基础生物化学知识点总结.doc

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4.各种RNA的功能：RNA主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。mRNA是由DNA转录而来，携带着DNA的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA双螺旋结构的特点：（1）DNA分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。（3）两条DNA链借彼此碱基A=T、G=C之间形成的氢键而结合在一起。（4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T，C-G，单链A+T+C+G=100%,G-C含量多则DNA熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA双螺旋构象多态性：A-NDA、B-DNA：是最稳定，最常见的右旋DNA、C-DNA；Z-DNA是左旋DNA。
11.tRNA的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA一般由四个臂和四个环组成。四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、TΨC臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU、反密码子环、额外环、TΨC环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA）。
14.tRNA的三级结构是L形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA：23S rRNA、5S rRNA和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA、5.8S rRNA、5S rRNA和18S rRNA。
16.5’帽子结构：m7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH
17.核酸的紫外吸收最大值260nm附近。利用260nm与280nm光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。
21. DNA的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。（1）Tm值与DNA分子中G-C含量成正比。（2）G-C含量高的DNA，Tm值也高。（3）（G-C）%=(Tm-69.3)×2.44
23.蛋白质中N的平均含量为16%，即1mg蛋白氮相当于6.25mg蛋白质。凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N量×6.25。
24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R的不同。
25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、甲硫氨酸（Met）。
极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly）：H-、丝氨酸（Ser）：HO-CH2、苏氨酸（Thr）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln）H2N-CO-CH2-CH2-
（2） 碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）
（3） （3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）
计算题：极性氨基酸等电点计算。
26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH称作：等电点。
酸性氨基酸 pI=（pK1’+pKR’）两小数之和；
碱性氨基酸 pI=（pK2’+pKR’）两大数之和。
27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB或FDNB）生成黄色二硝基苯氨基酸，被Sanger用于测定肽链N端氨基酸，被称为Sanger反应。
28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。
29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N端到C端的排列顺序。
30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子）
32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。
34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。
35. 论述蛋白质结构与功能的关系。
1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶 2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等） 3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症 4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系 5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白
36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pH<pI；在碱性环境中，蛋白质带负电荷，pH>pI。
蛋白质的等电点：当蛋白质在某一Ph aq中，酸性基团带的负电荷恰等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不想阳极移动，此时aq的pH称为蛋白质的等电点pI，pH=pI。
蛋白质变性的表现：（1）丧失生物活性（2）溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。
39. 蛋白质的显色反应：
反应名称
颜色变化
由此反应的蛋白质和氨基酸
双缩脲反应
紫红→蓝紫
所有蛋白质
Millon反应
红
酪氨酸（Tyr）
乙醛酸反应
紫红
色氨酸（Trp）
酚试剂反应
蓝
酪氨酸（Tyr）
茚三酮反应
紫蓝
α-氨基酸
坂口反应
红
精氨酸（Arg）
40.酶的特性：（1）酶有高效催化效率（2）酶的催化作用有高度专一性（3）酶易失活（4）酶的催化活性受到调节控制（5）有些酶的催化活性与辅因子有关。41.全酶⇋酶因子+辅因子 辅酶：把与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可除去的小分子有机物叫做辅酶。
辅基：把与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质叫做辅基。42.酶的专一性分类：（1）结构专一性（2）立体异构专一性43.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
44.影响酶催化效率因素：（1）底物与酶的邻近效应和定向效应（2）张力和变形（3）酸碱催化（4）共价催化（5）微环境的影响
45.胰蛋白酶专一水解：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）胰凝乳蛋白酶专一水解：苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）和大而疏水的氨基酸形成的肽键。弹性蛋白酶专一水解：丙氨酸（Ala）
46.底物浓度对酶促反应v的影响：当浓度较低时，符合一级反应特征，反应速度与底物浓度近乎正比。；当浓度较高时符合零级反应特征，再增加底物浓度反应速度几乎不变。
47.米氏方程的推导：假设1.测定的速度为反应的初速度。2.底物浓度[S]显著超过[E]3.络合物[ES]最初增高，最后达到平衡状态。
E + SESE+P
[Et]- [ES] [S] [ES]酶与底物结合生成络合物[ES]的速度V1=K1([Et]- [ES])·[S]
络合物[ES]分解的速度V2=K-1[ES]+K2[ES] 当达到稳态时V1=V2,令则（1）

（9）、（ ）十分（ ）。由于酶促反应速度由络合物浓度[ES]决定，V=K2[ES]（2），所以（2）代入（1）得到(3),
当所有酶都是以络合物[ES]存在时[Et]=[ES]此时V为最大反应速度Vmax即Vmax=K2[Et] (4),
将（4）代入（3）即可得到米氏方程v=或v=

（晚）——（ 早） （笑）——哭 （上）——（ 下 ） （去）——（ 来 ）米氏常数Km的意义：（1）Km值是反应v为最大v一半时的底物浓度（2）测定Km数值，可鉴定酶（3）用来表示酶与底物的亲和力大小，Km越大，亲和力越弱（4）可以计算任意[S]时的v。
可逆抑制作用：分为竞争性抑制（Km增大，Vmax不变）和非竞争性抑制（Km不变，Vmax减少）

三、句子49.别构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫别构效应。

我家门口有一棵小树。 江上有一座小桥。50.酶的比活力：每单位质量样品中的酶活力。即每mg蛋白质中所含的酶活力单位（U）数。比活力=活力U/mg蛋白。
51.饱和脂肪酸：软脂酸：16：0；硬脂酸：18：0。

（8）乌鸦看见一个瓶子，瓶子里有水。可是，瓶子里的水（不多），瓶口（又小）。乌鸦把（小石子）一个一个地放进瓶子里。瓶子里的水（升高）了，乌鸦就喝着水了。52.论述糖类分解代谢的过程：糖代谢一般有三条途径:1.无氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，然后经乳酸发酵生成乳酸(植物经乙醇发酵生成乙醇);2.有氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸在线粒体内生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A再经过TCA循环(或乙醛酸循环，只有植物有)最终生成二氧化碳和水;3.也可以经磷酸戊糖途径，最终生二氧化碳和水。
53.淀粉/糖原的两种降解途径：水解、磷酸解。54.α-淀粉酶耐高温不耐酸，β-淀粉酶耐酸不耐高温。55.糖酵解在细胞质中进行，限速酶是磷酸果糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶。糖酵解的三个步骤：（1）己糖的磷酸化（2）磷酸己糖的裂解（3）ATP和丙酮酸的生成。
糖酵解的生理意义：（1）糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径，是葡萄糖进行有氧或者无氧分解的共同代谢途径，通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式（2）糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（为氨基酸、脂类合成提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物 （3）为糖异生作用提供基本途径。

（4）、照样子写出来。计算糖酵解的化学计量：C6H12O6+2ADP+2Pi+2NAD+→2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H++2H2O在起始阶段消耗两分子ATP，后又生成4分子ATP，所以净产生了2分子ATP，又因为生成的NADH可产生3个或2个ATP，所以共产生8或6个ATP。（如果标注NADH-2.5个ATP则是生成7个ATP）
丙酮酸的去路：（1）无氧条件下生成乳酸或酒精（2）有氧条件下进入三羧酸循环和电子传递链彻底氧化生成CO2和H2O（3）在转氨酶的作用下生成丙氨酸（4）通过糖异生生成丙磷酸。
57.丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA反应：由丙酮酸脱氢酶系催化。丙酮酸脱氢酶系包括丙酮酸脱羧酶、转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。

我家门口有一棵小树。 江上有一座小桥。58.三羧酸循环是糖分解代谢的主要途径，也是脂肪、蛋白质分解代谢的最终通路。又称为TCA循环，其在线粒体中进行。
59.从乙酰辅酶A开始到草酰乙酸结束，共有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化；
从丙酮酸开始到草酰乙酸结束，共有5次脱氢，3次脱羧，1次底物水平磷酸化；
60.计算题：三羧酸循环的化学计量：

明亮的灯光 红红的太阳 漂亮的衣服CH3CO~SCoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O2CO2+3NADH+3H++FADH2+GTP+CoASH
一分子乙酰CoA经过三羧酸循环产生的NADH生成3个ATP，FADH2生成2个ATP，故共生成3×3+1×2+1=12分子ATP。（如果标注NADH-2.5个，FADH2 1.5个ATP则是生成10个ATP）
61. 三羧酸循环的生物学意义：（1）产能最多，是机体获得能量的最有效方式（2）是糖类、脂类、氨基酸代谢、转化的枢纽（3）形成多种中间产物（4）是发酵产物重新氧化的途径62. 磷酸戊糖途径：PPP、HMS、HMP在细胞质中进行。

（7）、（ ）已经（ ）。64.生物氧化的特点：（1）生物氧化是在生物体内常温、常压、接近中性的pH和水环境中进行的氧化还原反应（2）在一系列酶、辅酶和中间传递体的作用下逐步进行（3）氧化反应分阶段进行，能量逐步释放，能量存储在高能磷酸化合物中。
65. 生物氧化中CO2的生成：反应底物在酶的催化下，经一系列脱氢加水等反应，转变成含羧基的化合物，后经脱羧反应生成CO2。

弯弯的月亮像小船。 蓝蓝的天空像大海 。66.脱羧基反应包括：直接脱羧、氢化脱羧。
67.标准自由能的变化与标准氧化还原电位差：
n-电子转移数目 F-法拉第常数96480J/(mol·V) ；>0或<0时均表示反应能自发进行。
68. （平衡时=0）R-摩尔气体常数8.315J/mol·K T-热力学温度。
69.ATP属于磷氧键型。
70.电子传递链：一系列电子载体按对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统。其成分嵌合于线粒体内膜。
71.电子传递链的组分：黄素蛋白、铁硫蛋白、细胞色素、泛醌。
72.电子传递链中5中细胞色素：b、c1、c、a和a3。
73.生物氧化合成ATP方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化。75.P/O比：指每消耗一个O所产生的ATP分子数。
76.糖异生：由非糖前体（如丙酮酸、草酰乙酸）合成葡萄糖的过程。77. 脂肪通过脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸。
78.脂肪酸的β-氧化：脂肪在体内的氧化是从羧基β－碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA，此过程就是脂肪酸的β-氧化。 脂肪酸的β-氧化历程：（1）脱氢（2）水化（3）脱氢（4）硫解
脂肪酸的β-氧化在线粒体中进行通过逐步降解成8个二碳单位-乙酰CoA
79.计算题：脂肪酸的β-氧化过程化学计量
（1）一分子软脂酸彻底氧化可生成多少ATP?
经过7轮循环生成8个乙酰CoA，7个FAD和7个NAD+，而消耗2个ATP。
则7×2+7×3+8×12-2=129个ATP。（若按FAD1.5个ATP ，NAD+2.5个ATP，则是106个ATP ）
（2）一分子硬脂酸彻底氧化可生成多少ATP?
经过8轮循环生成9个乙酰CoA，8个FAD和8个NAD+，而消耗2个ATP。
则8×2+8×3+9×12-2=146个ATP。（若按FAD1.5个ATP ，NAD+2.5个ATP，则是120个ATP）
80.酮体是在肝脏细胞中合成。酮体包括：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。
区别点
脂肪酸从头合成
脂肪酸β-氧化
细胞内进行部位
胞浆
线粒体
脂酰基载体
ACP
CoA
电子供/受题
NADPH + H+
NAD+ 、FAD
酶
7种（脂肪酸合成酶）
4种（脂肪酸氧化酶类）
底物转运
柠檬酸穿梭系统
肉碱转运
加入/断裂的C2单位
丙二酸单酰CoA
乙酰CoA
82.氨基酸的脱氨基作用（是氨基酸主要转化方式）：氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基、非氧化脱氨基、脱酰胺作用。
83.氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸的过程。
84.催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨基作用酶为谷丙转氨酶GPT（存在于肝脏中）;催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨基作用酶为谷草转氨酶GOT（存在于心脏中）85.转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛。
86.转氨酶-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用：这种作用是转氨基作用和氧化脱氨作用偶联进行的，所以称为联合脱氨作用。
88.DNA复制所用的酶：（1）DNA聚合酶（2）引物酶和引发体（3）DNA连接酶（4）DNA解旋酶（5）单链结合蛋白（6）拓扑异构酶
89.DNA聚合酶I：复制、修复；DNA聚合酶II：损伤修复；DNA聚合酶III：复制、延长90.DNA复制的3个阶段：起始、延伸、终止。94.反转录酶的3种活力：（1）依赖RNA的DNA聚合酶活力（2）核糖核酸酶H的活力（3）DNA指导的DNA聚合酶活力。
95.参与原核细胞转录作用的RNA聚合酶为多亚基酶。RNA聚合酶的核心酶为
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