第二章-蛋白质的结构与功能.pptx
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1、(除脯氨酸外的十九种氨基酸)第二章第二章 蛋白质化学蛋白质化学w 蛋白质的蛋白质的种类和生物学功能种类和生物学功能 w蛋白质的分子组成w 蛋白质的分子结构w蛋白质结构与功能的关系w 蛋白质的理化性质主要学习内容主要学习内容第一节第一节 蛋白质的种类蛋白质的种类 和生物学功能和生物学功能 w蛋白质的种类:蛋白质的分类方法及种类w蛋白质的生物学功能:1.构造人的身体2.修补人体组织3.参与完成生物体的各种活动主要学习内容主要学习内容一、蛋白质的分类1.按组成成分:A.单纯蛋白质单纯蛋白不含有非蛋白质部分。这类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。单纯蛋白质按其溶解性又可分为:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇
2、溶蛋白精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等B.B.结合蛋白质结合蛋白质结合蛋白是指由单纯结合蛋白是指由单纯 蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白质蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白质.按其非氨基酸成分又可分为按其非氨基酸成分又可分为:核蛋白、脂蛋白、磷蛋白、糖蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋白2.按分子的形状或空间构象 A.纤维状蛋白分子很不对称,形状类似纤维。一般不溶于水。典型的有:胶原蛋白质、弹性蛋白质、角蛋白质、丝蛋白质等。B.球状蛋白质分子的形状接近球形,空间构象比纤维状蛋白复杂。球状蛋白质的溶解性较好,能结晶,生物体内的蛋白质大多数属于这一类。w功能功能 蛋蛋 白白,大多为大多为 球球 状状;w细胞膜
3、载体蛋白(物质、信号)、酶w细胞质(包括细胞器)酶(物质代谢)、信号传递w细胞核酶(遗传)、结构蛋白(染色体骨架)蛋白质分布广泛、功能多样1.催化功能酶2.结构功能皮、毛、骨、牙、细胞骨架3.载运功能膜蛋白4.调控功能激素5.运动功能鞭毛、肌肉蛋白6.防御功能免疫球蛋白7.神经传导基本功能辅助功能二、蛋白质的生物学功能1.构造人的身体2.修补人体组织3.参与完成生物体的各种活动 蛋白质的生物学意义蛋白质的生物学意义1.蛋白质是一切生物细胞和组织的主要组成部分,是生命活动所依赖的物质基础。2.蛋白质是生物体内各种复杂功能的直接执行者。主要学习内容主要学习内容第二节第二节 蛋白质的分子组成蛋白质的
4、分子组成w蛋白质的化学组成1、组成元素2、含氮量含氮量w蛋白质的基本单元氨基酸1、氨基酸的结构特点氨基酸的结构特点2、氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质第二节第二节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成v一、蛋白质的化学组成主要化学元素:碳 5055 氢 68 氧 2023 氮 1517%硫 04。有些蛋白质中还含有少量的铁、锌、锰、铜、磷、碘等。蛋白质的含氮量v蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此,可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%,所以,可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量:v蛋白质含量(克%)=每克生物样品中含氮的克数 6
5、.25 6.2516的倒数,每测定g氮相当于6.25g的蛋白质。也就是1g氮所代表的蛋白质量(克数)。蛋白质含量蛋白氮6.25蛋白质-英文为“Protein”第一重要.w含有氨基NH2 2w含有羧基COOH L-氨基羧酸氨基酸 (除脯氨酸外)二、蛋白质的基本单位氨基酸构型和构象w w构型构型构型构型是指具有一定构造的分子中各原子在空间的排列状况。w w构象构象构象构象是指在一定的条件下,由于单键的旋转而产生的分子中各原子(或原子团)在空间的不同排布形象。w构象比构型更为精细。w一般地讲,分子的一种构象可以通过单键的旋转变成另一种构象。但分子的构型必须通过化学键的断裂和形成才能改变。RCHCOO
6、HRCHCOOH NH NH2 2*镜象和实物不能重合,没有对称面和对称中心,具有手性,是一对对映异构体。氨基酸的构型同种构型的不同构像同种构型的不同构像同种构型的不同构像同种构型的不同构像L L型氨基酸型氨基酸 与与 D D型氨基酸型氨基酸L-amino acidD-amino acid氨基酸的DL标记法用甘油醛作为标准物(相对标记法)CHOCH2OHHOHD-(+)-甘油醛甘油醛-OHCHOH2CHOHL-(-)-甘油醛甘油醛COOHHNH2CH3-HOOCH2NHH3CD-丙氨酸L-丙氨酸目前,氨基酸、糖类的构型仍采用D、L标记法,旋光性旋光性除甘氨酸外,其他L-氨基酸的-碳原子均有手性
7、。(一)氨基酸的结构特点L-氨基酸的基本结构氨基酸的基本结构C CH HH H2 2N NCOOHCOOHR R碳原子碳原子,不对称碳原子不对称碳原子侧链侧链二十种氨基酸除二十种氨基酸除GlyGly外全是外全是L-L-型。型。ProPro呢?呢?残基:在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子,脱水后的残基:在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子,脱水后的残余部分叫残基(残余部分叫残基(residue),residue),因此蛋白质肽链中的氨基因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。酸统统是残基形式。Chiral carbon(除脯氨酸外)(除脯氨酸外)系统命名法:是把氨基作为取代基,羧酸作为母体来命名。如:
8、CH2(CH2)3CHCOOHNH2NH22,6-二氨基己酸习惯上多采用俗名、英文名称缩写必需氨基酸:缬、亮、异亮、苯丙、色、苏、蛋、赖 氨基酸的命名俗名中文代号英文代号简介甘氨酸甘Gly甜味,治肌麻痹和抗胃酸剂丙氨酸丙Ala药物合成,1875,蚕丝水解*缬氨酸缬Val营养剂*亮氨酸亮Leu营养剂*异亮氨酸异亮Ile营养剂*苯丙氨酸苯丙Phe营养剂酪氨酸酪Tyr奶酪中最多常见氨基酸俗名中文代号英文代号简介*色氨酸色Trp营养剂,合成神经物质丝氨酸丝Ser甜味,蚕丝中最多*苏氨酸苏Thr营养剂天门冬酰胺Asn天然产物获得第一个氨基酸半胱氨酸半胱Cys存在毛发鳞角*蛋氨酸蛋Met独特的代谢和利用方
9、式脯氨酸脯Pro1929首先从明胶水解液获得俗名中文代号 英文代号简介谷氨酰胺Gln有价值的免疫佐剂天门冬氨酸天冬Asp存在天冬草和植物黄化幼芽谷氨酸谷Glu有鲜味,制味精精氨酸精Arg可用于肝昏迷的急救*赖氨酸赖Lys食品和饲料中最重要添加剂组氨酸组His血红蛋白中最多(二)氨基酸的分类(二)氨基酸的分类w构成生物体的氨基酸主要有20种,其中有12种氨基酸人体能够合成,称为非必需氨基酸。w另外有八种是人体不能自身合成的,必须通过食物来摄取,称为必需氨基。(甲硫携缬一异亮两亮本苯丙色素苏来赖)1、根据人体能否自身合成(从营养学的角度)从营养学的角度)w酸性氨基酸w中性氨基酸w碱性氨基酸赖氨酸P
10、I=9.74、精氨酸PI=10.76、组氨酸PI=7.59。绝大多数氨基酸微酸性。2、根据所含氨基和羧基数目分类w脂肪族氨基酸:丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺w芳香族氨基酸:苯丙氨酸、酪氨酸w杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸w杂环亚氨基酸:脯氨酸 3、根据化学结构分类、根据化学结构分类(三)、氨基酸的主要理化性质1、氨基酸的两性性质和等电点(1)、氨基酸是兼性离子 质子受体和质子供体。所谓兼性离子是指在同一分子上带有能释放质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因此它既可以和酸反应,也可以和碱反应。实验证明:氨基酸在水溶液中
11、或在晶体状态时,都以兼性离子形式存在。氨基酸的等电点PI:w氨基酸的等电点PI氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值,改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷,也可使它处于正负电荷数相等,即净电荷为零的两性离子状态(兼性离子)。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该PI。w人体血液PH=7.35-7.45。w氨基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以游氨基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以游离的羧基或氨基形式存在,而是离解成兼性离离的羧基或氨基形式存在,而是离解成兼性离子。在兼性离子中,氨基是以质子化子。在兼性离子中,氨基是以质子化(-(-NH3+)NH3+)形式存在,羧基是以离
12、解状态形式存在,羧基是以离解状态(-(-COO-)COO-)存在。存在。w在不同的在不同的pHpH条件下,两性离子的状态也随之发条件下,两性离子的状态也随之发生变化。生变化。(2)、氨基酸的pI值和氨基酸解离的关系PH PH PI PI净电荷净电荷净电荷净电荷 +0 -+0 -正离子正离子正离子正离子 兼兼兼兼性离子性离子性离子性离子(偶极离子偶极离子偶极离子偶极离子)负离子负离子负离子负离子H+氨基酸是两性电解质氨基酸是两性电解质OH-OH-H+pI定义:定义:在某一在某一pH值溶液中,氨基酸酸性基团和碱性基团的解离程值溶液中,氨基酸酸性基团和碱性基团的解离程度相当度相当P氨基酸分子所带正负
13、电荷相等,净电荷为零此时溶液氨基酸分子所带正负电荷相等,净电荷为零此时溶液的的pH值值称为氨基酸的称为氨基酸的pI。+H2 2O两性和等电点 RCHCOOH NH2 RCHCOO-RCHCOO-RCHCOOH NH2 NH3+NH3+负离子 两性离子 正离子PHPI PH=PI(等电点)PHPIOH-H+H+OH-2、与水合茚三酮反应-氨基酸+水合茚三酮蓝紫色物质(鉴定反应)3、脱水反应(成肽反应)H2N-CHCO-OH+H-NHCH-COOHR1R2H2N-CHCONHCH-COOHR1R2N-N-端端端端C-C-端端肽键肽键二二 肽肽1.成成 肽肽 反反 应应w由几个氨基酸连接形成的肽就叫
14、几肽。多个氨基酸形成的肽叫多肽,呈链状故又称多肽链。10个以内的氨基酸缩合而成的肽,叫寡肽。(四)、氨基酸的连接方式(四)、氨基酸的连接方式w在蛋白质分子中,氨基酸之间是以肽键(peptidebond)相连的。肽键就是一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的键。w氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽(peptide)。两个氨基酸形成的肽叫二肽,三个氨基酸形成的肽叫三肽,十个氨基酸形成的肽叫十肽,一般将十肽以下称为寡肽(oligopeptide),以上者称多肽(polypeptide)或称多肽链。w组成多肽链的氨基酸在相互结合时,失去了一分子水,因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基
15、酸残基(aminoacidresidue)。w在多肽链中,肽链的一端保留着一个氨基,另一端保留一个羧基,带氨基的末端称氨基末端(N端);带羧基的末端称羧基末端(C端)。书写多肽链时可用略号,N端写于左侧,用H做标帜,C端于右侧用桹H表示。肽详细命名时为酰酰酸。w例如谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三个氨基酸所组成的三肽,全名是谷氨酰半胱氨酰甘氨酸,简称谷胱甘肽(glutachione,简写GSH)。其中N末端的谷氨酸是通过羧基与半胱氨酸的氨基相连。含有一个活泼的SH巯基,易被氧化。具有解毒作用。GSH的主要生理功能是保护某些蛋白质的SH不被氧化w w短短 链链 且具有生物功能的且具有生物功
16、能的 多多 肽肽 不不 算算 蛋蛋 白白 质,通常称为活性肽!质,通常称为活性肽!w蛋白质的一级结构w蛋白质的空间结构1、二级结构2、三级结构3、四级结构第三节第三节 蛋蛋 白白 质质 的分子的分子 结结 构构主要学习内容虾红素虾红素 蛋蛋白白质质的的结结构构层层次次一级结构一级结构空间结构空间结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构(相对分子量一般在(相对分子量一般在1万万-10万之间)万之间)蛋白质结构的组织层次蛋白质结构的组织层次 蛋白质的一级结构:是是指指蛋蛋白白质质肽肽链链中中氨氨基基酸酸的的排排列列顺顺序序。蛋白质的一级结构是最基本的结构,它决定着蛋白质高级结构。以胰岛
17、素为例,胰岛素是动物胰脏中胰岛细胞分泌的一种分子量较小的激素蛋白,它的主要功能是降低体内血糖含量。临床上用来治疗糖尿病。一、蛋白质的一级结构 最先由最先由SangerSanger于于19531953年完成测定胰岛素年完成测定胰岛素一级结构一级结构.+H3NLysGluThrAlaAlaAlaLys Phe GluArg110GlnHisMetAspSerSerThrSerAlaAlaSerSerTyrSerAsnCysAsnGlnLeuArgProValLeuValAsnArg30GlnHisMetAspGlnValThrSerAlaAlaSerAsnThrSerAsnCysAsn20MetL
18、ysLysLys40ThrValGlu50AspGlnCysCysCysCys60LysAlaCysCysLysAsnGluThrGlnThr70ThrSerTyrSerAspThrIleSerMet80SerArgGlySerGluThr90AsnProLysTyrTyrLysThrAlaThr100LysIleGlnHisAlaAsnAlaIleValAlaAsp PheHisValPro ValTyrProAsnGlyGlu110120ValSerCOON末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶124 蛋白质的二级结构指多肽链本身通过指多肽链本身通过指多肽链本身通过指多肽链本身通过氢键
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