生物化学习题(新).doc

《生物化学》习题
Chapter 2 蛋 白 质

（一）名词解释
1．  必需氨基酸（essential amino acid）
2．  等电点(isoelectric point,pI)
3．  构型(configuration)
4．  蛋白质的一级结构(protein primary structure)
5．  构象(conformation)
6．  蛋白质的二级结构(protein secondary structure)
7． 结构域(domain)
8． 蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)
9． 蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)
10．超二级结构(super-secondary structure)
11．蛋白质的变性(denaturation)
12．蛋白质的复性(renaturation)
13．凝胶电泳（gel electrophoresis）
14．层析（chromatography）
15．别构效应(allosteric effect）
16. 分子伴侣（molecular chaperone）
17、波尔效应
(二) 填空题
1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg, 则蛋白质含量为____%。
3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________。
4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
5．精氨酸的pI值为10.76, 将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。
6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。
7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和 ________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。
9．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_____圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为_____.
10．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。
11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物，而________与茚三酮反应生成黄色化合物。
12．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括________、________、________和_________.
13．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。
14．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。
15．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。
16．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以_______离子形式存在。
17．谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19, pK2 (α-NH+3) = 9.67, pKR(R基)= 4.25, 谷氨酸的等电点为__________。
18．天然蛋白质中的α- 螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_____键的形成，因此构象相当稳定。
19．将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_____________。
20. 血红蛋白的辅基是________，当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲合力______，这种现象称________，当CO2或H+浓度增高时，血红蛋白与氧的亲合力_______，这种现象称_________。

(三) 选择题
1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？
A．丙氨酸 B．酪氨酸 C．赖氨酸 D．蛋氨酸
2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？
A．亮氨酸 B．酪氨酸 C．赖氨酸 D．蛋氨酸
3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：
A．酪氨酸的酚环 B．半胱氨酸的硫原子
C．肽键 D．苯丙氨酸
4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？
A．脯氨酸 B．苯丙氨酸 C．异亮氨酸 D．赖氨酸
5．蛋白质的一级结构是指：
A．蛋白质氨基酸的种类和数目 B．蛋白质中氨基酸的排列顺序
C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 D．包括A,B和C
6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？
A．天然蛋白质多为右手螺旋
B．肽链平面充分伸展
C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.
7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？
A．处于等电状态时溶解度最小 B．加入少量中性盐溶解度增加
C．变性蛋白质的溶解度增加 D．有紫外吸收特性
8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？
A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser
9．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？
A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位
B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相
C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一
D．白质的空间结构主要靠次级键维持
10．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？
A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态
B．的结构是借助于链内氢键稳定的
C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的
D．氨基酸之间的轴距为0.35nm
11．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：
A．盐键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键
12．维持蛋白质三级结构稳定的因素是：
A．肽键 B．二硫键 C．离子键 D．次级键
13．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：
A．分子量大的 B．分子量小的
C．电荷多的 D．带电荷少的
14. 下列哪项与蛋白质的变性无关？
A. 肽键断裂 B．氢键被破坏
C．离子键被破坏 D．疏水键被破坏
15．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？
A．多肽链中氨基酸的排列顺序 B．次级键
C．链内及链间的二硫键 D．温度及pH
16．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？
A．胶体性质 B．两性性质
C．沉淀反应 D．变性性质
17．氨基酸在等电点时具有的特点是：
A．不带正电荷 B．不带负电荷
C．在电场中不泳动 D．溶解度最大
18. Arg的pK1ˊ=2.17，pK2ˊ=9.04， pK3ˊ=12.48 其pIˊ等于：
A .5.613 B. 7.332 C. 7.903 D. 10.76
19. 血红蛋白质的氧合曲线是：
A.双曲线 B.抛物线 C. S形曲线 D.直线
20. 有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是
A. Val（pI为5.96） B. Lys（pI为9.74）
C. Asp（pI为2.77） D. Arg （pI为10.76）
21. SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质
A.pI的差异 B.分子大小的差异 C.分子极性的差异 D.溶解度的差异
22. 血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于
A.O2分压降低 B.CO2分压降低 C.CO2分压增高 D.N2分压增高

(四) 是非判断题
( ) 1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
( ) 2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( ) 3．所有的蛋白质都有酶活性。
( ) 4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
( ) 5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。
( ) 6．所有氨基酸都具有旋光性。
( ) 7．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
( ) 8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
( ) 9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2 的解离度相同。
( ) 10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。
( ) 11．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
( ) 12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。
( ) 13．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。
( ) 14．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
( ) 15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
( ) 16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
( ) 17．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
( ) 18．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( ) 19．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

（五）问答题
1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？
2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
7．简述蛋白质变性作用的机制。
8．蛋白质有哪些重要功能?
9．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：

1 5 10 15
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gly-
20 25 27
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
（2）何处可能形成链内二硫键？
（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？
天冬氨酸；异亮氨酸；缬氨酸；赖氨酸；丙氨酸
10. 在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。人血清蛋白：pH5.5，pH3.5；血红蛋白：pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：人血清蛋白的pI=4.64 血红蛋白的pI=7.07 胸腺组蛋白的pI=10.8。
11. 凝胶过滤和SDS-PAGE 均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？
12. 已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%（按质量计），色氨酸相对分子质量为204。（1）计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万，问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基？

Chapter 3 酶

（一）名词解释
1．米氏常数（Km值）
2．底物专一性（substrate specificity）
3．辅基（prosthetic group）
4．酶原（zymogen）
5．酶的比活力（enzymatic compare energy）
6．活性中心（active center）
7．激活剂（activator）
8．抑制剂（inhibitor inhibiton）
9．别构酶（allosteric enzyme）
10．同工酶（isozyme）
11．酶（enzyme）
12．诱导契合学说（induced fit theory）
13. 核酶
（二）英文缩写符号
1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide）
2．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）
3．FAD（flavin adenine dinucleotide）
4．FMN（flavin mononucleotide）
5．CoA（coenzyme A）

（三）填空题
1．酶是 产生的，具有催化活性的 。
2．酶具有 、 、 和 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 、 、 、 、 和 。
4．与酶催化的高效率有关的因素有 、 、 、
、 等。
5．别构酶的特点是：（1） ，（2） ，它不符合一般的 ，当以V对[S]作图时，它表现出 型曲线，而非 曲线。它是 酶。
6．全酶由 和 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中 决定酶的专一性和高效率， 起传递电子、原子或化学基团的作用。
7．辅助因子包括 、 和 等。其中 与酶蛋白结合紧密，需要 除去， 与酶蛋白结合疏松，可以用 除去。
8．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类 、 、 、 、 和 。
9．根据国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表 ，第1个数字分别代表 。
10．根据酶的特异性程度不同，酶的特异性可以分为 、 、 和 。
11．酶的活性中心包括 和 两个功能部位，其中 直接与底物结合，决定酶的专一性， 是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
12．酶活力是指 ，一般用 表示。
13．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的 速度，即 时测得的反应速度。
14．解释别构酶作用机理的假说有 模型和 模型两种。
15．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面 ，另一方面 。
16．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有 特异性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有 特异性。
17．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为 ，纵轴上的截距为 。
18．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的 和 。
19．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质。主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。
20．根据维生素的____________性质，可将维生素分为两类，即____________和____________。
21．酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度[S]是Km的___________倍；而v达到Vm90%时，[S]则是Km的__________ 倍。
22．不同酶的Km________，同一种酶有不同底物时，Km值________，其中Km值最小的底物是__________。
23．__________抑制剂不改变酶反应的Vm。
24．__________抑制剂不改变酶反应的Km值。
25．乳酸脱氢酶（LDH）是_______聚体，它由________和_________亚基组成，有________种同工酶，
其中LDH1含量最丰富的是__________组织。
26．动物消化道内最初由细胞分泌的无活性的酶前体称为________。在一定条件下，无活性的酶前体转变成有活性的酶过程称为________。
27．米切尔和曼顿根据中间产物理论，提出了底物浓度与反应速度的关系式，称为________，该方程为________。
28．米氏常数可用________来表示，它的涵义是酶促反应速度达到________一半时的________。
29．维生素K又称为________；维生素E称为________。

（四）选择题
1．酶的活性中心是指：
A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位
C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区
2．酶催化作用对能量的影响在于：
A．增加产物能量水平 B．降低活化能
C．降低反应物能量水平 D．降低反应的自由能
3．竞争性抑制剂作用特点是：
A．与酶的底物竞争激活剂 B．与酶的底物竞争酶的活性中心
C．与酶的底物竞争酶的辅基 D．与酶的底物竞争酶的必需基团；
4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：
A．作用时间 B．抑制剂浓度 C．底物浓度
D．酶与抑制剂的亲和力的大小 E．酶与底物的亲和力的大小
5．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：
A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用
D．反竞争性可逆抑制作用
6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：
A．Vmax减小，Km减小 B．Vmax增加，Km增加
C．Vmax不变，Km增加 D．Vmax不变，Km减小
7．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：
A 有机磷化合物 B 有机汞化合物 C 有机砷化合物
D 磺胺类药物
8．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上：
A．天冬氨酸 Ｂ．脯氨酸 Ｃ．赖氨酸 D．丝氨酸
9．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：
A．His的咪唑基 B．Lys的ε氨基 C．Arg的胍基 D．Cys的巯基
10．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki ：
A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用
C．非竞争性可逆抑制作用 D．反竞争性可逆抑制作用
11．下列辅酶中的哪个不是来自于维生素：
A．CoA B．CoQ C．FMN D．FH2
12．下列叙述中哪一种是正确的：
A．所有的辅酶都包含维生素组分
B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅基的组分
C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅基的组分
D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅基的组分
13．如果有一酶促反应其[S]=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0．25 B．0．33 C．0．50 D．0．67
14．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．不可逆性抑制作用
15．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？
A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态
C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构
16．Km值的概念是：
A．与酶对底物的亲和力无关 B．是达到Vm所必须的底物浓度
C．同一种酶的各种同工酶的Km值相同 D．是达到1/2Vm的底物浓度
17．关于酶的竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？
A．抑制剂结构一般与底物结构相似 B．Vm不变
C．增加底物浓度可减弱抑制剂的影响 D．使Km值增大
18．关于酶的非竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？
A．增加底物浓度能减少抑制剂的影响 B．Vm降低
C．抑制剂结构与底物无相似之处 D．Km值不变
19．酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有：
A．酶可改变反应平衡常数 B．极高催化效率 C．对反应环境的高度不稳定 D．高度专一性
20．辅酶A的生理功能是
A．递氢体 B．转移酰基 C．转移酮基 D．递电子体

（五）是非判断题
（ ）1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（ ）2．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（ ）3．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。
（ ） 4．某些调节酶的V-[S]的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物分子的亲和力。
（ ）5．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
（ ）6．测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更为准确。
（ ）7．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
（ ）8．酶反应的最适pH值只取决于酶蛋白本身的结构。
（ ）9．脂溶性维生素都不能作为辅酶参与代谢。
（ ）10．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
（ ）11．对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
（ ）12．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
（ ）13．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
（ ）14．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
（ ）15．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关
（ ）16．Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。
（ ）17．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
（ ）18．一种酶有几种底物就有几种Km值。
（ ）19．当[S]>>Km时， V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。
（ ）20．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。
（ ）21．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
（ ）22．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。
（ ）23．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
（ ）24．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
（ ）25．由1g粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了100倍。

（六）问答题及计算题
1．怎样证明酶是蛋白质？
2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？
3．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？
（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；
（2）β-D-葡萄糖苷酶（只作用于β-D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；
（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；
（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；
（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）]；
（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。
4．称取10mg蛋白酶配成10mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力， 结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度；（2）酶溶液的酶活力及比活。
5．（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？
（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？
6．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？
[S] mmol/L 2.0 3.0 4.0 10.0 15.0
每小时形成产物的量 （μmol） 13.9 17.9 21.3 31.3 37.0
（没有抑制剂）
每小时形成产物的量（μmol） 8.8 12.1 14.9 25.7 31.3
（有抑制剂）

7．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？
8．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？
9． （1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？
（2）当[S]=2×10 -5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？
（3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？
（4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？
10．延胡索酸酶催化延胡索酸水合形成苹果酸，其逆反应苹果酸脱水转变成延胡索酸也能被该酶催化吗？为什么？
11．借助米氏方程来研究底物浓度对酶反应速率影响的一种有用方法是，在规定的实验条件下检验这个方程。在下述条件下，方程呈什么形式？说明什么问题？
（1）当[S]=Km （2）当[S]>>Km （3）当[S]<<Km时
12．在不同底物浓度下，测定了凝乳蛋白酶的反应初速度，运用下面的数据确定该酶对它的底物的Vmax和Km。
[S](mmol/L)： 0.00125 0.01 0.04 0.10 2.0 10
V(mmol/L·min)： 14 35 56 66 69 70
13．甘油醛-3-磷酸脱氢酶，一种相对分子质量为40000的四聚体蛋白，它含有四个活性部位。在最适条件下，5微克纯酶每分钟催化2.8微摩甘油醛-3-磷酸转变成3－磷酸甘油酸。试计算该酶的比活力和单个活性部位的转化数。
14．研究某抑制剂对单底物酶催化反应的影响，获得如下表的结果:

[S]（mmol·L-1）
V（μmol·L-1·min-1）
[I]（mmol·L-1）
0
0.5
1.0
0.05
0.33
0.20
0.14
0.10
0.50
0.33
0.25
0.20
0.67
0.50
0.40
0.40
0.80
0.67
0.57
0.50
0.83
0.71
0.63
（1）该抑制剂是竞争性抑制还是非竞争性抑制？
（2）在无抑制剂存在时，该酶促反应的Vmax和Km是多大？
（3）在有抑制剂存在时，该酶促反应的Vmax和Km是多大？
（4）该反应的抑制常数（Ki）是多少？
15．把鸡蛋保存在冰箱4-6周而不会损坏。但将去除卵清的卵黄保存在冰箱中时，很快会变质。
（1）什么原因引起损坏？
（2）为什么卵清能防止卵黄损坏？
（3）这种保护方式对鸟类来说，其生物学上的优点是什么？
16、酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
17.影响酶促反应的因素有哪些？

Chapter 4，5 糖和脂类

一 名词解释
单糖（monosaccharide）；寡糖（oligosaccharide）；同多糖（homopolysaccharide）；杂多糖（heteropolysaccharide）；异头物（anomer）；皂化值（saponification number）；碘值（iodine number）；
糖
二 填空题
1. 支链淀粉是葡萄糖分子通过共价键结合的大分子，其中葡萄糖和葡萄糖之间的连接是
糖苷键和 糖苷键。
2. 淀粉遇碘呈蓝色； 淀粉遇碘呈紫色； 与碘作用显红褐色； 直链淀粉的空间构象是 。
3. 植物油在常温下一般多为液态，这是因为它们含有大量的 缘故。
4. 纤维素和直链淀粉都是葡萄糖的多聚物，在纤维素中葡萄糖的构型是 ， 连接方式是 ；在直链淀粉中葡萄糖的构型是 ，连接方式是 。
5. 开链己糖有 种异构体。
6. 直链淀粉遇碘呈 色。在细胞与细胞相互作用中主要是蛋白质与 及蛋白质与 的相互作用。
7. 直链淀粉是一种多糖，它的单体单位是 ，它们以 键连接；纤维素也是一种多糖，它的单体单位是 ，它们以 键连接。

三 选择题
1. 神经节苷脂（ganglioside）是一种（ ）类型的物质
A脂蛋白 B糖蛋白 C糖脂 D磷脂
2. 纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式为（ ）
A α-1-4-葡萄糖 B β一1—3一葡萄糖 C β一1—4一葡萄糖 D β—1—4一半乳糖
3. 氨基酸和单糖都有D和L不同 构型,组成大多数多肽和蛋白质的氨基酸以及多糖的大多数单糖构型分别是( )
A D型和D型 B L型和D型 C D型和L型 D L型和L型
4. 下列哪个糖不是还原糖( )
A D一果糖 B D一半乳糖 C 乳糖 D 蔗糖
5. 下列哪个糖是酮糖()
A D一果糖 B D一半乳糖 C 乳糖 D 蔗糖
6. 分子式为C5Hl0O5的开链醛糖有多少个可能的异构体（ ）
A 2 B 4 C 8 D 16
7. 下列蛋白质中（ ）不是糖蛋白
A免疫球蛋白 B溶菌酶 C转铁蛋白 D胶原蛋白
8. 下列糖中（ ）为非还原糖
A麦芽糖 B乳糖 C棉子糖 D葡萄糖
9. 直链淀粉遇碘呈（）
A红色 B黄色 C紫色 D蓝色
10. 支链淀粉遇碘呈（）
A红色 B黄色 C紫色 D蓝色

四 判断题
1. 景天庚糖是一个七糖（ ）
2. D果糖是左旋糖（ ）
3. 生物膜上的脂质主要是磷脂（ ）
4. 葡萄糖和半乳糖是不同的单糖，但α葡萄糖和β葡萄糖是相同的单糖（ ）
5. 果糖是六碳糖（ ）
6. 生物膜的基本结构是以磷脂为主的脂双层结构（ ）
7. D型单糖光学活性不一定都是右旋（ ）
8. α淀粉酶和β淀粉酶的区别在于α淀粉酶水解α一1，4糖苷键，β淀粉酶水解β一1，4糖苷键（ ）
9. 麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖（ ）
10. 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利（ ）

Chapter 6      核 酸

(一)名词解释
1. 单核苷酸(mononucleotide)
2. 碱基互补规律(complementary base pairing)
3. 反密码子（anticodon）
4. 顺反子（cistron）
5. 核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）
6. 退火（annealing）
7. 增色效应（hyper chromic effect）
8. 减色效应（hypo chromic effect）
9. 半保留复制（sem