生物化学考试重点笔记.doc

第一章蛋白质结构和功效
第 一 节 蛋 白 质 分 子 组 成
一、组成蛋白质元素
1、关键有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少许磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，部分蛋白质还含有碘 。
2、蛋白质元素组成特点：多种蛋白质含氮量很靠近，平均为16％。
3、因为体内含氮物质以蛋白质为主，所以，只要测定生物样品中含氮量，就能够依据以下公式推算出蛋白质大致含量：100克样品中蛋白质含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100
二、氨基酸—— 组成蛋白质基础单位
（一）氨基酸分类
1. 非极性氨基酸（9）：甘氨酸 （Gly） 丙氨酸 （ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸 （Phe）脯氨酸（Pro） 色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）
2、 不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser） 酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )
3、 带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)
4、 带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)
（二）氨基酸理化性质
1. 两性解离及等电点
等电点 :在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液pH值称为该氨基酸等电点。
2. 紫外吸收
(1)色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在 280 nm 周围。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm光吸收值是分析溶液中蛋白质含量快速简便方法。
3. 茚三酮反应
氨基酸和茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。因为此吸收峰值和氨基酸含量存在正比关系，所以可作为氨基酸定量分析方法
三、肽
（一）肽
1、肽键是由一个氨基酸a-羧基和另一个氨基酸a-氨基脱水缩合而形成化学键。
2、肽是由氨基酸经过肽键缩合而形成化合物。
3、由十个以内氨基酸相连而成肽称为寡肽，由更多氨基酸相连形成肽称多肽
4、肽链中氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基
5、多肽链是指很多氨基酸之间以肽键连接而成一个结构。
6、多肽链有两端 ：N 末端：多肽链中有自由氨基一端
C 末端：多肽链中有自由羧基一端
（二） 多个生物活性肽
1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽
第 二 节 蛋 白 质 分 子 结 构
一、蛋白质一级结构
1、定义：蛋白质一级结构指多肽链中氨基酸连接方法、排列次序和二硫键位置。
2、关键化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功效基础。
二、蛋白质二级结构
1、定义：蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子相对空间位置，并不包含氨基酸残基侧链构象
2、关键化学键： 氢键
3、蛋白质二级结构关键形式a-螺旋、 b-折叠、b-转角、无规卷曲
三、蛋白质三级结构
1、 定义：整条肽链中全部氨基酸残基相对空间位置。即肽链中全部原子在三维空间排布位置。
2、关键化学键 ：疏水作用、离子键、氢键和 Van der Waals力等
四、蛋白质四级结构
1、蛋白质分子中各亚基空间排布及亚基接触部位布局和相互作用，称为蛋白质四级结构。
2、亚基之间结协力关键是疏水作用，其次是氢键和离子键。
第四节 蛋白质理化性质
（一）蛋白质紫外吸收
（二）蛋白质两性电离
1、蛋白质等电点： 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液pH称为蛋白质等电点。
（三）蛋白质沉降特征
（四）蛋白质胶体性质
蛋白质胶体稳定原因：颗粒表面电荷、水化膜
（五）蛋白质变性、复性
1、蛋白质变性：在一些物理和化学原因作用下，其特定空间构象被破坏，也即有序空间结构变成无序空间结构，从而造成其理化性质改变和生物活性丧失。
2、变性本质 ：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质一级结构。
（六）蛋白质呈色反应
⒈茚三酮反应 蛋白质经水解后产生氨基酸也可发生茚三酮反应。
⒉双缩脲反应
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中和硫酸铜共热，展现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。

第二 章 核酸结构和功效
第一节 核酸化学组成
一、核苷酸组成
1、元素组成:C、H、O、N、P（9~10%）
2、分子组成：（1）碱基：嘌呤碱，嘧啶碱（2）戊糖：核糖，脱氧核糖（3）磷酸
3、DNA和RNA在分子组成上异同
类型
DNA
RNA
碱基
A、T、C、G
A、U、C、G
戊糖
脱氧核糖
核糖
磷酸
相同
二、核苷酸结构
1、核苷形成：碱基和核糖（脱氧核糖）经过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。
2、核苷：AR, GR, UR, CR 脱氧核苷：dAR, dGR, dTR, dCR
3、核苷酸结构：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。
4、核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP
第二节 核酸分子结构
一、核酸一级结构
1、定义：核酸中核苷酸排列次序。因为核苷酸间差异关键是碱基不一样，所以也称为碱基序列。
二、核酸空间结构和功效
（一）DNA空间结构和功效
1、DNA二级结构——双螺旋结构
（1）DNA双螺旋结构模型关键点：①DNA分子由两条相互平行但走向相反脱氧核糖核苷酸链组成，磷酸、脱氧核糖在外围组成骨架，中间是碱基对平面，碱基严格根据碱基互补配对标准。（A=T; GºC）
②右手双螺旋结构，螺旋一圈10对碱基，螺距3.4nm，表面有间隔排列大沟、和小沟。③互补碱基氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
2、DNA三级结构
在二级结构基础上，DNA双螺旋结构深入折叠、盘绕成为更为复杂结构
（1）原核生物DNA高级结构 —— DNA超螺旋闭合环状双螺旋，正超螺旋、负超螺旋
（2）DNA在真核生物细胞内真核生物染色体由DNA和蛋白质组成，其基础单位是核小体
（3）核小体组成：①DNA：约200bp（碱基对） ②组蛋白：H1、H2A、H2B、H3、H4
3、 DNA功效 DNA基础功效是以基因形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录模板。它是生命遗传物质基础，也是个体生命活动信息基础
（二）RNA空间结构和功效
1、mRNA---(含量少，种类多，寿命短)
（1）mRNA功效 ：携带遗传信息（DNA），作为蛋白质翻译模板。
（2） mRNA结构特点：①5´末端形成帽子结构：m7GpppNm- ②3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾
2、tRNA
（1）tRNA一级结构特点 ：①73-93个核苷酸（分子量最小）②含 10~20% （7-15个）稀有碱基，如 DHU等③ 3´末端为 — CCA-OH，5 ´末端大多是-G
（2） tRNA二级结构——三叶草形
结构有：氨基酸臂 DHU环及臂 反密码环及臂 TΨC环及臂 额外环
（3）tRNA三级结构—— 倒L形
（4）RNA功效：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质翻译。
（三）rRNA
（1）rRNA结构：空间结构，较为复杂
（2） rRNA功效 参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成场所。
（3）rRNA种类（依据沉降系数）：①真核生物5S rRNA、 5.8S rRNA、 18S rRNA、 28S rRNA
②原核生物5S rRNA 、16S rRNA、 23S rRNA
第 三 节 核 酸 理 化 性 质
一、紫外吸收：核酸在260nm处有吸收高峰，在230nm处有一低谷
二、DNA变性
1、定义：在一些理化原因作用下，DNA双链解开成两条单链过程。
2、方法：过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素、 酰胺和一些有机溶剂如乙醇、丙酮等
3、变性后其它理化性质改变：OD260增高 粘度下降 比旋度下降 浮力密度升高 酸碱滴定曲线改变 生物活性丧失
4、 DNA变性本质是双链间氢键断裂
5、 增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高现象。
6、Tm：紫外光吸收值达成最大值50%时温度称为DNA解链温度，又称融解温度，
　　其大小和G+C含量成正比。
三、DNA复性和分子杂交
1、DNA复性定义 ：在合适条件下，变性DNA两条互补链可恢复天然双螺旋构象，这一现象称为复性。
2、退火：热变性DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
3、减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。
四、 核酶和脱氧核酶
1、 核酶：催化性RNA作为序列特异性核酸内切酶降解mRNA。
2、脱氧核酶：催化性DNA 人工合成寡聚脱氧核苷酸片段，也能序列特异性降解RNA。
第五章 维生素
一、概述
1、定义：维生素(vitamin)是机体维持正常功效所必需，但在体内不能合成或合成量不足，必需由食物供给一组小分子有机化合物。
2、分类：（1）脂溶性维生素 Vit.A*、 D*、 E 、 K：
（2）水溶性维生素： Vit.C* B族Vit.：B1*、B2*、PP*、 B6*、生物素 泛酸、叶酸*、B12 *、硫辛酸
3、 引发维生素缺乏原因：（1）摄入不足：偏食、烹饪不妥（2）吸收障碍：胃肠道疾病、肝胆疾病（3）需要量增加：儿童，孕妇，哺乳期妇女，重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者（4）服用一些药品：如抗生素，可致肠道菌群紊乱，本身可合成少许维生素缺失（维生素K、B6、PP、生物素、泛酸等）（5）生物体特异缺点：如内因子缺乏
二、脂溶性维生素
1、共同特点：（1）不溶于水，溶于脂肪及有机溶剂（2）在食物中和脂类共存，并随脂类一同吸收（3）在血浆中和特异蛋白结合而运输（4）在肝脏内储存，摄入过多会出现中毒
2、种类： Vit A, Vit D, Vit E, Vit K
一、维生素A----抗干眼病维生素
1、视黄醇（维生素A1），3-脱氢视黄醇（维生素A2）
视黄醇 ———— 视黄醛 ——— 视黄酸
2、 活性形式：11－顺视黄醛（紫外线可破坏维生素A）
3、起源：哺乳动物及鱼肝脏、蛋黄、乳制品等
维生素A原： β-胡萝卜素可转化为维生素A （胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜）
（二）生化作用及缺乏症：1、组成视觉细胞内感光物质成份 2、维持上皮组织结构完整性 3、参与类固醇合成促进生长发育 4、有一定抗癌、防癌作用
缺乏症：夜盲症、干眼病
二 、维生素D---抗佝偻病维生素
1、种类：VitD2（麦角钙化醇） VitD3（胆钙化醇）
2、VitD2原：麦角固醇 VitD3原： 7-脱氢胆固醇
3、起源：肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油
4、VitD3活性形式： 1, 25- (OH)2-VitD3
5、生化作用及缺乏症：1、生化作用：（1）肠：促进肠道对钙吸收； （2）肾：促进肾脏对钙、磷重吸收 （3）骨骼：增加骨对钙、磷吸收和沉积，有利于骨钙化；
2、缺乏症：儿童——佝偻病 成人——软骨病
三、 维生素E---生育酚
1、 活性形式：生育酚
2、 起源：植物油、豆类、谷物等
3、 生化作用：1、抗氧化作用 2、维持生殖机能 3、促进血红素代谢
缺乏症：未发觉，临床：诊疗习惯性流产
四、 维生素K----凝血维生素
1、 起源：绿色蔬菜、种子、鱼、肝等
2、 化学结构：2-甲基-1，4-萘醌衍生物
3、生化作用： 维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ 、 Ⅸ和Ⅹ正常水平，参与凝血作用
4、缺乏维生素Ｋ会延迟血液凝固；易出血。
第 二 节 水溶性维生素
一、概 述
（一）共同特点：1、易溶于水，故易随尿液排出。 2、体内不易储存，必需常常从食物中摄取。 3、不易造成积累而引发中毒
（二）种类：B族维生素和维生素C
一、维生素B1----抗脚气病维生素
（一）别名及活性形式：1、维生素B1又名硫胺素 2、活性形式：焦磷酸硫胺素(TPP)
（四）生化作用及缺乏症
1、生化作用：（1） TPP是α-酮酸氧化脱羧酶辅酶，
（2）TPP是磷酸戊糖路径中转酮酶辅酶。
（3） 在神经传导中起一定作用，抑制胆碱酯酶活性。
2、 缺乏症：（1）脚气病：维生素B1缺乏时，可引发依靠TPP代谢反应受抑制，造成如丙酮酸堆积，使组织供氧不足，功效不足。出现：手足麻木，肌肉萎缩，心力衰竭，下肢水肿，神经功效退化等。（2）末梢神经炎：神经痛，面部神经麻痹等。（3）胃肠机能障碍：胃肠蠕动减慢，消化液分泌降低，食欲不振，消化不良。
二、维生素B2------核黄素
（一）起源： 动物内脏、黄豆、小麦、绿色蔬菜，肠道合成。 耐热，酸性溶液中稳定，易被碱和紫外线破坏
（二）别名及活性形式
1、维生素B2又名核黄素(riboflavin)
2、活性形式：黄素单核苷酸 (FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
3、生化作用： FMN及FAD是体内氧化还原酶辅基，关键起氢传输体作用。
4、缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。
三、维生素PP---抗赖皮病维生素
1、体内活性形式： 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 (NADP+)
2、生化作用：NAD+及NADP+是体内多个脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）辅酶，起传输氢作用。
3、缺乏症：癞皮病（3D症状:皮炎 腹泻 痴呆
四、维生素B6
1、别名及活性形式：维生素B6：包含吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺
活性形式：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
2、生化作用及缺乏症：1、磷酸吡哆醛是转氨酶及脱羧酶辅酶 2、磷酸吡哆醛是血红素合成关键酶辅酶。 3、磷酸吡哆醛参与糖原分解。
五、泛酸---遍多酸
（一）、别名及活性形式
1、别名: 遍多酸
2、活性形式：辅酶A (CoA) 和酰基载体蛋白（ACP）。
二）生化作用及缺乏症
1、CoA及ACP是酰基转移酶辅酶，参与酰基转移作用。
2、缺乏病：未发觉
六、生物素---α生物素和β生物素
（一）活性形式：生物素
（二）生化作用：生物素(biotin)是多个羧化酶（如丙酮酸羧化酶）辅酶，参与CO2羧化过程。人类罕见生物素缺乏症。
七、叶酸
（一）、化学本质及性质：1、叶叶酸又称蝶酰谷氨酸 2、活性形式：四氢叶酸(FH4)
（二）生化作用及缺乏症：1、生化作用：FH4是一碳单位转移酶辅酶，参与一碳单位转移 2、缺乏症：巨幼红细胞贫血
八、维生素B12-----抗恶性贫血维生素
（一）别名及活性形式
1、维生素B12又称钴胺素
2、活性形式：甲基钴胺素 5 -脱氧腺苷钴胺素
（二）生化作用及缺乏症1、生化作用： 参与体内甲基转移作用，甲基转移酶辅助因子。
2、缺乏症：巨幼红细胞贫血
九、维生素C—对热不稳定酸性物质
（一）别名及活性形式
1、维生素C又称L-抗坏血酸 2、活性形式：抗坏血酸
3、生化作用：
（1）参与体内羟化反应（维生素C作为辅助因子）： 促进胶原蛋白合成
参与胆固醇转化 参与芳香族氨基酸代谢
（2）参与氧化-还原反应：保护巯基酶活性（解毒） 使GSSG还原成GSH，保护细胞膜。
含有解毒作用 促进抗体合成。 促进造血将Fe3＋ 转化为（ Fe2＋）。 保护VitA,VitE免遭氧化。 抗病毒，预防肿瘤。
2、缺乏症：坏血病
十、硫辛酸
1、活性形式：硫辛酸
2、生化作用及缺乏病
（1）、生化作用：是α-酮酸脱氢酶系辅助因子，参与传输氢和酰基作用。
（2）、缺乏病：未发觉
第 六 章 酶
1、酶概念：酶是一类由活细胞产生，对其特异底物含有高效催化作用蛋白质。
2、现在将生物催化剂分为两类酶 、 核酶、脱氧核酶
第一节 酶组成、活性中心 和功效
一、 酶组成
（一）分子组成：单纯酶和结合酶
2、全酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子（小分子有机化合物和金属离子）组成
3、只有全酶才有催化作用。
4、辅助因子分类 ：（1）辅酶):和酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
（2）辅基:和酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
5、酶蛋白决定酶促反应特异性，辅助因子决定酶促反应类型。
（二） 酶结构组成
1、 单体酶：由一条多肽链组成酶，只含有一个活性中心。
2、 寡聚酶：有多个相同或不一样亚基以非共价键结合组成，含有多个活性中心酶。
3、多酶复合体：由多个不一样功效酶相互聚合形成多酶复合物共同完成催化功效多酶复合体。
3、 多功效酶或串联酶：多个不一样催化功效存在于一条多肽链中，这类酶称为多功效酶
4、多酶体系：物质代谢各条路径有很多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶在结构上无相互关联，称为多酶体系。
二、酶活性中心
1、定义：一些必需基团在一级结构上可能相距得很远，但在空间结构上相互靠近，组成含有特定空间结构区域，它能和底物结合，并催化底物生成产物，称这个区域为酶活性中心
2、必需基团：部分和酶活性亲密相关化学基团。
3、常见必需基团有：组氨酸残基咪唑基，丝氨酸残基羟基，半胱氨酸残基巯基，天冬氨酸残基羧基。
三、 酶促反应特点和机制
（一）酶促反应特点
1、高效性 2、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性）
3、可调整性 4、不稳定性
（二）酶促反应机制
酶和底物相互靠近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合诱导契合假说
第二节 酶促反应动力学
1、 概念：研究多种原因对酶促反应速度影响
2、影响原因包含有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂
一、底物浓度对反应速度影响
在其它原因不变情况下，底物浓度对反应速度影响呈矩形双曲线关系。
1、当底物浓度较低时，反应速度和底物浓度成正比；反应为一级反应。
2、伴随底物浓度增高，反应速度不再成正百分比加速；反应为混合级反应。
3、当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应
4、Km值：酶促反应速度为最大反应速度二分之一时底物浓度，单位是mol/L。
5、Km意义：a) Km是酶特征性常数之一；只和酶性质相关， 而和酶浓度无关，不一样酶有不一样Km。（一组同工酶有不一样Km值）
b) Km反应酶和底物亲和力：Km越大，酶和底物亲和力越小；
c)一个酶对不一样底物有不一样Km值， Km最小底物是天然底物（最适底物）
6、Vmax ——是酶完全被底物饱和时反应速率，和酶浓度成正比。
二、 酶浓度对反应速度影响
1、当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和情况下，反应速度和酶浓度成正比。
三、 温度对反应速度影响
1、 双重影响
2、最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时环境温度。
四、 pH对反应速度影响
五、 抑制剂对反应速度影响
1、酶抑制剂： 凡能使酶催化活性下降而不引发酶蛋白变性物质称为酶抑制剂。
抑制剂多和酶活性中心内、外必需基团结合抑制酶活性（特异结合）。
2、依据抑制剂和酶结合紧密程度不一样分为：不可逆性抑制，可逆性抑制
(一) 不可逆性抑制作用
1、概念：抑制剂通常以共价键和酶活性中心必需基团相结合，使酶失活。抑制剂不能用透析、超滤等方法除去。
2、 举例1、有机磷中毒 ¾® 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)
2、重金属中毒 ¾® 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
（二） 可逆性抑制作用
*1、概念：抑制剂以非共价键和酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
2、类型：依据抑制剂和底物竞争关系：竞争性抑制、非竞争性抑制、 反竞争性抑制
１、 竞争性抑制作用：抑制剂（I）和底物（S）结构相同
* 特点：1）抑制剂和底物结构相同。
2）抑制剂和底物竞争酶活性中心。
3）酶活性中心和抑制剂结合后，酶失去活性。
4）抑制作用大小取决于亲和力及［I］/［S］。当［S］》［I］时，抑制作用能够忽略
举例：（1）抑制剂丙二酸和琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶（2）磺胺类药品抑菌机制
和对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
机理：磺胺类药品结构和对氨基苯甲酸结构相同，竞争性抑制二氢叶酸合成酶，从而使细菌核酸合成受阻，从而影响其生长繁殖，达成抑菌效果。 因为是竞争性抑制，所以，服用磺胺类药品时，必需保持血液中药品达成一定浓度，才能发挥有效竞争抑菌作用。
2、非竞争性抑制
* 特点：1）抑制剂和酶活性中心以外必需基团相结合。抑制酶催化活性。
2）抑制剂和底物之间无竞争关系。
3）形成酶-底物-抑制剂复合物不能释放出产物。
3、反竞争性抑制作用
特点：1）抑制剂和中间产物（ES）结合。抑制酶催化活性。
2）降低ES有效浓度，促进底物和酶结合。
3）抑制作用和竞争性抑制作用相反。
4、多种可逆性抑制作用比较
类型
和I结合部分
表观Vmax
表观Km
竞争性抑制
E
不变
增大
非竞争性抑制
E、ES
减小
不变
反竞争性抑制
ES
减小
减小
六、 激活剂对反应速度影响
1、激活剂： 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加物质
2、大多数为金属离子：Mg2+，K+，Mn2+等，少数为阴离子：Cl-
有机化合物：胆汁酸盐 酶原激活剂：肠激酶等
第 三 节 酶 存 在 形 式 及 其 调 节
一、 酶原和酶原激活
1、 酶原 ： 酶无活性前体，称为酶原。
2、 酶原激活：在一定条件下，无活性酶前体转变成有活性酶过程。
3、 酶原激活生理意义：（1）避免细胞产生酶对细胞进行本身消化，并使酶在特定部位和环境中发挥作用，确保体内代谢正常进行。（2）酶原是酶储存形式。
二、 同工酶及其临床意义
1、定义：同工酶是指催化相同化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质，乃至免疫学性质和电泳行为均不一样一组酶。
2、 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
（1）、LDH含量和分布 LDH1在心肌中百分比较高，LDH5在肝脏、骨骼肌中所占百分比较大
（2）诊疗 LDH1作为心肌疾病诊疗辅助指标 ，LDH5作为肝脏和骨骼肌疾病辅助指标
3、生理及临床意义：同工酶谱改变有利于对疾病诊疗； 同工酶能够作为遗传标志，用于遗传分析研究。
三、关键酶
1、定义：在代谢路径各个反应中，催化单向反应、速度最慢、控制着整个代谢速度酶促反应为该路径限速反应。催化此反应酶称之。又称为限速酶（limiting velocity enzyme）
四、酶活性测定和酶活性单位
国际单位(IU)：在25℃、最适PH值、最适底物浓度时，每分钟催化1μmol底物生成产物所需酶量。
催量单位(katal)：１催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟催化1mol底物转化为产物所需酶量。
第 七 章 糖 代 谢
第二节 糖 氧 化 分 解
一、糖酵解
1、 糖酵解定义：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)过程称之为糖酵解。
2、 糖酵解反应部位：胞浆
3、糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解路径
第二阶段由丙酮酸转变成乳酸。
（一）葡萄糖分解成丙酮酸
⑴ 葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖
⑵ 6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖
⑶ 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖
⑷ 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖
⑸ 磷酸丙糖同分异构化
⑹ 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸
⑺ 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸
⑻ 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸
⑼ 2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸
⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸， 并经过底物水平磷酸化生成ATP
(二) 丙酮酸转变成乳酸
反应中NADH+H+ 来自于上述第6步反应中 3-磷酸甘油醛脱氢反应。
（三）糖酵解生理意义
1. 是机体在缺氧情况下获取能量有效方法。
2. 是一些细胞在氧供给正常情况下关键供 能路径。
① 无线粒体细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃细胞，如：白细胞、骨髓细胞
3. 糖酵解中间产物是其它物质合成原料。
（四）糖酵解小结
⑴ 反应部位：胞液
⑵ 糖酵解全过程要求掌握
⑶ 关键酶（限速酶）：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
⑷ 能量改变－－产能
净生成ATP数量：从G开始 2×2-2=2ATP 从Gn开始 2×2-1=3ATP
（五）糖酵解调整
调整方法：① 别构调整② 共价修饰调整
二、 糖有氧氧化
1、概念：糖有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖根本氧化成H2O和CO2，并释放出能量过程。是机体关键供能方法。
2、部位：胞液及线粒体
（一）有氧氧化反应过程
第一阶段：酵解路径
第二阶段：丙酮酸氧化脱羧
1、丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA
2、总反应式： NAD+ , HSCoA CO2 , NADH + H+
丙酮酸————————————————————————乙酰CoA
丙酮酸脱氢酶复合体

2、丙酮酸脱氢酶复合体组成：E1：丙酮酸脱氢酶 E2：二氢硫辛酰胺转乙酰酶 E3：二氢硫辛酰胺脱氢酶
第三阶段：三羧酸循环
1、定义：三羧酸循环(TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是一个含三个羧基柠檬酸。因为Krebs正式提出了三羧酸循环学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成。
2、反应部位：全部反应均在线粒体中进行
3、ATP生成 ：NADH+H+————3ATP NADPH————2ATP
4、三羧酸循环生理意义：①是三大营养物质氧化分解共同路径；②是三大营养物质代谢联络枢纽；③为其它物质代谢提供小分子前体
5、小 结 ① 部位：线粒体 ②掌握TAC全过程。
③关键酶：柠檬酸合（成）酶 、异柠檬酸脱氢酶、 α-酮戊二酸脱氢酶系
④能量改变（产能:12molATP）
⑤生理意义
第四阶段：氧化磷酸化
（二）有氧氧化关键酶
己糖激酶、6－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α－酮戊二酸脱氢酶系
（三） 有氧氧化能量改变
产能：1mol葡萄糖经过有氧氧化， 生成36或38molATP
（四）有氧氧化生理意义
1、糖有氧氧化是机体产能最关键路径。
2、是三大营养物质氧化分解共同路径。
3、是三大营养物质代谢联络枢纽。
糖有氧氧化小结：① 部位：胞液及线粒体 ②掌握糖有氧氧化全过程。③关键酶
④能量改变（产能:36或38molATP）⑤生理意义
三、磷酸戊糖路径
1、定义：磷酸戊糖路径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再深入转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖反应过程。
（一）、反应过程
1、细胞定位：胞 液
2、反应过程可分为二个阶段：第一阶段：氧化反应生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2
第二阶段则是非氧化反应 包含一系列基团转移。
（二）、磷酸戊糖路径生理意义
1、为核苷酸生成提供5-磷酸核糖
3、 提供NADPH作为供氢体参与多个代谢反应
四、糖醛酸路径
生理意义：1、生成活化葡萄糖醛酸UDPGA，即UDPGA是葡萄糖活性形式
2、 参与生物转化，为合成透明质酸等多糖提供葡萄糖醛酸。
第 三 节 糖原合成和分解
1、糖原储存关键器官及其生理意义
（1） 肌肉：肌糖原，180 ~ 300g，关键供肌肉收缩所需
（2）肝脏：肝糖原，70 ~ 100g，维持血糖水平
一、糖原合成代谢
（一）定义
糖原合成(指由葡萄糖合成糖原过程。
（二）合成部位
组织定位：关键在肝脏、肌肉 细胞定位：胞浆
（四） 糖原合成路径
1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖
2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖
3. 1- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖
4、 α-1,4-糖苷键式结合
二、糖原分解代谢
（一）定义：糖原分解习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖过程。
部位：亚细胞定位：胞 浆
（二）肝糖原分解
1. 糖原磷酸解—从糖原非还原端
2、 1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖
3、 6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖
三、 糖原合成和分解生理意义
1、 体内糖起源丰富，能量充足时，合成糖原储能。空腹时机体将储存糖原快速分解，提供能量。 2、维持血糖浓度相对恒定（肝糖原）。3、在肌肉组织为肌肉收缩提供能量（肌糖原）
四、糖原合成和分解调整
1、关键酶 ： ① 糖原合成：糖原合酶 ② 糖原分解：糖原磷酸化酶
1、别构调整
（1）6-磷酸葡萄糖是糖原合酶别构激活剂。
（2）ATP、葡萄糖是磷酸化酶别构抑制剂。
2、共价修饰调整
①两种酶磷酸化或去磷酸化后活性改变相反
②此调整为酶促反应，调整速度快
③调整有级联放大作用，效率高；
④受激素调整。
第 四 节 糖异生作用
概念 糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原过程。
原料 关键有乳酸（有机酸）、甘油、生糖氨基酸
部位：关键在肝、肾细胞胞浆及线粒体
过程：糖异生路径不完全是糖酵解逆过程。
一、糖异生路径
1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)
① 丙酮酸羧化酶，辅酶为生物素（反应在线粒体）
② 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（反应在线粒体、胞液）
2. 1,6-双磷酸果糖 转变为 6-磷酸果糖
3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖
4、底物循环定义： 由不一样酶催化单向反应使两个底物经过循环相互转化。
底物循环在正常生理条件下不会进行。
糖异生调整是经过对两个底物循环调整和糖酵解调整相互协调。
4、 乳酸循环
二、 糖异生生理意义
（一）维持血糖浓度相对恒定 （二）补充糖原贮备
（三）调整酸碱平衡 （四）帮助氨基酸代谢
第 五 节 血糖及其调整
一、血糖起源和去路
1、起源：①食物经消化吸收葡萄糖②肝糖原分解③糖异生
2、去路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪及一些非必需氨基酸④转变为其它糖类物质
3、平恒定生理意义 ：要组织器官能量供给，尤其是一些依靠葡萄糖供能组织器官。
脑组织不能利用脂酸，正常情况下关键依靠葡萄糖供能；
红细胞没有线粒体，完全经过糖酵解获能；
骨髓及神经组织代谢活跃，常常利用葡萄糖供能
二、血糖水平调整
1、肝脏调整
是维持血糖浓度关键器官，在神经，激素控制下进行。
血糖↑→肝糖原合成↑，糖异生↓
血糖↓→肝糖原分解↑ ，糖异生↑
2、肾脏调整
肾糖阈：血糖8.9-10.0mmol/L
血糖低于肾糖阈，肾小管将葡萄糖全部重吸收
血糖高于肾糖阈，出现糖尿。
3、依靠激素调整 降低血糖：胰岛素
升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素
三、 糖代谢紊乱
(一）低血糖
1. 低血糖定义：腹血糖浓度低于3.33~3.89mmol/L时称为低血糖。
2. 低血糖影响 ：血糖水平过低，会影响脑细胞功效，从而出现 头晕、倦怠无力、心悸等症状，严重时出现昏迷，称为低血糖休克。
3. 低血糖病因:① 胰性（胰岛β-细胞功效亢进、胰岛α-细胞功效低下等） ② 肝性（肝癌、糖原积累病等）③ 内分泌异常（垂体功效低下、肾上腺皮质功效低下等）④ 肿瘤（胃癌等）⑤ 饥饿或不能进食
（二）高血糖及糖尿症
1. 高血糖定义:临床上将空腹血糖浓度高于7.22~7.78mmol/L称为高血糖。
2. 肾糖阈定义:当血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L时，超出了肾小管重吸收能力，则可出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。
3. 高血糖及糖尿病理和生理原因
a. 连续性高血糖和糖尿，关键见于糖尿病(diabetes mellitus, DM)。
b. 血糖正常而出现糖尿，见于慢性肾炎、肾病综合征等引发肾对糖吸收障碍
c. 生理性高血糖和糖尿可因情绪激动而出现。
第八章 脂类代谢
第 一 节 脂类消化、吸收、分布及生理功效
脂 类：脂肪和类脂总称为脂类
一、脂类消化
1、部 位 关键在小肠上段
2、条 件 ① 乳化剂（胆汁酸乳化作用）；② 酶催化作用
二、脂类吸收
1、部 位 十二指肠下段及空肠上段
三、脂类分布及生理功效
分类
分布
生理功效
脂肪（甘油三酯）
脂肪组织、血浆

1、储脂供能
2、提供必需脂酸
3、促脂溶性维生素吸收
4、热垫作用
5、保护垫作用
6、组成血浆脂蛋白
类脂
生物膜、神经、
血浆
1、维持生物膜结构和功效
2、胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等
3、组成血浆脂蛋白
第 二 节 三酰甘油代谢
一、三酰甘油分解代谢
（一） 脂肪动员
1、定义 ：储存在脂肪细胞中脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用过程。
2、关键酶：激素敏感性脂酶（三酰甘油脂酶）
3、脂解激素：能促进脂肪动员激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、促肾上腺皮质激素(ACTH) 、促甲状腺激素(TSH) 等。
4、抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、雌二醇等。
激素敏感性脂酶 二酰甘油脂酶 一酰甘
5、脂肪动员过程：三酰甘油—————————二酰甘油———————酰甘油———
油脂酶
————甘油
（二）脂肪酸氧化（β-氧化）
1、部位：（1）组 织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。
（2）亚 细 胞：胞液、线粒体
2、过程：(1)脂酸活化