第10章-生物大分子3—蛋白质.ppt
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1、第第1010章章 生物大分子生物大分子33蛋白质蛋白质 1.1.掌握蛋白质的分子组成和分子结构,蛋白掌握蛋白质的分子组成和分子结构,蛋白质的理化性质和分类;质的理化性质和分类;2.2.熟悉蛋白质结构与功能的关系。熟悉蛋白质结构与功能的关系。学习目标学习目标蛋白质的主要的生物学功能蛋白质的主要的生物学功能1 1 结构功能结构功能 2 2 调节功能调节功能 3 3 催化功能催化功能 4 4 运输功能运输功能 5 5 贮藏功能贮藏功能 6 6 运动功能运动功能 7 7 免疫功能免疫功能 8 8 生物膜功能生物膜功能 9 9 生长、繁殖、遗传和变异作用生长、繁殖、遗传和变异作用 第一节第一节 蛋白质的
2、基本组成单位蛋白质的基本组成单位1 1、蛋白质的元素组成、蛋白质的元素组成所有的蛋白质都含有所有的蛋白质都含有碳、氢、氧、氮碳、氢、氧、氮四种元素,大四种元素,大多数蛋白质还含有少量的多数蛋白质还含有少量的硫、磷硫、磷,少数还含有铁、,少数还含有铁、铜、锰、锌等金属元素,个别含碘。铜、锰、锌等金属元素,个别含碘。平均平均含碳约含碳约5050,氢,氢7 7,氧,氧2323,氮,氮1616。蛋蛋白白质质平平均均含含N N量量为为1616,这这是是凯凯氏氏定定氮法氮法测蛋白质含量的理论依据:测蛋白质含量的理论依据:蛋白质含量蛋白质含蛋白质含量蛋白质含N N量量6.256.25二、蛋白质的基本组成单位
3、二、蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸1.1.氨基酸的结构氨基酸的结构或或两性离子形式两性离子形式 不带电形式不带电形式组成蛋白质基本的氨基酸有组成蛋白质基本的氨基酸有2020种。种。氨基酸结构特点氨基酸结构特点:均为均为-氨基酸(除氨基酸(除ProPro)同一碳原子上连有羧基、同一碳原子上连有羧基、氨基和氨基和H H 不同点为侧链不同点为侧链R R基团不同基团不同 均为均为L L-氨基酸(除氨基酸(除GlyGly)2 2.氨氨基基酸酸的的分分类类色氨酸色氨酸 tryptophan Trp(Try)W 5.89丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 5.68酪氨酸酪氨酸 tyrosine Tyr
4、 Y 5.66半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 5.74天冬酰胺天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 5.60有些氨基酸在人体内不能合成或合成的数量有些氨基酸在人体内不能合成或合成的数量不够,必需由食物蛋白质补充才能维持机体的不够,必需由食物蛋白质补充才能维持机体的正常生长发育,这类氨基酸称为正常生长发育,这类氨基酸称为必需氨基酸必需氨基酸。主要有主要有8 8种:种:赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸
5、、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸蛋白质中含有必需氨基酸越多,营养价值越高。蛋白质中含有必需氨基酸越多,营养价值越高。3.3.氨基酸的重要的理化性质氨基酸的重要的理化性质(1 1)物理性质)物理性质 无色结晶,其形状因构型而异。无色结晶,其形状因构型而异。溶解性溶解性:各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,:各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,易溶解于强酸或强碱中但不能溶解于有机溶剂。易溶解于强酸或强碱中但不能溶解于有机溶剂。熔点熔点:氨基酸的熔点极高,一般在:氨基酸的熔点极高,一般在200200以上。以上。味感味感:有的无味、有的味甜、有的
6、味苦,谷氨:有的无味、有的味甜、有的味苦,谷氨酸的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分。酸的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分。旋光性旋光性:除甘氨酸外,氨基酸都具有旋光性。:除甘氨酸外,氨基酸都具有旋光性。(2 2)两性解离和等电点)两性解离和等电点两性离子两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的子的-NH-NH3+3+正离子和能接受质子的正离子和能接受质子的-COO-COO-负离子。负离子。氨基酸在水溶液中的酸碱性氨基酸在水溶液中的酸碱性 酸性氨基酸酸性氨基酸 呈酸性呈酸性 带负电荷带负电荷 碱性氨基酸碱性氨基酸 呈碱性呈碱性 带正电荷带正电荷 中性氨基酸
7、中性氨基酸 呈弱酸性呈弱酸性 带负电荷带负电荷 -NH3+给出质子的能力大于给出质子的能力大于-COO-接受质子的能力接受质子的能力 氨基酸在溶液中的电离氨基酸在溶液中的电离正离子正离子两性离子两性离子负离子负离子当氨基酸在某一当氨基酸在某一pH pH 值时,所带正电荷和负电荷相等,值时,所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时溶液的即净电荷为零,此时溶液的pH pH 值成为值成为氨基酸的等电点,氨基酸的等电点,用用 pI pI 表示表示。特点:特点:A A 主要以两性离子形式存在,净电荷数等于零,主要以两性离子形式存在,净电荷数等于零,在电场中不移动;在电场中不移动;B B 此时氨基酸的溶
8、解度最小,容易沉淀。此时氨基酸的溶解度最小,容易沉淀。(3 3)光吸收)光吸收TyrTyr、PhePhe、TrpTrp的的R R基含有共轭双键,在基含有共轭双键,在220-300nm220-300nm近紫外区有吸收。近紫外区有吸收。(nm)Tyr 275Phe 257Trp 280由于大多数蛋白质中均由于大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,含有色氨酸和酪氨酸,故测定故测定280nm280nm波长的光波长的光吸收强度,可作为溶液吸收强度,可作为溶液中蛋白质含量的快速定中蛋白质含量的快速定量方法。量方法。(4 4)化学性质)化学性质 显色反应显色反应 aa+aa+茚三酮茚三酮蓝紫色化合物蓝紫色化合
9、物Pro+Pro+茚三酮茚三酮黄色化合物黄色化合物 与甲醛反应与甲醛反应 与与HNOHNO2 2的反应的反应 脱羧基反应脱羧基反应 4.4.氨基酸的制备氨基酸的制备(1 1)水解蛋白法)水解蛋白法 酸水解酸水解 碱水解碱水解 酶水解酶水解(2 2)人工合成法)人工合成法(3 3)微生物发酵法)微生物发酵法第二节第二节 肽肽一、有关的概念一、有关的概念肽:肽:是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。氨基脱水缩合而成的化合物。肽键:肽键:氨基酸间脱水后形成的键称肽键(酰氨键),氨基酸间脱水后形成的键称肽键(酰氨键),其中的氨基酸单位称氨基酸
10、残基。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。由两个氨基酸脱水生成形成的肽称为由两个氨基酸脱水生成形成的肽称为二肽二肽。由三个以上由三个以上1010个以下氨基酸脱水生成形成的肽称为个以下氨基酸脱水生成形成的肽称为寡肽寡肽。多于多于1010个氨基酸脱水生成形成的肽叫个氨基酸脱水生成形成的肽叫多肽或多肽链多肽或多肽链。命名:从命名:从NCNC端,丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨端,丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸酸写法:从写法:从NCNC端,端,Ser-Gly-Try-Ala-LeuSer-Gly-Try-Ala-Leu。主干链主干链“N-C-CN-C-C”重复单元。重复单元。举例举例多肽链的一般可用通式表示如下
11、多肽链的一般可用通式表示如下:N N端端氨基酸残基氨基酸残基氨基酸残基氨基酸残基C C端端注注:肽链可以是链状、环状或分支状。:肽链可以是链状、环状或分支状。肽键与相邻两个肽键与相邻两个-碳原子所组成的(碳原子所组成的(CCCOCONHNHCC)称为)称为肽单元肽单元。H2N CHCR1OHN CHCR2OHN CHCR3OHN CHCOHRnO肽单元的空间结构三个显著特征:肽单元的空间结构三个显著特征:1 1 肽单元是平面结构肽单元是平面结构 2 2 肽键具有局部双键性质肽键具有局部双键性质 3 3 肽键呈反式构型肽键呈反式构型 二、生物活性肽二、生物活性肽活性肽活性肽是指生物体内具有活性的
12、肽类。是指生物体内具有活性的肽类。1.1.谷胱甘肽谷胱甘肽2.2.神经肽神经肽GSH过氧过氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+例如脑啡肽例如脑啡肽第三节第三节 蛋白质分子结构蛋白质分子结构蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。成的生物大分子。一、稳定蛋白质分子结构的作用力一、稳定蛋白质分子结构的作用力1.1.共价键共价键 肽键肽键 二硫键二硫键:由两个半胱氨酸残基的两个巯:由两个半胱氨酸残基的两个巯基之间脱氢形成的基之间脱氢形成的 2.2.非共价键(又称为次级键或分子间力
13、)非共价键(又称为次级键或分子间力)(1 1)氢键)氢键 由电负性强的原子(由电负性强的原子(F F、O O、N N)对氢原子)对氢原子的静电引力所形成的静电引力所形成 (2 2)盐键)盐键 又称离子键阴阳离子之间借助于静电引又称离子键阴阳离子之间借助于静电引力形成力形成 (3 3)疏水作用力)疏水作用力 氨基酸残基的非极性基团为避开水氨基酸残基的非极性基团为避开水相而聚合在一起的集合力。相而聚合在一起的集合力。(4 4)范德华力)范德华力 基团之间的电子云相互作用产生的基团之间的电子云相互作用产生的作用力作用力 概要概要二级结构二级结构 三级结构三级结构四级结构四级结构空间结构空间结构结构与
14、功能结构与功能一级结构与功能的关系一级结构与功能的关系空间结构与功能的关系空间结构与功能的关系蛋白质分子结构蛋白质分子结构一级结构一级结构蛋白质分子结构蛋白质分子结构 定义:蛋白质多肽链中氨基酸的线性排列顺序。定义:蛋白质多肽链中氨基酸的线性排列顺序。人胰岛素的一级结构人胰岛素的一级结构维持蛋白质一级结构作用力:肽键、二硫键维持蛋白质一级结构作用力:肽键、二硫键二、蛋白质分子的一级结构二、蛋白质分子的一级结构定定义义:也也称称三三维维构构象象或或高高级级结结构构,是是指指蛋蛋白白质质分分子子中中原原子子和和基基团团在在三三维维空空间间上上的的排排列列、分分布布及及肽肽链的走向。链的走向。二级结
15、构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构空间结构层次空间结构层次三、蛋白质分子的空间结构三、蛋白质分子的空间结构(一)、二级结构(一)、二级结构定义:肽链主链的空间折叠和盘绕方式。定义:肽链主链的空间折叠和盘绕方式。-螺旋螺旋类型类型-折叠折叠-转角转角无规则卷曲无规则卷曲 1.1.-螺旋螺旋一级结构一级结构-螺旋螺旋天然蛋白质几乎所有的天然蛋白质几乎所有的-螺螺旋都是右手螺旋,在嗜热菌蛋白旋都是右手螺旋,在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。酶中发现了一段左手螺旋。结构特点:结构特点:螺旋的每圈有螺旋的每圈有3.63.6个氨基酸,个氨基酸,螺旋间距离为螺旋间距离为0.54nm 0.54nm,
16、每个残,每个残基沿轴旋转基沿轴旋转100100。氨基酸残基的侧链伸向外侧,氨基酸残基的侧链伸向外侧,每个氨基酸残基每个氨基酸残基NHNH上的氢与前上的氢与前面相隔三个氨基酸残基的面相隔三个氨基酸残基的C=0C=0形形成氢键,氢键的走向平行于螺成氢键,氢键的走向平行于螺旋轴。旋轴。影响影响 -螺旋的稳定性的因素螺旋的稳定性的因素在在多多肽肽链链中中连连续续的的出出现现带带同同种种电电荷荷的的极极性性氨氨基基酸酸,-螺旋就不稳定。螺旋就不稳定。在多肽链中只要出现在多肽链中只要出现propro,-螺旋就被中断,产生一个螺旋就被中断,产生一个弯曲或结节弯曲或结节GlyGly的的R R基基太太小小,难难
17、以以形形成成 -螺螺旋旋所所需需的的两两面面角角,所所以以和和ProPro一样也是螺旋的最大破坏者一样也是螺旋的最大破坏者 肽肽链链中中连连续续出出现现带带庞庞大大侧侧链链的的氨氨基基酸酸如如IleIle,由由于于空空间间位阻,也难以形成位阻,也难以形成 -螺旋螺旋 2.2.折叠折叠平平行行式式 反反平平行行式式反反平平行行式式折折叠叠 多肽链几乎完全伸展多肽链几乎完全伸展结构特点:结构特点:相邻肽链主链上的相邻肽链主链上的NHNH和和C=0C=0之间形成氢键之间形成氢键氢键与肽链的长轴接氢键与肽链的长轴接近垂直。侧链近垂直。侧链R R基交替基交替地分布在片层平面的地分布在片层平面的两侧。两侧
18、。多肽主链呈锯齿状折多肽主链呈锯齿状折叠构象叠构象平行式平行式反平行式反平行式(更稳定)(更稳定)3.3.转角转角结构特点:结构特点:多肽链经常出现多肽链经常出现180180的回折,在回的回折,在回折角上的结构就称折角上的结构就称-转角转角由第一个氨基酸残由第一个氨基酸残基的基的C=OC=O与第四个氨与第四个氨基酸残基的基酸残基的NHNH之间之间形成氢键。形成氢键。4.4.无规则卷曲无规则卷曲没有一定规律的松散没有一定规律的松散肽链结构肽链结构结构特点:结构特点:结构有高度的特异性,结构有高度的特异性,与生物活性密切相关,与生物活性密切相关,酶的活性中心往往位酶的活性中心往往位于无规则卷曲中。
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