第01章蛋白质的结构与功能1.pptx
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1、目录目录Biochemistry生物化学生物化学目录目录绪绪 论论生物化学的概念生物化学的概念生物化学的发展简史生物化学的发展简史生物化学研究的主要内容生物化学研究的主要内容生物化学的重要性生物化学的重要性目录目录一、生物化学概念:一、生物化学概念:是研究生物体内是研究生物体内化学分子化学分子与与化学反应化学反应的基础生的基础生命科学,从分子水平探讨生命现象的本质。命科学,从分子水平探讨生命现象的本质。组成:组成:1.1.蛋白质蛋白质 核酸核酸 多糖多糖 脂类脂类四大基本组成四大基本组成2.2.维生素维生素 激素激素 有机酸有机酸次生物质次生物质3.3.水和无机盐水和无机盐目录目录二、发展简史
2、二、发展简史生化发展史:生化发展史:w叙述生物化学阶段(认知)叙述生物化学阶段(认知)-生物体的化学组成生物体的化学组成w动态生物化学阶段(理解)动态生物化学阶段(理解)-功能研究及代谢研究功能研究及代谢研究w分子生物学时期(细化)分子生物学时期(细化)-核酸蛋白及相互关系核酸蛋白及相互关系中国中国:古代古代42004200年前已开始造酒、酿醋、做豆腐年前已开始造酒、酿醋、做豆腐世界世界:生化是在物理、化学、生物学、医学有了一生化是在物理、化学、生物学、医学有了一 定发展才出现的定发展才出现的目录目录“DNA双螺旋双螺旋”模型的创立者模型的创立者“人类基因组计划人类基因组计划”的首任负责人的首
3、任负责人诺贝尔奖金获得者诺贝尔奖金获得者D.J.Watson 1.DNA双螺旋结构的发现双螺旋结构的发现1962年诺贝尔生理学和医学奖年诺贝尔生理学和医学奖目录目录克隆羊克隆羊转基因动物转基因动物转基因植物转基因植物2.DNA克隆技术使基因操作无所不能克隆技术使基因操作无所不能目录目录基因组基因组蛋白质组学蛋白质组学RNA组学组学代谢组学代谢组学糖组学糖组学3.基因基因组学组学及其它及其它组学组学研究研究目录目录已经测序的生物DrosophilaSaccharomyces Cerevisiae Zebra fishRat paddy rice WirewormChimpanzeerhesus
4、Arabidopsis thaliana 目录目录三、生物化学研究的主要内容三、生物化学研究的主要内容生物大分子的结构和功能生物大分子的结构和功能物质代谢及其调节物质代谢及其调节基因信息传递及其调控基因信息传递及其调控目录目录四、生物化学的重要性四、生物化学的重要性与各学科之间相互联系与各学科之间相互联系与医学的关系与医学的关系有更多内容需要探索有更多内容需要探索?目录目录 课程安排课程安排绪论绪论 第一章第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能 第二章第二章 核酸的结构与功能核酸的结构与功能 第三章第三章 酶酶 第四章第四章 糖代谢糖代谢第五章第五章 脂类代谢脂类代谢 第六章第六章 生物
5、氧化生物氧化 第第七七章章 氨基酸代谢氨基酸代谢 第八章第八章 核苷酸代谢核苷酸代谢第九章第九章 物质代谢的联系与调解物质代谢的联系与调解 第十五章第十五章 细胞信息转导细胞信息转导第十六章第十六章 血液的生物化学血液的生物化学第十七章第十七章 肝的生物化学肝的生物化学 生物大分子生物大分子物质代谢物质代谢及其调节及其调节专题篇专题篇目录目录蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第第1 1章章Structure and Function of Protein目录目录n蛋白质研究的历史蛋白质研究的历史18331833年年,从从麦麦芽芽中中分分离离淀淀粉粉酶酶;随随后后从从胃胃液液中中分离到类似胃蛋
6、白酶的物质。分离到类似胃蛋白酶的物质。18641864年,血红蛋白被分离并结晶。年,血红蛋白被分离并结晶。1919世世纪纪末末,证证明明蛋蛋白白质质由由氨氨基基酸酸组组成成,并并合合成成了多种短肽。了多种短肽。2020世世纪纪初初,发发现现蛋蛋白白质质的的二二级级结结构构;完完成成胰胰岛岛素一级结构测定。素一级结构测定。目录目录2020世世纪纪中中叶叶,各各种种蛋蛋白白质质分分析析技技术术相相继继建建立立,促进了蛋白质研究迅速发展;促进了蛋白质研究迅速发展;19621962年,确定了血红蛋白的四级结构。年,确定了血红蛋白的四级结构。2020世世纪纪9090年年代代,功功能能基基因因组组与与蛋蛋
7、白白质质组组研研究究地地展开。展开。目录目录n什么是蛋白质什么是蛋白质?蛋蛋白白质质(protein)是是由由许许多多氨氨基基酸酸(amino acids)通通过过肽肽键键(peptide bond)相相连连形形成成的的高分子含高分子含氮氮化合物。化合物。目录目录n蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分分布布广广:所所有有器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质;细细胞的各个部分都含有蛋白质。胞的各个部分都含有蛋白质。含含量量高高:蛋蛋白白质质是是细细胞胞内内最最丰丰富富的的有有机机分分子子,占占人人体体固固体体成成分分的的4545,某某些些组组织织含含量量更更高高,例如脾、肺及横纹肌等
8、高达例如脾、肺及横纹肌等高达8080。1.蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质是生物体重要组成成分目录目录作为生物催化剂(酶)作为生物催化剂(酶)代谢调节作用代谢调节作用免疫保护作用免疫保护作用物质的转运和存储物质的转运和存储运动与支持作用运动与支持作用参与细胞间信息传递参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能氧化供能目录目录蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein第一节第一节目录目录n组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有主要有C C、H H、O O、N N和和 S S。有些蛋白质含有少量磷
9、或金属元素铁、铜、有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。目录目录 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16。由由于于体体内内的的含含氮氮物物质质以以蛋蛋白白质质为为主主,因因此此,只只要要测测定定生生物物样样品品中中的的含含氮氮量量,就就可可以以根根据据以以下公式推算出蛋白质的大致含量:下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.251001/16%n蛋白质元素组成的特点蛋白质元素组成的特点目录目录一、组成人体蛋白质
10、的一、组成人体蛋白质的20种氨基酸种氨基酸均属于均属于L-氨基酸氨基酸 存存在在自自然然界界中中的的氨氨基基酸酸有有300300余余种种,但但组组成成人人体体蛋蛋白白质质的的氨氨基基酸酸仅仅有有2020种种,且且均均属属 L-L-氨基酸氨基酸(甘氨酸除外)。(甘氨酸除外)。目录目录H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H目录目录非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质可根据侧链结构和理化性质进行分类进行分类目录目录(一
11、一)侧链含烃链的氨基酸属于侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族非极性脂肪族氨基酸氨基酸目录目录(二二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性极性中性氨基酸中性氨基酸目录目录(三三)侧链含芳香基团的氨基酸是侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸芳香族氨基酸 Tyr Trp目录目录(四四)侧链含负性解离基团的氨基酸是侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸酸性氨基酸目录目录(五五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性碱性氨基酸氨基酸目录目录n几种特殊氨基酸几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸(亚氨基酸)(亚氨基酸)CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2
12、CHCOO-NH2+CH2CH2目录目录 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH3 33-OOC-CH-CH2-S+NHS-CH2-CH-COO-OOC-CH-CH2-S+NHS-CH2-CH-COO-+NH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-COO-HS-COO-CH2-CH-CH2-CH-+NH3目录目录特殊归类含羟基氨基酸含羟基氨基酸:丝氨酸(:丝氨酸(ser),苏氨酸(),苏氨酸(thr),),酪氨酸(酪氨酸(tyr)含硫氨基酸含硫氨基酸:甲硫氨酸(:甲硫氨酸(Met),半胱氨酸),半胱氨酸(cys)含苯环氨基酸含苯环氨基酸:酪氨酸
13、,色氨酸,苯丙氨酸:酪氨酸,色氨酸,苯丙氨酸目录目录三、三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质种氨基酸具有共同或特异的理化性质n两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在在某某一一pH的的溶溶液液中中,氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等,成成为为兼兼性性离离子子,呈呈电电中性。此时溶液的中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。(一)氨基酸具有两性解离的性质(一)氨
14、基酸具有两性解离的性质目录目录pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子目录目录等电点的计算:等电点的计算:氨基酸的等电点由氨基酸的等电点由-羧基和羧基和 -氨基氨基解离常数解离常数的的 负对数负对数pK1和和pK2决定。决定。计算公式:计算公式:PI=1/2(pK1+pK2)举例:丙氨酸举例:丙氨酸pK-COOH=2.34 pK-NH2=9.69 丙氨酸的丙氨酸的PI=1/2(2.34+9.69)=6.02目录目录(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的色氨酸、酪氨酸的
15、最大吸收峰在最大吸收峰在 280 nm 附近。附近。大大多多数数蛋蛋白白质质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基,所所以以 测测 定定 蛋蛋 白白 质质 溶溶 液液280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质质含含量量的的快速简便的方法。快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收目录目录(三)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物(三)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨氨基基酸酸与与茚茚三三酮酮水水合合物物共共热热,可可生生成成蓝蓝紫色紫色化合物,其最大吸收峰在化合物,其最大吸收峰在570nm处。处。由由于于此此吸吸收收峰峰值值与与氨氨基基酸酸的的含含量
16、量存存在在正正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。目录目录四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链的多肽链肽肽键键(peptide bond)是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形形成成的的化学键。化学键。(一)(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽氨基酸通过肽键连接而形成肽(peptide)目录目录+-HOH甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键目录目录肽肽是是由由氨氨基基酸酸通通过过肽肽键键缩缩合合而而形形成成的的化化合物。合物。两两分分子子氨氨基基酸酸缩缩合合形形成
17、成二二肽肽,三三分分子子氨氨基基酸缩合则形成酸缩合则形成三肽三肽肽肽链链中中的的氨氨基基酸酸分分子子因因为为脱脱水水缩缩合合而而基基团团不全,被称为不全,被称为氨基酸残基氨基酸残基(residue)。由由十十个个以以内内氨氨基基酸酸相相连连而而成成的的肽肽称称为为寡寡肽肽(oligopeptide),由由更更多多的的氨氨基基酸酸相相连连形形成成的的肽肽称称多肽多肽(polypeptide)。目录目录N 末端:多肽链中有末端:多肽链中有游离游离-氨基氨基的一端的一端C 末端:多肽链中有末端:多肽链中有游离游离-羧基羧基的一端的一端n多肽链有两端:多肽链有两端:多多肽肽链链(polypeptide
18、 chain)是是指指许许多多氨氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶目录目录(二)(二)体内存在多种重要的生物活性肽体内存在多种重要的生物活性肽 1.谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione,GSH)目录目录GSH过氧过氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+nGSH与与GSSG间的转换间的转换 目录目录 体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽神经肽(neuropeptide)2.多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽目录目录五、蛋白质的分类五
19、、蛋白质的分类n根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分:单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分n根据蛋白质形状根据蛋白质形状:纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质目录目录课堂小结一、蛋白质的元素组成,特征元素一、蛋白质的元素组成,特征元素二、氨基酸(一)结构通式二、氨基酸(一)结构通式 (二)分类(二)分类 (三)理化性质(三)理化性质三、多肽三、多肽 (一)概念(一)概念 (二)生物活性肽(二)生物活性肽目录目录蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein 第二节第二节目录目录
20、n蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括:高级高级结构结构一级结构一级结构(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)目录目录n定义定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至端至C-端的端的氨基酸排列顺序氨基酸排列顺序。一、一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构一级结构n主要的化学键主要的化学键:肽键肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,有些蛋白质还包括二硫键。目录目
21、录一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能功能的基础的基础,但不是决定蛋白质空间构象的但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素唯一因素。目录目录二、二、多肽链的局部主链构象为蛋白质多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构二级结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构,即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架架原原子子的的相相对对空空间间位位置置,并并不不涉涉及及氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链的的构构象象。n定义定义:n主要的化学键主要的化学键:氢键氢键 目录目录(一)参与肽键形成的(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上个原子在同一平面上参参
22、与与肽肽键键的的6个个原原子子C 1、C、O、N、H、C 2位位于于同同一一平平面面,C 1和和C 2在在平平面面上上所所处处的的位位置置为为反反式式(trans)构构型型,此此同同一一平面上的平面上的6个原子构成了所谓的个原子构成了所谓的肽单元肽单元(peptide unit)。目录目录(一)参与肽键形成的(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上个原子在同一平面上参参与与肽肽键键的的6个个原原子子C 1、C、O、N、H、C 2位位于于同同一一平平面面,C 1和和C 2在在平平面面上上所所处处的的位位置置为为反反式式(trans)构构型型,此此同同一一平面上的平面上的6个原子构成了所谓的个原子
23、构成了所谓的肽单元肽单元(peptide unit)。目录目录目录目录 -螺旋螺旋 (-helix)-折叠折叠 (-pleated sheet)-转角转角 (-turn)无规卷曲无规卷曲 (random coil)(二)(二)-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构螺旋结构是常见的蛋白质二级结构n蛋白质二级结构蛋白质二级结构目录目录 -螺旋螺旋(-helix)目目 录录右手螺旋右手螺旋,侧链伸向螺旋侧链伸向螺旋外侧外侧每每3.6个氨基酸残基螺旋个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为上升一圈,螺距为0.54nm;维系力:链内维系力:链内氢键氢键,氢,氢键的方向与螺旋长轴基本键的方向与螺旋长轴基本平行平行 目录
24、目录(三)(三)-折叠使多肽链形成片层结构折叠使多肽链形成片层结构目录目录 -折叠折叠(-pleated sheet)锯齿状结构锯齿状结构侧链交替地侧链交替地位于锯齿状结位于锯齿状结构的构的上下方上下方;肽链的肽链的走向走向可相同,也可可相同,也可相反。相反。链间氢键链间氢键,且氢键方向与且氢键方向与折叠方向折叠方向垂直。垂直。目录目录目录目录(四)(四)-转角和无规卷曲转角和无规卷曲-转角转角(-turn)180的转角部位的转角部位由由4个个氨基酸残基构成氨基酸残基构成由第一个残基的羰基由第一个残基的羰基氧(氧(O)与第四个残基的)与第四个残基的氨基氨基 氢(氢(H)可形成)可形成氢氢键键多
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