第二章---蛋白质的结构与功能.pptx
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1、第二章第二章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能Chapter 2 Chapter 2 Structure and Function of Protein第一节 蛋白质的一般概念 生命是蛋白体生命是蛋白体的存在方式,这种的存在方式,这种存在方式本质上就存在方式本质上就在于这些蛋白体的在于这些蛋白体的化学组成部分的不化学组成部分的不断自我更新。断自我更新。恩格斯反杜林恩格斯反杜林论论1878187818781878一、蛋白质的定义蛋白质(protein,简写pro):是由20种L-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。Protein一词来自希
2、腊文“Proteios”,意即“第一位的”、“最重要的”。18世纪中叶Beccari首次报道应用稀酸、稀碱核盐类可从动、植物组织中分离到含氮类物质。1838年荷兰化学家Mulder将之应用于从动植物细胞中所发现的复杂的有机含氮化合物。蛋白质是一类含氮的生物高分子,分子量大,结构复杂。例如,血红蛋白的分子式是C3032H4816O812N780S8Fe4。蛋白质结构复杂种类繁多功能各异,是生物体内构建生命,行使生命活动的最主要的功能分子,在几乎所有的生命活动中起着关键的作用。如果说基因是生命的指导者和构建生命的蓝图,那么蛋白质就是组成生命的主要材料,是生命的实践者和执行者。蛋白质将生物体的遗传信
3、息表达成生物的性状,指导生命活动,控制生物的生长和发育。二、蛋白质的生物学重要性二、蛋白质的生物学重要性二、蛋白质的生物学重要性1.1.蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质是生物体重要组成成分分分布布广广:所所所所有有有有器器器器官官官官、组组组组织织织织都都都都含含含含有有有有蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质;细胞的各个部分都含有蛋白质。细胞的各个部分都含有蛋白质。细胞的各个部分都含有蛋白质。细胞的各个部分都含有蛋白质。含含含含量量量量高高高高:蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质是是是是细细细细胞胞胞胞内内内内最最最最丰丰丰丰富富富富的的的的有有有有机机机机分分分分子子子子,占占占占人人人人体体体体干干干干重重重
4、重的的的的4545,某某某某些些些些组组组组织织织织含含含含量量量量更更更更高,例如脾、肺及横纹肌等高达高,例如脾、肺及横纹肌等高达高,例如脾、肺及横纹肌等高达高,例如脾、肺及横纹肌等高达8080。三、蛋白质的生物学功能蛋白质是生命的表征,哪里有生命活动哪里就有蛋白质1、催化作用酶有两类:一类是蛋白质(蛋白酶),另一类为核酸(核酶)2、激素的调节作用:蛋白质或多肽类激素3、运输作用:血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体4、运动作用动物的肌肉收缩(肌球蛋白、肌动蛋白)、细菌的鞭毛运动5、防御作用抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等6、接受和传递信息的受体
5、作用:受体蛋白、味觉蛋白7、控制细胞生长、分化:生长因子、阻遏蛋白8、毒蛋白:植物、微生物、昆虫所分泌9、结构成分和机械支持物:角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白10、生物膜作用11、许多蛋白在凝血作用、通透作用、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。12、氧化供能13、遗传作用蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein第第 二二 节节一、一、组成蛋白质的元素及组成蛋白质的元素及特点特点有有些些蛋蛋白白质质还还含含有有少少量量的的P P、FeFe、CuCu、MnMn、ZnZn、SeSe、I I等等。C5055%H67%O19
6、24%N1319%S04%主主要要元元素素组组成成 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为各种蛋白质的含氮量很接近,平均为1616。l由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量下公式推算出蛋白质的大致含量:l蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量6.25l(凯氏定氮法)100100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量 (g%)(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.25100 6.251001/16%蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点*第三节 氨基酸
7、(amino acid,aa)蛋白质的基本结构单位一、氨基酸的基本结构和构型 蛋白质是由结构较简单的小分子氨基酸氨基酸聚合而成的,氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。天然蛋白质中存在的氨基酸有20种,均由相应的遗传密码编码(编码氨基酸)。从细菌到人类,所有物种中一切蛋白质都是由这20种氨基酸构成的。下图是氨基酸的结构通式:所有的氨基酸的共同特点是分子中同时具有1个羧基(COOH)和1个氨基(NH2),不同氨基酸之间的差异在于侧链的R基团结构不同。构成蛋白质的氨基酸均属构成蛋白质的氨基酸均属L-型型20种基本氨基酸的结构特点:1、同一分子上既有酸性羧基,又有碱性氨基。故为两性化合物。2、除R=H的
8、甘氨酸外,a碳原子均为不对称碳原子,因而是光学活性物质,有D-型和L型两种异构体,构成蛋白质的氨基酸除Gly外均为L-型异构体。D型氨基酸没有营养价值,仅存在缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中,没有在蛋白质中发现。氨基酸的旋光异构氨基酸的旋光异构 2020种种氨氨基基酸酸中中,除除脯脯氨氨酸酸和和甘甘氨氨酸酸外外,其其余余均均属属于于L-L-氨氨基酸基酸。例外:例外:脯氨酸脯氨酸亚氨基酸亚氨基酸甘氨酸甘氨酸 没有手性没有手性二、氨基酸的分类存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有的氨基酸仅有20种,且均属种,且均属L-氨基酸氨基
9、酸(甘氨酸除外)。(甘氨酸除外)。按照侧链R基结构或极性(疏水性程度)性质可以分为4类:1、非极性的R基氨基酸 共8种在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用(蛋白质的疏水核心),它们的R基在水溶液中是疏水的、不解离、中性、不带电荷。丙氨酸丙氨酸 alanineAlaA 6.00缬氨酸缬氨酸 valineValV 5.96亮氨酸亮氨酸 leucineLeuL 5.98 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucineIleI 6.02 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalaninePheF 5.48脯氨酸脯氨酸 prolineProP 6.301.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸目目录录 2 2、不带电荷
10、的极性、不带电荷的极性R R基氨基酸基氨基酸 7种这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键,因此很容易溶于水,R基在水溶液中有极性,不解离或微弱解离。3、带负电荷的极性氨基酸(酸性aa)2种,R基在水溶液中解离,有极性与亲水性。4、带正电荷的极性氨基酸、带正电荷的极性氨基酸(碱性碱性aa)3种,种,R基在水溶液中解离,有极性与亲水性。根据R侧链结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。根据营养价值分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。1 1、光学活性光学活性(1 1)氨基酸的光吸收特性)氨基酸的光吸收特性Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键,在220-300nm近紫外区有吸收。(nm)
11、Tyr 278 1.4103 Phe 259 2.0102 Trp 279 5.6103 在280nm有最大光吸收三、三、氨基酸的主要理化性质氨基酸的主要理化性质色氨酸、酪氨酸色氨酸、酪氨酸色氨酸、酪氨酸色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在的最大吸收峰在的最大吸收峰在的最大吸收峰在 280 nm280 nm280 nm280 nm 附附附附近。近。近。近。大大大大多多多多数数数数蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质含含含含有有有有这这这这两两两两种种种种氨氨氨氨基基基基酸酸酸酸残残残残基基基基,所所所所以以以以测测测测定定定定蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质溶溶溶溶液液液液280nm280nm280nm280nm的的的的
12、光光光光吸吸吸吸收收收收值值值值是是是是分分分分析析析析溶溶溶溶液液液液中中中中蛋蛋蛋蛋白质含量的快速简便的方法。白质含量的快速简便的方法。白质含量的快速简便的方法。白质含量的快速简便的方法。(2 2)氨基酸的旋光性)氨基酸的旋光性除甘氨酸外,其余19种氨基酸都有至少一个不对称碳原子,故具有旋光性,且均为L-型氨基酸。左旋(-):能使偏振光向左;右旋(+):能使偏振光向右。2 2、氨基酸的两性解离和等电点、氨基酸的两性解离和等电点同一分子上带有数量相等的正负两种电荷的离子称为同一分子上带有数量相等的正负两种电荷的离子称为两性离子或兼性离子。氨基酸为两性电解质,两性离子或兼性离子。氨基酸为两性电
13、解质,其解离其解离程度取决于所处溶液的酸碱度程度取决于所处溶液的酸碱度。两性离子带电情况受到溶液两性离子带电情况受到溶液pHpH的影响。的影响。aa aa aa aa解离方式解离方式解离方式解离方式取决于所处环境的取决于所处环境的取决于所处环境的取决于所处环境的pHpHpHpH:pH1pH11pH6任何一 种aa,当其所带净电荷为零时,在电场中既不向正极移动也不向负极移动,这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)。,重点掌握等电点的概念重点掌握等电点的概念等电点:对某种氨基酸来讲,当溶液在某一特定的等电点:对某种氨基酸来讲,当溶液在某一特定的pHpH时,
14、时,氨基酸以两性离子形式存在,正电荷与负电荷数相等,净氨基酸以两性离子形式存在,正电荷与负电荷数相等,净电荷为零,在直流电场中,既不向正极移动,也不向负极电荷为零,在直流电场中,既不向正极移动,也不向负极移动,这时溶液的移动,这时溶液的pHpH值称为该氨基酸的等电点。在值称为该氨基酸的等电点。在pIpI时,时,氨基酸的导电率最低,溶解度最小,容易发生沉淀。氨基酸的导电率最低,溶解度最小,容易发生沉淀。pH pIpH pI时,氨基酸带负电荷,时,氨基酸带负电荷,-COOHCOOH解离成解离成-COOCOO-,向正极移动。向正极移动。pH=pIpH=pI时,氨基酸净电荷为零时,氨基酸净电荷为零pH
15、 pIpH pI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子CHNH2COOHR CHNH2COOHRCHNH3+COO-R CHNH3+COO-RCHNH2COO-R CHNH2COO-RCH COOHRNH3+CH COOHRNH3+3 3.氨基酸的熔点氨基酸的熔点均大于均大于2002000 0C C,常温下氨基酸均为固态,而等分常温下氨基酸均为固态,而等分子量的其他有机物均为液态,说明氨基酸与氨基子量的其他有机物均为液态,说明氨基酸与氨基酸之间的结合力很强,以离子键结合,即氨基酸酸之间的结合力很强,以离子键结合,即氨基酸是以离子状态存在的,而不是以
16、中性分子存在。是以离子状态存在的,而不是以中性分子存在。(1 1)与亚硝酸反应)与亚硝酸反应:Van Slyke 法测定氨基酸法测定氨基酸(2 2)与茚三酮反应)与茚三酮反应茚三酮在弱酸中与-氨基酸共热,引起氨基酸的氧化脱氨,脱羧反应,最后,茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮反应,生成紫色物质(max=570nm)。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。可作为氨基酸定量分析方法。Pro、Hy-Pro与茚三酮反应直接形成黄色化合物(max=440nm)4 4、氨基酸的化学反应、氨基酸的化学反应(3)桑格(Sanger)反
17、应2.4一二硝基氟苯(DNFB)DNP-氨基酸,黄色,层析法鉴定,被Sanger用来测定多肽的NH2末端氨基酸 四、氨基酸之间的连接方式四、氨基酸之间的连接方式 1 1)连接方式:肽键)连接方式:肽键肽肽键键(peptide(peptide bond)bond):是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形形成的化学键,本质为酰胺键。成的化学键,本质为酰胺键。氨氨基基酸酸残残基基(residue)(residue):肽肽链链中中的的氨氨基基酸酸分分子子因因为为脱脱水水缩缩合合而而基基团团不不全全,被被称称为为氨氨基基酸酸残基。残基。
18、+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键*两分子氨基酸缩合形成两分子氨基酸缩合形成二肽二肽,三分,三分子氨基酸缩合则形成子氨基酸缩合则形成三肽三肽*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相由更多的氨基酸相连形成的肽称连形成的肽称多肽多肽(polypeptide)。*多多肽肽链链(polypeptidechain)是是指指许许多多氨氨基基酸酸之之间间以以肽肽键键连连接接而而成成的的一一种种结结构。构。N N 末端:多肽链中有自由氨基的一端末端:多肽链中有自由氨基的一端C C 末端:多肽链中有自由羧基的一端末端:多肽链中有
19、自由羧基的一端)多肽链有方向性:)多肽链有方向性:Ala-Tyr-Asp-GlyAla-Tyr-Asp-GlyNNC CN端C端N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶五、重要的五、重要的生物活性肽生物活性肽1.1.谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione,GSH)(glutathione,GSH)GSH过氧过氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+GSH 有抗氧化剂的作用,可还原细胞有抗氧化剂的作用,可还原细胞内产生的过氧化氢内产生的过氧化氢 体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽神经肽神经肽(neuropeptide)
20、P P物质(物质(1010肽、属神经肽类)、肽、属神经肽类)、内啡肽内啡肽内啡肽内啡肽(3131肽)肽)2.2.多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽抗利尿素与催产素抗利尿素与催产素(9(9肽肽)、胰高血糖素(、胰高血糖素(2929肽)、肽)、降钙素(降钙素(3232肽)、肽)、ACTHACTH(3939肽)、胰岛素(肽)、胰岛素(5151肽)肽)七、蛋白质的分类七、蛋白质的分类 *根据蛋白质组成分根据蛋白质组成分 单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分 *根据蛋白质形状分根据蛋白质形状分 纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质*根据蛋
21、白质功能分根据蛋白质功能分 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein第第 三三 节节蛋白质的分子结构包括(人为划分)蛋白质的分子结构包括(人为划分)一级结构一级结构(primary structure)(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)(quaternary structure)
22、高级高级结构结构定义:定义:蛋白质的一级结构指多肽链中蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸氨基酸 的排列顺序的排列顺序。一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构主要的维系键:主要的维系键:肽键肽键 有些蛋白质还包括二硫键。有些蛋白质还包括二硫键。第一个被确定一级结构的蛋白质:第一个被确定一级结构的蛋白质:胰岛素胰岛素一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础的基础,但不是唯一的决定因素。但不是唯一的决定因素。二、蛋白质的二级结构二、蛋白质的二级结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构,即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架
23、架原原子子的的相相对对空空间间位位置置,并并不不涉涉及及氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链的的构构象象。(一一)定义定义:二级结构的基本单位二级结构的基本单位:肽键平面或肽单元肽键平面或肽单元肽键有部分双键性质肽键有部分双键性质肽键由于肽键由于共振共振而具有而具有部分双键部分双键性质,因此,性质,因此,肽键比一般肽键比一般C-NC-N键短,且不能自由旋转键短,且不能自由旋转肽肽键键平平面面由由于于肽肽键键具具有有部部分分双双键键的的性性质质,使使参参与与肽肽键键构构成成的的4个个原原子子和和两两侧侧的的a-a-碳碳碳碳原原原原子子子子被被束束缚缚在同一平面上,这一平面称为在同一平面上,这一平面称为肽
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