组成细胞的分子使用.pptx
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1、组成细胞的分子使用蛋白质蛋白质天然蛋白质得氨天然蛋白质得氨基酸得氨基在基酸得氨基在-位位,为为L-L-构型、构型、非蛋白质氨基酸肌氨酸-氨基丁酸甜菜碱-丙氨基叠氮丝氨酸O-重氮乙酰丝氨酸高丝氨酸羊毛硫氨酸高半胱氨酸苯丝氨酸氯胺苯醇(氯霉素)环丝氨酸肾上腺素组胺5-羟色氨青霉胺鸟氨基瓜氨基非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸:这些氨基酸不参与蛋白质得组成这些氨基酸不参与蛋白质得组成,但有但有一些就是重要得代谢物前体或中间产一些就是重要得代谢物前体或中间产物。如物。如-丙氨酸就是辅酶丙氨酸就是辅酶A A(HS-CoAHS-CoA)得组成部分之一、得组成部分之一、-氨基丁酸就是抑氨基丁酸就是抑制性神经递质、
2、瓜氨酸和鸟氨酸参与制性神经递质、瓜氨酸和鸟氨酸参与尿素循环。尿素循环。氨基酸得分类氨基酸得分类:(1)(1)按按R R基得化学结构基得化学结构(2)(2)人体细胞能否合成人体细胞能否合成根据氨基酸分子中所含氨基根据氨基酸分子中所含氨基(一一NH2)NH2)和羧基和羧基(-COOH)(-COOH)得数目得数目,将其分为中性、将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类酸性和碱性氨基酸三类,中性氨基酸含中性氨基酸含1 1个氨基和个氨基和1 1个羧基个羧基酸性氨基酸含酸性氨基酸含1 1个氨基和个氨基和2 2个羧基个羧基碱性氨基酸则含有碱性氨基酸则含有2 2个氨基和个氨基和1 1个羧基个羧基11大家应该也有点累
3、了,稍作休息大家有疑问的,可以询问和交流大家有疑问的,可以询问和交流大家有疑问的,可以询问和交流大家有疑问的,可以询问和交流(1)必需氨基酸必需氨基酸:成人有成人有8 8种种按能否在体内合成分按能否在体内合成分:甲携来一本亮色书(2)非必需氨基酸非必需氨基酸:12:12种种氨基酸氨基酸元素组成元素组成:所有氨基酸都含有所有氨基酸都含有 C C、H H、O O、N N 四种元素四种元素,蛋氨酸、半胱蛋氨酸、半胱氨酸还含有氨酸还含有S,S,所以大多数蛋白质还含所以大多数蛋白质还含有少量得有少量得 S,S,有些蛋白质还含有一些有些蛋白质还含有一些其她元素其她元素,如如 P(P(胃蛋白酶胃蛋白酶)、F
4、eFe等等。各种蛋白质得含氮量都很接近各种蛋白质得含氮量都很接近,都在都在16%左右左右,因此可通过测定生物样品中因此可通过测定生物样品中得含氮量计算出样品中蛋白质得含量得含氮量计算出样品中蛋白质得含量,1克氮就相当于克氮就相当于6、25克蛋白质。克蛋白质。茚三酮反应茚三酮反应:在加热条件及弱酸环境下在加热条件及弱酸环境下,氨基酸或肽与茚三氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色酮反应生成紫蓝色(与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮亮)黄色黄色)化合物及相应得醛和二氧化碳得反应。所有氨基酸及具化合物及相应得醛和二氧化碳得反应。所有氨基酸及具有游离有游离-氨基和氨基和-羧基得肽与茚三
5、酮反应都羧基得肽与茚三酮反应都显色显色凯氏定氮法凯氏定氮法:样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨氨(消化消化),氨又与硫酸作用氨又与硫酸作用,变成硫酸氨。经强碱碱化使之变成硫酸氨。经强碱碱化使之分解放出氨分解放出氨,借蒸汽将氨蒸至酸液中借蒸汽将氨蒸至酸液中,根据此酸液被中和得根据此酸液被中和得程度可计算得样品之氮含量。程度可计算得样品之氮含量。紫外吸收法紫外吸收法:蛋白质分子中蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基得苯环含有共轭双键基得苯环含有共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光得性质。使蛋白质具有吸收紫外光得性质。吸收高峰在
6、吸收高峰在280nm处处,其吸光度其吸光度(即光密度值即光密度值)与蛋白质含与蛋白质含量成正比。此外量成正比。此外,蛋白质溶液在蛋白质溶液在238nm得光吸收值与肽键得光吸收值与肽键含量成正比。利用一定波长下含量成正比。利用一定波长下,蛋白质溶液得光吸收值与蛋白质溶液得光吸收值与蛋白质浓度得正比关系蛋白质浓度得正比关系,可以进行蛋白质含量得测定。可以进行蛋白质含量得测定。双缩脲反应双缩脲反应(肽键肽键)氨基酸得酸碱化学氨基酸得兼性离子形式氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以两性离子形式存在。水溶液中得氨基酸就是极性分子。两性离两性离子形式子形式分子形式分子形式蛋白质得构象蛋白质得构象:每一种天然蛋
7、白质都有自每一种天然蛋白质都有自己特有得空间结构己特有得空间结构,这种空间结构通常称为这种空间结构通常称为蛋白质得构象。一般用蛋白质得一级结构、蛋白质得构象。一般用蛋白质得一级结构、二级结构、三级结构、四级结构来表示蛋二级结构、三级结构、四级结构来表示蛋白质不同层次得构象。白质不同层次得构象。蛋白质得生物学功能决定于她得高级结蛋白质得生物学功能决定于她得高级结构构,而蛋白质得高级结构由她得一级结构而蛋白质得高级结构由她得一级结构,即氨基酸得顺序决定。天然存在得蛋白质即氨基酸得顺序决定。天然存在得蛋白质总就是处于热力学最稳定得状态。总就是处于热力学最稳定得状态。一级结构一级结构(肽肽键、二硫键键
8、、二硫键)表示多肽链中表示多肽链中氨基酸种类、氨基酸种类、数量、连接方数量、连接方式和排列顺序。式和排列顺序。氨基酸残基氨基酸残基:多肽链中得每一个氨基酸多肽链中得每一个氨基酸单位叫做氨基酸残基单位叫做氨基酸残基,因为在形成肽因为在形成肽键时丢失了一分子水。键时丢失了一分子水。二级结构二级结构:多肽链借助氢键形成得有规则多肽链借助氢键形成得有规则得局部结构。得局部结构。螺旋螺旋:构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛构成指甲、毛发、蹄、角、羊毛得角蛋白得角蛋白;构成真皮、腱、韧带、骨、角构成真皮、腱、韧带、骨、角膜得胶原蛋白。都就是呈膜得胶原蛋白。都就是呈螺旋得纤维螺旋得纤维蛋白。蛋白。折叠折叠:构成蚕
9、丝、蛛丝得蛋白等。构成蚕丝、蛛丝得蛋白等。肽键和二硫键肽键和二硫键,属共价键属共价键,就就是蛋白质一级结构得化学键。是蛋白质一级结构得化学键。其她氢键、盐键、疏水键、其她氢键、盐键、疏水键、范德华力统称为次级键或副范德华力统称为次级键或副键键,属于非共价键属于非共价键。稳定蛋白质三维结构得作用力稳定蛋白质三维结构得作用力盐盐键键氢键氢键疏水键疏水键范德华力范德华力二二硫硫键键三级结构三级结构:蛋白质得三级结构主要指氨基酸残基得蛋白质得三级结构主要指氨基酸残基得侧链间得结合侧链间得结合借助借助疏水键、氢键、盐键、范德华疏水键、氢键、盐键、范德华力、二硫键力、二硫键等形成得。等形成得。多肽链经过如
10、此盘曲后多肽链经过如此盘曲后,可可形成某些发挥生物学功能得特定区域形成某些发挥生物学功能得特定区域,例如酶得活例如酶得活性中心等。三级结构得基本结构单位就是结构域性中心等。三级结构得基本结构单位就是结构域。四级结构四级结构:蛋白质得四级结构指数条具有独立得三蛋白质得四级结构指数条具有独立得三级结构得多肽链通过非共价键相互连接而成得聚级结构得多肽链通过非共价键相互连接而成得聚合体结构。在具有四级结构得蛋白质中合体结构。在具有四级结构得蛋白质中,每一条具每一条具有三级结构得链称为亚基或亚单位有三级结构得链称为亚基或亚单位,缺少一个亚基缺少一个亚基或亚基都不具有活性。或亚基都不具有活性。如血红蛋白。
11、如血红蛋白。蛋白质结构得多样性蛋白质结构得多样性蛋白质得生物学功能蛋白质得生物学功能蛋白质得理化性质蛋白质得理化性质1、蛋白质自溶液中析出得现象、蛋白质自溶液中析出得现象,称为蛋白质得沉淀。称为蛋白质得沉淀。高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可高浓度盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性沉淀蛋白质。盐析沉淀蛋白质不变性,就是分离制就是分离制备蛋白质得常用方法。如血浆中得清蛋白在饱和得备蛋白质得常用方法。如血浆中得清蛋白在饱和得硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂硫酸铵溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均为脱水剂,可可破坏水化膜破坏水化膜,降低水得介电常数降低水
12、得介电常数,使蛋白质得解离程使蛋白质得解离程度降低度降低,表面电荷减少表面电荷减少,从而使蛋白质沉淀析出。低从而使蛋白质沉淀析出。低温时温时,用丙酮沉淀蛋白质用丙酮沉淀蛋白质,可保留原有得生物学活性。可保留原有得生物学活性。但用乙醇但用乙醇,时间较长则会导致变性。重金属盐、生时间较长则会导致变性。重金属盐、生物碱试剂物碱试剂(苦味酸、鞣酸苦味酸、鞣酸)与蛋白质结合成盐而沉淀与蛋白质结合成盐而沉淀,就是不可逆得。就是不可逆得。2、蛋白质得盐溶、蛋白质得盐溶盐溶得概念盐溶得概念:低浓度得中性盐可以增加蛋白低浓度得中性盐可以增加蛋白质得溶解度质得溶解度,这种现象称为盐溶。这种现象称为盐溶。盐溶得机理
13、就是盐溶得机理就是:蛋白质分子吸附某种盐类蛋白质分子吸附某种盐类离子后离子后,带电表层使蛋白质分子间彼此排斥带电表层使蛋白质分子间彼此排斥,同时同时蛋白质分子与水分子间得相互作用加强蛋白质分子与水分子间得相互作用加强,使蛋白使蛋白质分子溶解度增加。质分子溶解度增加。盐析得机理就是盐析得机理就是:大量中性盐得加入大量中性盐得加入,使水得使水得活度降低活度降低,从而降低蛋白质得极性基团与水分子从而降低蛋白质得极性基团与水分子间得相互作用间得相互作用,破坏了蛋白质分子得水化层。破坏了蛋白质分子得水化层。3 3、蛋白质在某些因素得作用下、蛋白质在某些因素得作用下,空间结构被破坏空间结构被破坏,生物学活
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