素酶分子的结构酶与底物分子之间的相互作用酶与底物分子之间的定向效应酶与反应过渡态的结合作用：酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底物或产物的亲和能力酶与底物的手性选择性结合作用7、酶的调节方式：酶活性的调节（快速调节）；酶含量的调节（缓慢调节）8、酶原激活的机理和生理意义 酶原：有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程酶原激活机理：酶原分子内肽链一处或多处断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心 酶原激活的意义：消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。9、什么叫同工酶？有何临床意义？（1）同工酶：是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。（2）其临床意义：属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH1 和 LDH2 增高，LDH1 大于 LDH2；肝细胞受损患者血清中LDH5 含量增高。10、固定化酶（不溶酶）优点概念：是由物理化学的方法连接到水不溶支持物，如琼脂糖、聚丙烯酰胺上而不破坏活性的酶。保持着酶的高度专一性及高催化效率还有类似于离子交换树脂的优点：?有一定的机械强度?可以充分洗涤，不带进杂质?分离方便，可反复使用稳定性大为提高，可较长期使用或贮藏11、酶隔离分布的意义提高同一代谢途径酶促反应速率。使各种代谢途径互不干扰，彼此协调，有利于调节物对各途径的特异调节。12、酶的不同形式单体酶：仅具有三级结构的酶。寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。13、酶分子的结构酶的活性中心结合部位：专一性空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶底物复合物的形成。催化部位：高效性与结合部位重叠或非常靠近；含有多种具有活性侧链的氨基酸残基；有的含有辅酶或金属离子；激活底物或降低过渡态活化能。必需基团：与酶的催化活性有关活性中心的必需基团：与底物结合非活性中心的必需基团：具有空间支撑或结构维持作用非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、定位、免疫等14、全酶分子中各部分在催化反应中的作用酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质金属离子是最多见的辅助因子金属离子的作用：参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。15、酶底物结合力静电引力；氢键；疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境16、酶与底物的定向效应：底物分子结合到酶的活性中心底物在酶活性中心的有效浓度大大增加活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定位是酶促反应具有高效率和专一性的原因17、酶与底物的手性选择结合作用不对称催化 作用大多数天然产物都具有旋光性酶分子的活性中心部位，含有多个具有催化活性的手性中心，对底物分子起诱导和定向作用，使反应按单一的方向进行。18、辅酶和辅基辅酶和辅基的区别：与酶蛋白结合的强弱透析辅酶和辅基的功能本质：小分子有机化合物具有氧化还原性或转移基团的能力辅酶和辅基的作用特点：直接参与反应“第二底物”全酶中的辅酶决定 酶反应专一性：同一辅酶或辅基可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。全酶中的酶蛋白决定底物专一性。辅酶和维生素：大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B族维生素。19、酶分子中的金属离子金属酶（mentalloenzymes)，如 SOD 酶蛋白与金属离子结合紧密过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，Zn2+，Mn2+等通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连或作为酶的辅助因子金属激活酶（metal-actived enzymes)结合较松散碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等20.影响酶作用的因素(1)温度对酶作用的影响酶的最适温度（optimum temperature,Tm）在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温度。最适温度不是酶的特征物理常数。温度升高对 V的双重影响：a.与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；b.温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小温度对 V影响的表现:a.温度较低时，V 随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)b.达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)(2)pH 对酶作用的影响：影响酶和底物的解离；影响酶分子的构象(3)酶浓度对酶作用的影响：底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系(4)激活剂对酶作用的影响：加速酶促反应。激活剂或活化剂(activator)凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质。激活剂的作用主要有以下几个方面：解除抑制剂的抑制作用辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必要组成成份无机离子激活许多酶类(5)抑制剂对酶作用的影响:使酶促反应减慢。抑制剂：能够降低酶的活性，使酶促反应速度减慢的物质。作用机理：底物类似物活性中心结合非底物类似物不与活性部位结合，但和酶活性部位以外的必需基团结合，从而影响酶促反应过程。21、不可逆抑制（irreversible inhibition)：概念：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键结合，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基团，不能用透析或超滤等方法去除抑制剂。结合部位：活性中心必需基团结合方式：共价键分类：根据抑制剂对酶选择性的方式：非专一性不可逆抑制：一种抑制剂可作用于酶分子上的不同基团或作用于几种不同的酶。例如：烷化剂类：碘乙酸；酰化剂类：酸酐、磺酰氯专一性不可逆抑制：Ks 型：一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸侧链基团，该氨基酸残基属于酶的必需基团。如：有机汞：专一作用于巯基；有机磷农药：专一作用于丝氨酸羟基；如乐果、敌百虫 等Kcat 型：结构及作用特点：抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性基团，在酶的作用下，潜在的化学活性基团被激活，与酶的活性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。22、可逆抑制（reversible inhibition)：概念：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可逆性，可用透析、过滤等方法将抑】制剂除去。结合部位：活性中心，非活性中心结合方式：非共价键分类：抑制剂与底物是否竞争与酶的结合竞争性抑制 (Competitive inhibition)：抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争性的与酶的活性中心结合。非竞争性抑制 (uncompetitive inhibition):酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有竞争作用反竞争性抑制 (anticompetitive inhibition):抑制剂能与酶与底物的复合物 ES结合，不再分解，从而降低形成产物的数量。23、比较三种可逆性抑制作用的特点。抑制类型作用机制抑制作用结果竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关Km值升高，Vm不变非竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。只与抑制剂的浓度有关Km值不变，Vm下降反竞争性抑制抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm 均下降。25、何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。动力学参数:Km值增大，Vm值不变。典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。26、简述磺胺类药物的作用机理及意义？磺胺药物能抑制细菌生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需利用对氨基苯甲酸作底物。在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性抑制菌体内的二氢叶酸的合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成。菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。根据竞争性抑制的特点，服用磺胺药物是必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。27、有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？底物与别构酶的