《生物化学》教案(可打印修改).pdf
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1、生物化学生物化学教案教案课程名称:生物化学 授课教师张宁所在单位生命科学学院课程类型考前视频答疑授课时间2010.02.28教学内容生物化学授课对象生物学专升本学员教学内容提要时间分配及备注一考试题型及分值分配1.填空 (每空 1 分,共 10 分)2.判断 (每空 1 分,共 10 分)3.名词解释 (每题 2 分,共 10 分)4.简答题和计算题(每题 10 分,共 70 分)二.知识点分布1.糖类、脂类、蛋白质的结构与功能以及研究方法2.酶通论及酶促催化生物反应3.生物体新陈代谢三课程重难点、要点(一)糖类1.糖类的概念及功能。2.重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质3.糖的鉴定原理
2、重点:1.重要单糖、多糖的概况2.比较淀粉和纤维素结构和功能的异同难点:1.细菌杂多糖的组成结构2.蛋白聚糖、糖胺聚糖3.糖类研究方法例题:1.比较淀粉和纤维素结构和功能的异同(二)脂类1.脂质的分类、功能2.油脂和甘油磷脂的结构与性质重点:1.脂类的定义、分类、作用2.三酰甘油和蜡的作用3.重要脂肪酸的功能结构4.脂蛋白的结构和功能5 分钟5 分钟60 分钟难点:1.脂类研究方法2.脂质过氧化机制、抗氧化机制例题:1.简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。(三)氨基酸、蛋白质1.氨基酸、肽的分类2.氨基酸的两性解离和等电点。3.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质4.蛋白质一级结构的测定方法
3、5.蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基6.肽的概念及几种生物活性肽7.蛋白质的变性作用8.蛋白质结构与功能的关系9.蛋白质的分离纯化重点:1.氨基酸结构、分类2.氨基酸、蛋白质的等电点、酸碱性质、PKa 常数3.肽的结构特点和性质4.蛋白质高级结构的维系作用力5.蛋白质二级结构的特点和数据6.蛋白质三级结构的意义7.蛋白质四级结构的特点和意义8.蛋白质结构与功能的关系9.几种蛋白质分子量的测定方法10.蛋白质的分离、纯化的方法11.蛋白质的胶体和沉淀性质、原理12.蛋白质的变形复性难点:1.蛋白质一级结构的测定方法2.免疫系统和免疫球蛋白3.蛋白质的人工合成例题:1.蛋白质
4、在酸性溶液中带净 电荷。2.蛋白质中的 螺旋主要是 手螺旋,每圈螺旋含 个氨基酸残基。3.判断 a.当溶液的 pH 等于某一可解离基团的 pKa 时,该基团一半被解离。b.原子之间的距离越小,范德华引力越强。4.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。(10 分)5.简要说明用 SDS-PAGE 法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。(10 分)6.构成蛋白质的氨基酸有 种,一般可根据氨基酸侧链(R)的 大小分为 侧链氨基酸和 侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有 性。碱性氨基酸(pH67 时荷正电)有两种,它们分别是
5、 氨基酸和 氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是 氨基酸和 氨基酸。(四)酶通论及酶促催化生物反应1.酶的概念及酶的特点2.酶的分类及命名3.酶活性调节的因素和酶的作用机制4.酶的分离提纯基本方法5.酶促反应动力学以及酶活力的测定6.其他酶如抗体酶、核酶,固定化酶基本概念和应用重点:1.酶的化学本质、催化特点2.米-曼氏方程3.PH 值、温度对酶催化反应的作用4.酶的活性部位5.酶原的激活6.影响酶促化学反应的因素难点:1.多底物反应动力学的特点例题1.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心?2.假定某酶的 v-S曲线服从米-曼氏方程,当S等于 4Km时,v 分 Vmax的 。
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