天津大学生物化学06课件酶学市公开课一等奖百校联赛特等奖课件.pptx
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1、第六章第六章 酶学酶学1 1(研究发展(研究发展)我国几千年前我国几千年前就开始制作发酵饮料及食品。就开始制作发酵饮料及食品。西方国家在西方国家在1919世纪初世纪初确定了发酵总方程式:确定了发酵总方程式:葡萄糖(葡萄糖(C C6 6H H1212O O6 6)乙醇乙醇(CH(CH3 3CHCH2 2OH)+2COOH)+2CO2 218571857年年微微生生物物学学家家巴巴斯斯德德(PasteurPasteur)等等人人提提出酒精发酵是酵母细胞活动结果。出酒精发酵是酵母细胞活动结果。18781878年提出了年提出了“酶酶”这个名称。这个名称。19Michaslis19Michaslis和和
2、MentenMenten提提出出了了酶酶促促动动力力学学原原理理米氏学说。米氏学说。19261926年年SumnerSumner第第一一次次从从刀刀豆豆中中提提出出了了脲脲酶酶结结晶晶,并证实此酶含有蛋白质性质。并证实此酶含有蛋白质性质。第1页第六章第六章 酶学酶学2 2(总)总)第一节第一节 酶与普通催化剂比较酶与普通催化剂比较第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名第三节第三节 酶化学性质酶化学性质 第四节第四节 酶结构与功效关系、酶专一性酶结构与功效关系、酶专一性 第五节第五节 酶作用机理酶作用机理 第六节第六节 酶促反应速度及其影响原因酶促反应速度及其影响原因 第七节第七节 酶分离提纯及
3、活力测定酶分离提纯及活力测定 第八节第八节 酶应用酶应用 第2页第一节第一节 酶与普通催化剂比较酶与普通催化剂比较一、与普通催化剂共性一、与普通催化剂共性 二、作为生物催化剂特征二、作为生物催化剂特征 第3页一、与普通催化剂共性一、与普通催化剂共性用量少而催化效率高。用量少而催化效率高。不不改改改改变变学学反反应应平平衡衡点点,仅仅能能改改变变反反应速度。应速度。可可降降低低反反应应活活化化能能。活活化化能能是是指指在在一一定定温温度度下下一一摩摩尔尔底底物物全全部部进进入入活活化化态态所所需需要自由能。要自由能。第4页二、作为生物催化剂特征二、作为生物催化剂特征1 1(总)(总)1 1催化效
4、率高。催化效率高。2 2含有高度专一性。含有高度专一性。3 3酶易失活。酶易失活。4 4活力受调整控制。活力受调整控制。5 5活力与辅酶、辅基相关。活力与辅酶、辅基相关。第5页二、作为生物催化剂特征二、作为生物催化剂特征2 2(1 1)催催化化效效率率高高:比比非非催催化化反反应应高高10108 810102020倍,比其它催化反应高倍,比其它催化反应高10107 710101313倍倍双氧水裂解双氧水裂解(过氧化氢酶)过氧化氢酶)1第6页二、作为生物催化剂特征二、作为生物催化剂特征3 32 2含含有有高高度度专专一一性性:一一个个酶酶只只能能作作用用于于某某一一类或某一个特定物质。类或某一个
5、特定物质。3 3酶酶易易失失活活:凡凡使使蛋蛋白白质质变变性性原原因因(强强酸酸、强碱、高温等)都能使酶被破坏而完全失活强碱、高温等)都能使酶被破坏而完全失活活活力力受受调调整整控控制制:如如抑抑制制剂剂调调整整、共共价价修修饰调整、反馈调整、酶原激活及激素等控制饰调整、反馈调整、酶原激活及激素等控制5 5活活力力与与辅辅酶酶、辅辅基基及及金金属属离离子子相相关关:有有些些酶酶是是复复合合酶酶,若若将将其其中中小小分分子子物物质质(辅辅酶酶、辅辅基及金属离子)除去,酶就失去活性。基及金属离子)除去,酶就失去活性。第7页第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名一、酶分类一、酶分类 1.1.依据催化
6、反应类型分依据催化反应类型分 2.2.依据类别分依据类别分二、酶命名二、酶命名 1.1.系统命名系统命名 2.2.习惯命名习惯命名 第8页第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名 (分类分类1)1)1.1.依据催化反应类型分依据催化反应类型分1.1.氧化还原酶(脱氢酶与氧化酶)氧化还原酶(脱氢酶与氧化酶)(1)(1)脱氢酶脱氢酶 A-HA-H2 2+B+B(辅酶)(辅酶)A +B-H A +B-H2 2(2)(2)氧化酶氧化酶 B-HB-H2 2+O+O2 2 BO +H BO +H2 2O O2.2.转移酶转移酶 A-X A-X B A B A B-X B-X3.3.水解酶水解酶 A-B A-
7、B H H2 2O AOH O AOH BH BH第9页第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名 (分类分类2)2)1.1.依据催化反应类型分依据催化反应类型分4.4.异构酶异构酶5.5.裂解酶裂解酶 A B+CA B+C6.6.合成酶合成酶 A+B +ATP C A+B +ATP C ADP ADP(ATP(ATP起提供能量活化反应分子作用起提供能量活化反应分子作用)第10页第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名 (分类分类2)2)2.2.依据类别分:类、亚类、亚亚类等依据类别分:类、亚类、亚亚类等每每一一个个酶酶都都有有由由四四个个数数字字组组成成编编号号,前前加加ECEC(酶酶学委员会)。
8、学委员会)。四四个个数数字字分分别别表表示示:该该酶酶属属于于在在六六大大类类中中归归属属、在在亚亚类类中中归归属属、在在亚亚亚亚类类中中归归属属及及该该酶酶在在一一定定亚亚亚类中位置,如:亚类中位置,如:乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 EC1EC11 11 12727 四四个个数数字字分分别别表表示示:第第一一大大类类(氧氧化化还还原原酶酶)、第第一一亚亚类类(氧氧化化-CHOH-CHOH)、第第一一亚亚亚亚类类(氢氢受受体体为为NADNAD、乳酸脱氢酶在此亚亚类中序号、乳酸脱氢酶在此亚亚类中序号)第11页第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名 (命名命名1)1)1 1系统命名:系统命名:底物名称底物
9、名称+反应类型反应类型 如:乙酰磷酸转移酶、如:乙酰磷酸转移酶、ATPATP:乙酰磷酸转移酶:乙酰磷酸转移酶第12页第二节第二节 酶分类和命名酶分类和命名 (命名命名2)2)2 2惯惯用用命命名名:比比较较简简短短,使使用用方方便便,通通常常依依据据酶酶所所作作用用底底物物及及其其反反应应类类型型来来命命名名。如如催催化化乳乳酸酸脱脱氢氢变变为为丙丙酮酮酸酸酶酶叫叫乳乳酸酸脱脱氢氢酶酶;水水解解蛋蛋白白酶酶叫叫蛋蛋白白水水解解酶酶;从从起起源源上上还还分分为为胰蛋白酶,胃蛋白酶等。胰蛋白酶,胃蛋白酶等。第13页第三节第三节 酶化学性质酶化学性质(总)(总)一、酶大多是蛋白质一、酶大多是蛋白质二
10、、酶辅因子二、酶辅因子 第14页一、酶是蛋白质一、酶是蛋白质1 1对热不稳定。对热不稳定。2 2为两性电解质。为两性电解质。3 3引发蛋白质变性化学及物理原因,一样引发蛋白质变性化学及物理原因,一样 也能使酶失活。也能使酶失活。4 4含有胶体物质一系列特征。含有胶体物质一系列特征。5 5受蛋白水解酶作用而丧失活性。受蛋白水解酶作用而丧失活性。6 6酶催化活性与蛋白质本性亲密联络。酶催化活性与蛋白质本性亲密联络。7 7许多酶氨基酸排列次序已陆续测出。许多酶氨基酸排列次序已陆续测出。酶有以下性质与蛋白质极为相同酶有以下性质与蛋白质极为相同第15页二、酶辅因子二、酶辅因子辅辅因因子子:酶酶中中除除蛋
11、蛋白白质质外外非非蛋蛋白白小小分分子子物物质。质。全酶全酶=酶蛋白酶蛋白+辅因子辅因子辅辅因因子子类类型型:金金属属离离子子、小小分分子子有有机机化化合合物、有时这二者协同作用。物、有时这二者协同作用。作作用用:作作为为电电子子、原原子子或或一一些些基基团团载载体体参参加反应,并促进整个催化过程进行。加反应,并促进整个催化过程进行。辅辅酶酶:用用透透析析法法可可除除去去小小分分子子有有机机物物,直直接参加催化反应。接参加催化反应。辅辅基基:用用透透析析法法不不易易除除去去小小分分子子物物质质,如如金属离子,它间接参加反应。金属离子,它间接参加反应。第16页第四节第四节 酶结构与功效关系、专一性
12、酶结构与功效关系、专一性一、酶结构与功效一、酶结构与功效二、酶作用专一性二、酶作用专一性 第17页一、酶结构与功效一、酶结构与功效(一)活性部位和必需基因(一)活性部位和必需基因(二)酶原激活(二)酶原激活(三)同功酶(三)同功酶第18页(一)活性部位和必需基团(一)活性部位和必需基团1 1必必需需基基团团:酶酶分分子子一一些些基基团团,经经化化学学修修饰饰改改变后,则酶活性即会丧失。变后,则酶活性即会丧失。活活性性中中心心:是是指指酶酶分分子子中中直直接接和和底底物物结结合合,并和酶催化作用直接相关部位。并和酶催化作用直接相关部位。活性部位活性活性中心中心第19页(一)活性部位和必需基团(一
13、)活性部位和必需基团2 2(1)(1)结合基团结合基团催化基团催化基团酶活性部位上基团有两类酶活性部位上基团有两类结合基团:结合基团:参加和底物参加和底物 结合基团结合基团第20页(一)活性部位和必需基团(一)活性部位和必需基团2 2(2)(2)催化基团:催化基团:直接参加催化反应基团。直接参加催化反应基团。胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶(chymotrypsinchymotrypsin)活性中心活性中心第21页(一)活性部位和必需基团(一)活性部位和必需基团2 2(3)(3)随肽链盘绕折叠,组成酶活性部位基团彼此靠随肽链盘绕折叠,组成酶活性部位基团彼此靠近,形成含有一定空间结构区域。近,形成含有一
14、定空间结构区域。第22页(一)活性部位和必需基团(一)活性部位和必需基团3 3(总)(总)1 1酶专一性研究酶专一性研究2 2酶分子侧链基团化学修饰酶分子侧链基团化学修饰3 3X X射线晶体衍射法射线晶体衍射法确定酶活心中心方法(总)确定酶活心中心方法(总)第23页1 1酶专一性研究酶专一性研究 经经过过研研究究酶酶专专一一性性底底物物结结构构,判判断断和确定活性中心结构特点。和确定活性中心结构特点。第24页2 2酶分子侧链基团化学修饰酶分子侧链基团化学修饰1 1使使用用一一些些对对酶酶分分子子侧侧链链功功效效基基团团可可进进行行共共价价修修饰饰试试剂剂作作用用于于酶酶,以以查查出出哪哪些些基
15、基团团是是保保持酶活力所必需。持酶活力所必需。酶酶分分子子中中可可被被修修饰饰基基团团:硫硫氢氢基基(巯巯基基)、羟基、咪唑基、氨基及羧基等。羟基、咪唑基、氨基及羧基等。可可用用作作化化学学修修饰饰试试剂剂:用用较较多多有有DFPDFP(二二异异丙基氟磷酸)。丙基氟磷酸)。第25页2 2酶分子侧链基团化学修饰酶分子侧链基团化学修饰2 2二异丙基氟磷酸二异丙基氟磷酸(DFP)作用)作用第26页3 3XX射线晶体衍射法射线晶体衍射法直接对酶三维空间结构进行分析直接对酶三维空间结构进行分析试验证实,大试验证实,大多数酶分子绝多数酶分子绝大部分非极性大部分非极性侧链聚集成三侧链聚集成三维结构维结构“骨
16、架骨架”,而大部分,而大部分极性侧链则位极性侧链则位于酶分子表面,于酶分子表面,这么结构是有这么结构是有利于进行酶催利于进行酶催化反应。化反应。牛胰蛋白酶牛胰蛋白酶第27页(二)酶原激活(二)酶原激活1 1酶原激活:酶原激活:由无活性酶原变成活性酶过程。由无活性酶原变成活性酶过程。举例:举例:一些酶尤其是一些与消化作用相关酶。一些酶尤其是一些与消化作用相关酶。常见酶原及其激活剂常见酶原及其激活剂:(南大南大P274P274,表,表7-5)7-5)第28页(二)酶原激活(二)酶原激活2 2(胰蛋白酶激活胰蛋白酶激活)缬缬 天天 天天天天天天赖赖 异异异异缬缬 甘甘组组S SS S丝丝丝丝S SS
17、 S肠激酶(激活作用)肠激酶(激活作用)肠激酶(激活作用)肠激酶(激活作用)缬缬 天天 天天天天天天赖赖异异异异甘甘 组组SS丝丝丝丝缬缬SS活性中心活性中心活性中心活性中心胰胰胰胰蛋蛋蛋蛋白白白白酶酶酶酶原原原原胰胰胰胰蛋蛋蛋蛋白白白白酶酶酶酶第29页(三)同工酶(三)同工酶同同工工酶酶:含含有有不不一一样样分分子子形形式式,却却催催化化相相同同化化学反应酶。学反应酶。同同工工酶酶含含有有不不一一样样理理化化性性质质、免免疫疫学学性性质质。这这种种差差异异是是因因为为酶酶蛋蛋白白编编码码基基因因不不一一样样,或或者者因因为为mRNAmRNA或翻译产物是经过不一样加工过程产生。或翻译产物是经过
18、不一样加工过程产生。含含有有不不一一样样分分子子形形式式同同工工酶酶之之所所以以能能催催化化相相同同化化学学反反应应,是是因因为为它它们们活活性性部部位位在在结结构构上上相相同同或者最少非常相同。或者最少非常相同。第30页二、酶作用专一性二、酶作用专一性(总)(总)含含义义:酶酶对对全全部部作作用用底底物物有有严严格格选选择择性性,一一个个酶酶仅仅能能作作用用于于一一个个物物质质或或一一类类分分子子结结构构相相同同物物质质,这这种种选选择择性性作作用用称称为为酶酶专一性。专一性。1 1结构专一性结构专一性 2 2立体异构专一性立体异构专一性第31页1 1结构专一性结构专一性各各种种酶酶对对底底
19、物物结结构构专专一一性性要要求求不不一一样样:有有酶酶只只对对底底物物分分子子中中其其所所作作用用键键要要求求严严格格;而而另另一一些些酶酶对底物要求更高些。对底物要求更高些。葡萄糖苷酶葡萄糖苷酶:要求底物必须是要求底物必须是D D葡萄糖经葡萄糖经过过糖苷键所形成糖苷,不要求糖苷键所形成糖苷,不要求R R基团。基团。第32页2 2立体异构专一性立体异构专一性几乎全部酶对立体异构体都含有高度专一性。几乎全部酶对立体异构体都含有高度专一性。酶立体专一性在实践很有意义酶立体专一性在实践很有意义乳乳酸酸脱脱酶酶:能能催催化化L L乳乳酸酸脱脱氢氢变变为为丙丙酮酮酸酸,对对D-D-乳酸则无作用乳酸则无作
20、用D D乳酸乳酸L L乳酸乳酸 乳酸脱酶乳酸脱酶 2H2H第33页第五节第五节 酶作用机理酶作用机理(总)(总)一、酶催化作用与分子活化能一、酶催化作用与分子活化能 二、与酶高效率相关原因二、与酶高效率相关原因 第34页一、酶催化作用与分子活化能一、酶催化作用与分子活化能1 1能能阈阈:在在一一个个反反应应体体系系中中,只只有有那那些些含含能能到到达达或或超超出出某某一一定定程程度度活活化化分分子子才才能能在在碰碰撞撞中中发发生生化化学反应学反应,这一程度即为能阈。这一程度即为能阈。使反应到达一定能阈路径有两条:使反应到达一定能阈路径有两条:1 1对反应体系加热或用光照射。对反应体系加热或用光
21、照射。2 2使使用用适适当当催催化化剂剂,降降低低反反应应能能阈阈,使使反反应应沿沿着一个活化能阈较低路径进行。着一个活化能阈较低路径进行。第35页一、酶催化作用与分子活化能一、酶催化作用与分子活化能2 2其活化能正常为其活化能正常为75.375.3千焦耳。千焦耳。用用胶胶态态铂铂作作为为催催化化剂剂时时,活活化化能能降降至至49.049.0千焦耳。千焦耳。用过氧化酶催化时,则可降低至用过氧化酶催化时,则可降低至8.48.4千焦耳千焦耳反应速度增加一亿倍以上。反应速度增加一亿倍以上。过氧化氢分解成水和氧反应:过氧化氢分解成水和氧反应:第36页一、酶催化作用与分子活化能一、酶催化作用与分子活化能
22、3 3反应过程中能改变反应过程中能改变第37页一、酶催化作用与分子活化能一、酶催化作用与分子活化能3 3反应过程中能改变反应过程中能改变第38页二、与酶高效率相关原因二、与酶高效率相关原因(总)(总)(一)底物与酶靠近及定向(一)底物与酶靠近及定向 (二)酶使底物分子中敏感键(二)酶使底物分子中敏感键“变形变形”(三)共价催化(三)共价催化中间体学说中间体学说(四)酸碱催化(四)酸碱催化 (五)酶活性中心是低介电区域(五)酶活性中心是低介电区域 第39页(一)底物与酶靠近及定向(一)底物与酶靠近及定向(1 1 1 1靠进)靠进)靠进)靠进)1 1靠靠近近效效率率:催催化化基基团团COOCOO愈
23、愈靠靠近近底底物物酯酯键键,则则反反应应速速度度愈愈快快,在在最最靠靠近近情情况况下下,速速度度可可由开始由开始1 1增至增至5300053000倍。倍。酯酯酯水解相对速度酯水解相对速度12053000第40页(一)底物与酶靠近及定向(一)底物与酶靠近及定向(2 2 2 2定向定向定向定向1 1 1 1)(1)(1)锁钥学说锁钥学说(2)(2)轨道定向轨道定向第41页(一)底物与酶靠近及定向(一)底物与酶靠近及定向(2 2 2 2定向定向定向定向2 2 2 2)18901890年年有有些些学学者者提提出出,强强调调酶酶对对它它所所作作用用底底物物有有着着严严格格选选择择性性,它它只只能能催催化
24、化一一定定结结构构或或一一些些结构近似化合物发生反应。结构近似化合物发生反应。(1)(1)锁钥学说锁钥学说第42页(一)底物与酶靠近及定向(一)底物与酶靠近及定向(2 2 2 2定向定向定向定向1 1 1 1)19581958年年由由KosnlandKosnland提提出出,该该学学说说认认为为酶酶表表面面并并没没有有一一个个与与底底物物互互补补固固定定形形状状,而而只只是是因因为为底底物物诱诱导导才才形形成成了了互互补补形形状状;反反应应后后,释释放放出出产产物物,酶酶构构象象再再逆逆转转,回回到到它它们们初始状态。初始状态。(2 2)轨道定向假说)轨道定向假说(诱导楔合学说)(诱导楔合学说
25、)第43页(二)酶使底物分子中敏感键(二)酶使底物分子中敏感键“变形变形”酶酶使使底底物物中中敏敏感感键键发发生生“变变形形”,而而易易于于破破裂裂。酶酶中中一一些些基基团团或或离离子子能能够够使使底底物物分分子子内内敏敏感感键键中中一一些些基基团团电电子子云云密密度度增增高高或或降降低低,产产生生“电电子子张张力力”,使使敏敏感感键键一一端端愈愈加加敏敏感感,更更易易于于发发生生反反应应,此此学学说说理理论论依依据据起起源源于于羧羧肽肽酶酶XX衍衍射分析结果。射分析结果。第44页(三)共价催化(三)共价催化中间体学说中间体学说1 1这这种种方方式式是是底底物物与与酶酶形形成成一一个个反反应应
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