刘老师第三章蛋白质化学1-3节.pptx
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1、第三章第三章 蛋白质化学蛋白质化学w1.1.蛋白质的蛋白质的组成成分组成成分w2.2.氨基酸的氨基酸的性质性质w3.3.氨基酸的氨基酸的分离与测定分离与测定w4.4.肽肽w5.5.蛋白质的蛋白质的分类分类w6.6.蛋白质的蛋白质的一级结构一级结构w7.7.蛋白质的蛋白质的高级结构高级结构w8.8.几种典型蛋白质的几种典型蛋白质的结构与功能结构与功能w9.9.蛋白质蛋白质结构与功能的关系结构与功能的关系w10.10.蛋白质的蛋白质的性质性质w11.11.蛋白质的蛋白质的分离、纯化与测定分离、纯化与测定蛋白质蛋白质-英文为英文为“ProteinProtein”第一重要第一重要第一节第一节 蛋白质分
2、子的组成成分蛋白质分子的组成成分 一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的水解二、蛋白质的水解三、蛋白质的基本单位三、蛋白质的基本单位氨基酸氨基酸一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成主要的主要的:CHONS5055%68%2023%1319%04%微量的:微量的:PFeCuZnMoISe 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%16%,即即1 1g g氮相当于氮相当于6.256.25g g蛋白质。蛋白质。6.256.25称为称为蛋白质系数蛋白质系数。每克样品含氮量每克样品含氮量6.25100=6.25100=蛋白质含量(蛋白质含量(g g%)二、蛋白质
3、的水解二、蛋白质的水解w1.1.酸水解酸水解 条件条件:5 51010倍的倍的20%20%的盐酸煮沸回流的盐酸煮沸回流16162424小时,或加压于小时,或加压于120120水解水解2 2小时。小时。优点优点:可蒸发除去盐酸,水解彻底,:可蒸发除去盐酸,水解彻底,终产物为终产物为L-L-氨基酸,产物单一,无消氨基酸,产物单一,无消旋现象。旋现象。缺点缺点:色氨酸破坏,并产生一种黑色的:色氨酸破坏,并产生一种黑色的物质:腐黑质,水解液呈黑色。物质:腐黑质,水解液呈黑色。二、蛋白质的水解二、蛋白质的水解w2.2.碱水解碱水解条件条件:4 4mol/L Ba(OH)mol/L Ba(OH)2 2或或
4、6 6mol/L mol/L NaOHNaOH煮沸煮沸6 6小时。小时。优点优点:水解彻底,色氨酸不被破:水解彻底,色氨酸不被破坏,水解液清亮。坏,水解液清亮。缺点缺点:产生消旋产物,破坏的氨:产生消旋产物,破坏的氨基酸多,一般很少使用。基酸多,一般很少使用。二、蛋白质的水解二、蛋白质的水解w3.3.蛋白酶水解蛋白酶水解条件条件:蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白:蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶,常温酶,常温37374040,pHpH值值5 58 8。优点优点:氨基酸不被破坏,不发生消旋:氨基酸不被破坏,不发生消旋现象。现象。缺点缺点:水解不完全,中间产物多。:水解不完全,中间产物多。蛋白质酸碱水解常用于蛋
5、白质的组成分蛋白质酸碱水解常用于蛋白质的组成分析,而酶水解用于制备蛋白质水解产物。析,而酶水解用于制备蛋白质水解产物。蛋白质蛋白质 月示月示 胨胨 多肽多肽 二肽二肽 氨基酸氨基酸 104 5000 2000 1000500 200 100 蛋白质的水解产物:蛋白质的水解产物:饱和硫饱和硫酸铵,酸铵,硫酸锌硫酸锌沉淀沉淀煮煮沸沸凝固凝固磷钨酸磷钨酸等复盐等复盐沉淀沉淀三、蛋白质的基本单位三、蛋白质的基本单位氨基酸氨基酸蛋白质蛋白质多聚氨基酸多聚氨基酸 如图如图什么是氨基酸呢什么是氨基酸呢?牛胰脏核糖核酸酶蛋白分子氨基酸组成牛胰脏核糖核酸酶蛋白分子氨基酸组成w含有氨基的羧酸含有氨基的羧酸氨基酸氨
6、基酸(AAAA)1.1.化学结构化学结构wR-CH(NHR-CH(NH2 2)-COOH)-COOHwR R 代代 表表 氨氨 基基 酸酸 之之 间间 相相 异异 的的 部部 分分 ,叫叫 R R 基基(R group)R group),又又 称称 为为 侧侧 链链(sidechain)sidechain)。w无色晶体、溶于水无色晶体、溶于水不带电形式不带电形式H2NCHCOOHR 酪氨酸分子酪氨酸分子 2 2.结构通式结构通式w地地 球球 上上 天天 然然 形形 成成 的的 氨氨 基基 酸酸 有有 300300300300 种种 以以 上上 ,但但 是是 构构 成成 蛋蛋 白白 质质 的的
7、氨氨 基基 酸酸 只只 有有 2222 种种,且都是且都是-氨基酸(可能还存在更多氨基酸(可能还存在更多的)的)。w提问:提问:什么是什么是-氨基酸?氨基酸?w答:答:-C-C-C-C-COOHC-C-C-C-COOH w-C-C-C-C-C-C-C C(NH(NH2 2)-COOH -)-COOH -氨基酸氨基酸 w-C-C-C-C-C C(NH(NH2 2)-C-COOH -)-C-COOH -氨基酸氨基酸 w-C-C-C C(NH(NH2 2)-C-C-COOH -)-C-C-COOH -氨基酸氨基酸一)、构成蛋白质的氨基酸一)、构成蛋白质的氨基酸1 1、按酸碱性质分类:、按酸碱性质分类
8、:(1 1)酸性氨基酸酸性氨基酸:一一氨基氨基二二羧基氨基酸羧基氨基酸(天冬氨酸、谷氨酸)(天冬氨酸、谷氨酸)(2 2)碱性氨基酸碱性氨基酸:二二氨基氨基一一羧基氨基酸羧基氨基酸(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)(赖氨酸、精氨酸、组氨酸)(3 3)中性氨基酸中性氨基酸:一一氨基氨基一一羧基氨基酸羧基氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸)胺、丝氨酸、苏氨酸)2 2、按侧基、按侧基R R基的结
9、构特点分:基的结构特点分:(1 1)脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸(2 2)芳香族氨基酸芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸酪氨酸(3 3)杂环氨基酸杂环氨基酸:脯氨酸、组氨酸:脯氨酸、组氨酸3 3、按侧基、按侧基R R基与水的关系分:基与水的关系分:(1 1)非极性氨基酸非极性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸。脯氨酸。(2 2)极性不带电氨基酸极性不带电氨基酸:天冬酰胺、谷:天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。氨酰胺、
10、丝氨酸、苏氨酸。(3 3)极性带电氨基酸极性带电氨基酸:天冬氨酸、谷氨:天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。4 4、按氨基酸是否能在人体内合成分:、按氨基酸是否能在人体内合成分:(1 1)必需氨基酸必需氨基酸:指人体内不能合成的氨基:指人体内不能合成的氨基酸,必须从食物中摄取,有八种:赖氨酸、色酸,必须从食物中摄取,有八种:赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。异亮氨酸、苏氨酸。(2 2)非必需氨基酸非必需氨基酸:指人体内可以合成的氨:指人体内可以合成的氨基酸。有十种。基酸。有十种。(3
11、 3)半必需氨基酸半必需氨基酸:指人体内可以合成但合:指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要(特别是婴幼儿时期)成量不能满足人体需要(特别是婴幼儿时期)的氨基酸,有两种:组氨酸、精氨酸。的氨基酸,有两种:组氨酸、精氨酸。20种基本氨基酸图示w构构 成成 蛋蛋 白白 质质 的的 前前 二二 十十 种种 氨氨 基基 酸酸 的的 名名 称称 、符符 号号 、化化 学学 结结 构构 和和 疏疏 水水 性性 指指 数数 。指指 数数 愈愈 正正 表表 示示 疏疏 水水 性性 愈愈 强强 。天冬氨酸天冬氨酸赖氨酸赖氨酸精氨酸精氨酸组氨酸组氨酸酪氨酸酪氨酸色氨酸色氨酸谷氨酸谷氨酸黑色素、甲亢黑色素、甲亢脑
12、白金脑白金苯丙氨酸苯丙氨酸半胱氨酸半胱氨酸蛋氨酸蛋氨酸丝氨酸丝氨酸苏氨酸苏氨酸天冬酰胺天冬酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸缬氨酸缬氨酸亮氨酸亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸脯氨酸脯氨酸蛋白质中不常见的氨基酸蛋白质中不常见的氨基酸(二)非蛋白氨基酸(二)非蛋白氨基酸鸟鸟氨氨酸酸、胍胍氨氨酸酸、高高半半胱胱氨氨酸酸、高高丝丝氨氨酸酸、-丙氨酸、丙氨酸、-氨基丁酸等氨基丁酸等第二节氨基酸的性质第二节氨基酸的性质一、氨基酸的光学活性和光吸收值一、氨基酸的光学活性和光吸收值二、氨基酸的解离和两性性质二、氨基酸的解离和两性性质三、氨基酸的化学反应三、氨基酸的化学反应一、氨基酸的光学活性和光吸收值一、氨基
13、酸的光学活性和光吸收值w构成蛋白质的氨基酸构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外除甘氨酸外,均含,均含有有-碳原子,在空间各原子有碳原子,在空间各原子有两种排列两种排列方式方式:L-L-构型与构型与D-D-构型,它们的关系就构型,它们的关系就像左右手的关系,互为像左右手的关系,互为镜像关系。镜像关系。旋光性:旋光性:除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。光吸收:光吸收:氨基酸在可见光范围内无光吸收,氨基酸在可见光范围内无光吸收,在近紫外区含苯环氨基酸在近紫外区含苯环氨基酸大大键键有光的吸收。有光的吸收。蛋白质故也具有紫外吸光性,实验室利用紫外分蛋白质故也具有紫外吸光性,实验室利用紫外
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- 刘老师 第三 蛋白质 化学
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