生物化学酶专业知识公开课一等奖优质课大赛微课获奖课件.pptx
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第1页第1页A型题:1.在生理条件下,下列哪种氨基酸可为各种酶活性中心提供酸碱催化基团?A.Asp B.Glu C.Lys D.Ser E.His 第2页第2页2.全酶是指:A.酶蛋白底物复合物 B.酶蛋白克制剂复合物 C.酶蛋白别构剂复合物 D.酶蛋白无活性前体 E.酶蛋白辅助因子复合物 第3页第3页3.尼克酰胺在体内活性形式是:A.TPP B.NAD+C.FAD D.CoQ E.CoA 第4页第4页4.酶比活性是指:A.每秒钟每个酶分子转换底物微摩尔数 B.每毫克酶蛋白所含酶活性单位数 C.一定重量酶制剂所含有酶单位数 D.在特定条件下,1分钟内催化形成1mol产物酶量 E.一定体积酶制剂所含有酶单位数 第5页第5页 5.Km是指:A.当速率为最大反应速率二分之一时酶浓度 B.当速率为最大反应速率二分之一时底物浓度 C.当速率为最大反应速率二分之一时克制剂浓度 D.当速率为最大反应速率二分之一时PH E.当速率为最大反应速率二分之一时温度 第6页第6页6.非竞争性克制剂作用动力学特点是:A.Km,VmaxB.Km,VmaxC.Km不变,VmaxD.Km不变,Vmax不变E.Km,Vmax第7页第7页7.酶化学修饰:A.是酶促反应 B.活性中心结合部位发生改变后与底物结合能力加强或削弱 C.活性中心催化基团发生改变后酶催化活性发生改变 D.是不可逆共价反应 E.只有磷酸化、去磷酸化第8页第8页8.酶竞争性克制剂含有下列那种动力学效应:A.Vmax不变,Km增大 B.Vmax减小,Km不变 C.Vmax不变,KKm减小 D.Vmax和Km都不变 E.Vmax增大,Km不变第9页第9页9.假如要求酶促反应 v=Vmax80%,则S应为Km倍数是:A.4.5 B.9 C.4 D.5 E.80 第10页第10页10.酶原激活实质是:A.激活剂与酶结合时酶激活 B.酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶中心 C.酶蛋白变构效应 D.酶原分子发生共价修饰 E.酶原分子空间构象发生了改变而一级结构不变第11页第11页11.酶活性中心是指:A.酶分子与底物结合部位 B.酶分子结合底物并发挥作用关键性三维结构区 C.酶分子催化底物变成产物部位 D.酶分子上几种必需基团 E.酶分子中心部位一个特殊结构 第12页第12页12.酶促反应初速率:A.与E成正比 B.与S无关 C.与I成正比 D.与Km成正比 E.与温度成正比第13页第13页13.酶原激活生理意义是:A.加速代谢 B.增进生长 C.避免本身损伤 D.恢复酶活性 E.保护酶活性第14页第14页14.在一个简朴米氏酶促反应中,当 S Km 时:A.反应速率难以测定 B.反应速率最大 C.增长酶浓度,反应速率明显变大 D.反应速率与底物浓度成正比 E.S 增长,Km值也随之变大第15页第15页15.有机磷农药所结合胆碱酯酶上基团是指:A.OH B.COOH C.CH3 D.NH2 E.SH第16页第16页16.有机汞化合物能克制:A.巯基酶 B.胆碱脂酶 C.碱性酶 D.含SS酶 E.羟基酶第17页第17页17.酶分子经磷酸化作用进行化学修饰主要发生在哪个氨基酸上?A.Phe B.Cys C.LysD.Trp E.Ser第18页第18页18.酶不可逆克制机制是由于:A.克制剂与酶活性中心以共价键结合 B.克制剂与酶必需基团结合 C.克制剂与酶表面极性基团结合 D.克制剂使酶蛋白变性 E.克制给与活性中心次级键结合 第19页第19页19.磺胺药物治病原理是:A.细菌生长某必需酶非竞争性克制剂 B.细菌生长某必需酶竞争性克制剂 C.分解细菌分泌物 D.细菌生长某必需酶不可逆克制剂 E.直接杀死细菌 第20页第20页20.下列哪一项不是辅酶功效?A.转移基团 B.传递氢 C.传递电子 D.一些物质分解代谢时载体 E.决定酶专一性 第21页第21页21.米氏酶酶促反应呈现速率对底物浓度双曲线关系,较合理解释是:A.中间产物学说 B.锁钥学说 C.诱导契合学说 D.协同效应 E.邻近定向效应第22页第22页22.米曼氏方程数学表示式为:A.B.C.D.E.第23页第23页23.一个酶促反应最大反应速率是:A.酶完全被底物饱和时反应速率 B.体系中杂质并不影响Vmax C.酶特性性常数 D.Km=2S时反应速率 E.它随底物浓度改变而改变第24页第24页24.化学毒气路易斯气与酶活性中心结合基团是:A.丝氨酸羟基 B.赖氨酸-氨基 C.谷氨酸-羧基 D.半胱氨酸巯基 E.组氨酸咪唑基第25页第25页25.有机砷化合物对酶克制作用,可用下列哪种办法解毒:A.加入过量半胱氨酸 B.加入过量GSH C.加入过量甲硫氨酸 D.加入过量二巯基丙醇 E.超滤第26页第26页26.当S=5Km时,v=?A.3/4vmaxB.4/5vmaxC.5/6vmaxD.6/5vmaxE.vmax第27页第27页27.同工酶特点是:催化作用,分子组成和理化性质相同,但组织分布不同酶催化作用分子组成相同,辅酶不同多酶体系中酶组分统称一类催化作用相同,分子组成和理化性质不同酶催化同一底物起不同反应酶总称 第28页第28页28.别构效应物与酶哪一部位结合?A.活性中心以外调整部位B.酶苏氨酸残基C.酶活性中心底物结合部位D.任何部位E.别构效应物与酶辅助因子结合部位相同 第29页第29页29.下列哪种酶不以酶原形式分泌?A.胰蛋白酶B.胃蛋白酶C.弹性蛋白酶D.胰淀粉酶E.胰凝乳蛋白酶第30页第30页30.下列哪种维生素不以辅酶形式而直接作为酶促反应底物?A.维生素B2B.硫胺素C.抗坏血酸D.钴胺素E.泛酸第31页第31页B型题A.pHB.底物浓度C.酶浓度D.最适温度E.克制剂31.当酶被底物饱和时,酶促反应速率与之成正比32.影响酶和底物解离状态33.不是酶特性性常数,与反应时间相关第32页第32页A.竞争性克制B.非竞争性克制C.反竞争性克制D.正协同克制E.不可逆克制34.v-S曲线为S形35.当SKm时,克制作用不明显36.与活性中心必需基团共价结合第33页第33页A.丙二酸B.二巯基丙醇C.甲硫氨酸D.对氨基苯甲酸E.以上都不是37.磺胺类药物类似物是38.琥珀酸脱氢酶竞争性克制剂是39.能保护酶必需基团-SH物质是40.酶不可逆克制剂是41.合成叶酸原料之一是第34页第34页答案及解释:答案及解释:1.E,酶分子中只有部分基团与酶活性相关,称作酶必需基团(essential group)。常见必需基团有丝氨酸残基羟基、组氨酸残基咪唑基、半胱氨酸巯基、酸性氨基酸残基羧基如谷氨酸羧基等。组氨酸残基咪唑基pKa约为6,在体内pH 7时其酸碱形式百分比靠近,故可同时作为质子供体或受体,因此组氨酸残基咪唑基是最主要酸碱催化基团,是许多酶活性中心必需基团之一。第35页第35页2.E,结合酶是由蛋白质部分和非蛋白质部分构成,其中蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分称为辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物或金属离子。酶蛋白与辅助因子组合成全酶(即全酶酶蛋白辅助因子)。酶蛋白和辅助因子单独存在无活性,只有组合成全酶才有活性。酶蛋白决定其催化反应特异性,辅助因子决定其反应类型和性质。第36页第36页3.B,尼克酰胺是维生素PP,又称为抗癞皮病因子。在体内经几步反应与核糖、磷酸、腺嘌呤构成NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶I)和NADP+(尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶),作为脱氢酶辅酶。在反应中起传递氢原子或电子作用。第37页第37页4.B,每毫克酶蛋白所含酶单位数称为酶比活性。第38页第38页5.B,当速率为最大反应速率二分之一时底物浓度称为Km。Km是酶特性性常数。第39页第39页6 C,非竞争性克制有些克制剂不影响底物和酶结合,即克制剂与酶活性中心外必需基团结合,克制剂既与E结合,也与ES结合,但生成ESI复合物是死端复合物,不能释放出产物,因此 Km不变,Vmax第40页第40页7.A,酶化学修饰是酶蛋白肽链上一些基团可在另一个酶催化下,与一些化学基团发生可逆共价结合,引起酶分子结构改变而影响酶活性称为共价修饰(covalent modification),也称为化学修饰(chemical modification)。酶可逆共价修饰包括磷酸化和去磷酸化,甲基化和去甲基化,腺苷化和去腺苷化,尿苷化和去尿苷化,核糖化和去ADP-核糖化等。第41页第41页.A,有些物质与酶底物结构相同,可与底物竞争酶活性中心,阻碍酶与底物结合而使酶活性减少,这种克制作用称为竞争性克制,由于克制剂与底物结构相同,并与酶结合是可逆,因此其克制程度取决于底物及克制剂相对浓度,即反应体系中,假如增长底物浓度,可减少甚至解除克制剂克制作用,因此 Vmax不变,Km增大。第42页第42页 9.C,v=Vmax80%经运算s=4 km第43页第43页10.B,酶原激活过程是酶原在另一蛋白水解酶催化下,切除部分肽段或氨基酸残基造成分子构象改变,进而形成或暴露酶活性中心。第44页第44页11.B,酶蛋白分子中能与底物特异结合并发挥催化作用,将底物转变为产物部位称为酶活性中心(active center)或活性部位(active site)。第45页第45页12.A,酶促反应初速率是指反应开始时速率,即反应速率与反应时间呈正比阶段,即随酶浓度增长而反应速率增高阶段。采用初速率可避免反应进行过程中因底物浓度消耗而造成速率下降,或因反应产物堆积、酶被饱和及部分酶失活而造成反应速率下降等。第46页第46页13.C,消化道蛋白酶以酶原形式分泌,避免了胰腺细胞和细胞外间质蛋白被蛋白酶水解而破坏,避免本身损伤,并确保酶在特定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活,则无血液凝固发生,确保血流通畅运营。一旦血管破损,凝血酶原激活成凝血酶,血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白制止大量失血,而起保护作用。因此酶原激活有主要生理意义。第47页第47页14.D,在一个简朴米氏酶促反应中,当 S Km 时,反应速率与底物浓度成正比,即矩形双曲线直线阶段。第48页第48页15.A,胆碱酯酶活性中心丝氨酸羟基是该酶主要必需基团,有机磷农药能与其结合,造成乙酰胆碱堆积,引起副交感神经兴奋症状。第49页第49页16.A,有一些不可逆克制剂与酶分子巯基结合,如低浓度重金属离子(Hg2+、Ag2+、Pb2+、As3+)等,能克制体内巯基酶活性发生不可逆克制作用。有机汞可与巯基结合发生不可逆克制作用。第50页第50页17.E,酶分子化学修饰主要形式是磷酸化/脱磷酸化作用,主要发生在SerOH上,尚有Thr,TyrOH上,使酶活性发生改变,是酶活性调整主要方式。第51页第51页18.A,酶不可逆克制是一些克制剂与酶活性中心必需基团以共价键结合,使酶失活,这种克制剂不能用简朴透析、超滤等物理办法除去。第52页第52页19.B,磺胺类药物化学结构与对氨基苯甲酸相同,后者是二氢叶酸合成酶底物,磺胺类药物则是该酶竞争性克制剂,可克制二氢叶酸合成,进而达到抑菌作用。人类可直接利用食物中叶酸,因此人体内核酸合成不受磺胺类药物干扰。第53页第53页20.E,决定酶专一性是酶蛋白部分,而不是辅酶部分。转移基团,传递氢,传递电子等辅酶功效。第54页第54页21.A,米氏酶酶促反应呈现速率对底物浓度双曲线关系,较合理解释是中间产物学说。该学说认为酶促反应形成酶底物复合物(ES),即中间产物,然后此复合物再分解为产物和游离酶。ES复合物生成是酶促反应中十分主要环节,其与产物生成速率相关,但凡影响ES复合物生成原因都可影响底物变成产物速率。第55页第55页22.B,米氏方程是:第56页第56页23.A,酶促反应中,酶完全被底物饱和时反应速率是一个酶促反应最大反应速率。第57页第57页24.D,化学毒气路易斯气与酶活性中心结合基团是半胱氨酸巯基SH。第58页第58页25.D,有机砷化合物是与酶巯基结合产生克制作用,要恢复其活性,应加入过量二巯基丙醇(BAL),BAL含有2个SH基,在体内达到一定浓度后,可使巯基酶活性恢复。第59页第59页26.C,将 S=5Km代入v=5/6max第60页第60页27.D,同工酶是一类催化作用相同,分子组成和理化性质不同酶。第61页第61页28.A 细胞内一些代谢物(别构效应物)能与一些酶分子活性中心以外某一部位以非共价键可逆结合,使酶构象发生改变并影响其催化活性,进而调整代谢反应速率,这种现象为别构调整。第62页第62页29.D,一些酶以酶原形式分泌如胰蛋白酶、胃蛋白酶、弹性蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等,而胰淀粉酶是以酶形式分泌。第63页第63页30.C维生素B2、硫胺素、钴胺素、泛酸以辅酶形式发挥作用。而抗坏血酸(Vc)也可作为一些酶辅助因子,如胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶辅助因子,也可直接作酶促反应底物,如 抗坏血酸(Vc)作为底物在谷胱甘肽还原酶作用下转变成脱氢抗坏血酸。第64页第64页31.C,当酶被底物饱和时,酶促反应速率与酶浓度成正比。而酶促反应速率与pH、底物浓度、最适温度、克制剂等不完全成正比关系。第65页第65页32.A,pH可影响酶和底物解离状态,进而影响酶反应速率。第66页第66页33.D最适温度不是酶特性性常数,与反应时间相关,反应时间长最适温度低,反应时间短最适温度高。第67页第67页34.D,正协同克制时v-S曲线为S形,而不是矩形双曲线。第68页第68页35.C,当SKm时,由于S比较低生成ESI复合物少,则反竞争性克制作用不明显。如S高时,生成ESI复合物多,则反竞争性克制作用明显。第69页第69页36.E,不可逆克制剂是与酶活性中心必需基团共价结合而发挥其克制作用。第70页第70页37.D,磺胺类药物类似物是对氨基苯甲酸。第71页第71页38.B,丙二酸因结构与琥珀酸相同,是琥珀酸脱氢酶竞争性克制剂。第72页第72页39.B,二巯基丙醇有两个-SH能与毒剂结合保护酶必需基团-SH,使酶恢复活性。第73页第73页40.E,丙二酸、二巯基丙醇、甲硫氨酸、对氨基苯甲酸都不是酶不可逆克制剂。第74页第74页41.D,合成叶酸原料之一是对氨基苯甲酸。第75页第75页- 配套讲稿:
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