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生化复习题

1. 蛋白质一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
2. 蛋白质二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
3. 超二级结构： 是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体
4. 蛋白质三级结构： 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构
5. 蛋白质四级结构 ： 具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构
6. 蛋白质等电点：某一pH值的溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点
7. 肽键 ： 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
8. 核酸的变性与复性：变性指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。
9. 退火 ：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为" 退火"
10. 增色效应 ： 核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象
11. 减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象
12. 碱基堆积力： 每个碱基对平行伸展并且与上面的和下面的碱基对非常靠近，这一现象叫做碱基堆积。碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。
13. 超螺旋DNA：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结果。
14. DNA的一级结构： 在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
15. DNA的二级结构： 是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
16. 结合蛋白质： 由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。
17. 蛋白质变性作用： 蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
18. 蛋白质盐析作用： 蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。
19. 酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位
20. 酶的专一性： 一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性
21. 竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
22. 非竞争性抑制作用 ：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶－底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。
23. 别构酶: 一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
24. 别构效应： 含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子的构象，性质和功能改变的作用。
25. 同工酶： 指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶
26. 酶的比活力: 每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶纯度的测量。
27. 酶原激活：在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。
28. 寡聚酶: 由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。构成寡聚酶的亚基可以相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列
29. 辅酶和辅基：辅基专指那些与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅助因子的有机小分子。 辅酶专指那些与酶蛋白结合松散，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去的有机小分子：
30. 全酶 : 　具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子
31. 多酶体系: 多酶融合体是许多真核生物的多酶体系是多功能蛋白，不同的酶以共价键连在一起，称为单一的肽连，称为多酶融合体。
32. 冈崎片段 :DNA复制过程中先合成的较短的DNA，由冈崎发现的缘故得名，此片在DNA连接酶催化下再连接成完整的DNA链。
33. hnRNA :在真核生物中，最初转录生成的RNA称为不均一核RNA(heterogeneous nuclear RNA,hnRNA)。核内不均一RNA 为存在于真核生物细胞核中的不稳定、大小不均的一组高分子RNA（分子量约为105～2×107，沉降系数约为30—100S）之总称。
34. 氧化脱氨基作用: 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。
35. 联合脱氨基作用: 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。
36. 呼吸链: 在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链
37. 生物氧化: 在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA经过一系列氧化脱羧，最终形成二氧化碳和水，并产生能量的过程。
38. 糖异生作用: 从非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、及氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的作用。
39. 糖酵解：细胞质中葡萄糖在无氧条件下转变为丙酮酸所经历的一系列反应，在此过程中净生成两个ATP分子。
40. 乳酸发酵： 以乳酸为终产物的厌氧发酵。
41. 生醇发酵： 葡萄糖在酵母细胞中经无 氧分解生成乙醇的作用。
42. 氧化磷酸化： 代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种氧化电子传递链和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化
43. 底物水平磷酸化： 将底物的高能磷酸基团直接转移给ADP或GDP生成ATP或GTP。
44. 两用代谢途径： 柠檬酸循环是糖、脂肪、蛋白质和氨基酸等氧化所共同经历的途径。此外，柠檬酸循环生成的中间物质也是许多生物合成的前体。因次柠檬酸循环是两用代谢途径。
45. 甘油-3-磷酸穿梭: 糖酵解产生的NADH不能穿过线粒体膜，其上的电子可以进入线粒体内膜。甘油-3-磷酸（易穿梭于线粒体内膜）起电子载体的作用。
46. 苹果酸-天冬氨酸穿梭: 主要存在于肝和心肌中。胞液中NADH+H+的一对氢原子经此穿梭系统带入一对氢原子，由于经NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化，故可生成2.5分子ATP。
47. 乳酸循环: 肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并伴随着血液流进入肝脏细胞，在肝细胞内通过糖异生转变为葡萄糖又回到血液随血液供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
48. 葡萄糖-丙氨酸循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
49. 生糖氨基酸: 分解产物为糖代谢的中间物，如Py, Oxaloacetate, a-Ketoglutaric acid, Fumarate 等。
50. 生酮氨基酸: 分解产物为Acetyl CoA, 或Acetoacetate。Leu。
51. 解偶联剂 : 使氧化作用与磷酸化作用脱去偶联的作用物质称为解偶联剂。如2.4-二硝基酚、双香豆素等。
52. 尿素循环 :氨基酸代谢产生的氨在肝脏中代谢为尿素解毒，必须有精氨酸酶(Arginase)水解精氨酸为尿素而实现在肝脏中解除氨的毒性，被称为尿素循环(鸟氨酸循环)
53. 酮体: 在肝细胞线粒体中以 β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化为乙酰乙酸β-羟丁酸和三者统称为酮体。
54. β-氧化: 降解始发于羧基端的第二为的碳原子，在这一处断裂，切掉两个碳原子单位，脂肪酸的降解被命名为β-氧化 。
55. 转氨作用: 在转氨酶（Transaminase）的催化下， α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
56. 一碳单位: 具有一个碳原子的基团
57. 复制：以原来分子为模板合成出相同分子的过程
58. 转录：以DNA为模板合成RNA的过程为转录
59. 逆转录：有一些RNA病毒能以其RNA为模板合成DNA，称为逆转录,是中心法则的补充。
60. 翻译：以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译
61. 启动子：RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。
62. 终止子：提供转录终止信号的DNA序列。
63. 遗传密码：又称密码子、遗传密码子、三联体密码。指mRNA分子上从5'端到3'端方向，由起始密码子AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体。决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号。
64. 反密码子 ：转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。
65. 半保留复制：每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的
66. 激酶 : 是能够在ATP和任何一种底物之间起催化作用，转移磷酸基团的一类酶
67. 回补反应:对柠檬酸循环中间产物有补充作用的反应又叫填补反应
68. 磷氧比: 一对电子通过呼吸链传至O2所产生的ATP分子数。
69. 乙醛酸循环 ：植物内脂肪酸氧化分解，为乙酰CoA之后，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸此琥珀酸可用于糖的形成
70. TCA循环：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA经过一系列氧化脱羧，最终形成二氧化碳和水，并产生能量的过程。
71. HMP途径 ： 当碘乙酸抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶时，有氧与无氧分解均不可进行，生物体内发生另一个能分解糖的途径，因含有磷酸戊糖中间物，又称为磷酸戊糖途径。从6-磷酸葡萄糖开始分解，又称为磷酸己糖旁路。

五、问答题
1.举例说明蛋白质一级结构与功能关系
例如镰刀型贫血细胞，因为血红蛋白分子中的谷氨酸被颉氨酸所取代，一级结构改变使得蛋白质分子功能发生显著改变。
2． 蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？
一般把一级结构看做是基本结构，它们经过折叠，形成空间构象是高级结构。其中通过二硫键，非共价键等维系空间结构。
3． Edman反应所有的试剂和反应的特点如何？
Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯，在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定
4． 何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？
使蛋白质净电荷为零的PH值即为等电点。
等电点时蛋白质极的溶解度最低，且在电场中无电泳形成。
5． 何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？
盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。原理：随着离子浓度的增加，由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转化为盐离子的水化水。
6．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？
变性后蛋白质的性质有哪些改变？
天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为变性作用。
物理因素：加热，剧烈振荡或搅拌，紫外线，超声波
化学因素：强酸，强碱，尿素，重金属盐，浓乙醇

7．简述胰蛋白酶原激活过程。
胰蛋白酶原刚合成时，此酶多一个六肽，故其活性中心基团形不成活性中心，酶原无活性。当它进入小肠后，在Ca2+的存在下，受小肠粘膜分泌的肠激酶作用，赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断，失去一个六肽，使构象发生一定的变化，成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组氨酸(40)，天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193) (括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来，形成了催化作用必需的活性中心，酶具有了催化活性。

8． 核酸的组成和在细胞内的分布如何?
核酸基本单位是核苷酸有含氮碱基五碳糖磷酸三种小分子物质组成
核算分为DNA（脱氧核糖核酸）RNA（核糖核酸）
DNA主要分布在细胞核中此外线粒体 叶绿体也含有少量DNA,原核细胞的DNA位于拟核
RNA主要分布在细胞质中

9． 核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？
核酸分子中单核苷酸间是通过3'-5'磷酸二酯键连接。
碱基配对原则指核酸分子中碱基之间总是A与T、G与C之间以氢键相连的结合方式。
10． 简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？
DNA的立体结构就是双螺旋结构和超螺旋结构吧 RNA的立体结构记不到了 稳定DNA结构的力有碱基间的氢键和碱基堆积力。

11．什么是别构效应？简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用
别构效应：当配体结合于别构酶的调节部位后，引起酶分子构象发生改变从而改变酶的催化活性。
别构酶结构：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于不同亚基上，使酶活性增强的效应物称为别构酶激活剂，反之称为别构酶抑制剂。 别构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度呈S曲线
12． 测定酶活力时为什么以初速度为准？
越往后 酶活性会变低，。引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多，如底物浓度降低，产物浓度增加加速了逆反应进行，产物对酶的抑制等等。因此，测定酶活力，应该测定酶促反应的出速率，从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。
13. 请写出糖酵解的过程中的不可逆反应、底物水平磷酸化反应及其催化反应的酶？
己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶；磷酸甘油酸激酶

14. 请以镰刀性细胞贫血症为例，阐述蛋白质一级结构与功能的关系
血红蛋白分子中的谷氨酸被缬氨酸所取带，一级结构改变使得蛋白质分子功能发生显著改变。
15、请简述核蛋白体循环过程
⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。
⑵肽链延长阶段：①进位②成肽③移位
⑶肽链终止阶段：核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。①识别②水解③解离

16. 写出三羧酸循环途径中的脱羧和脱氢反应及受氢体。
三羧酸循环的四次脱氢,其中三对氢原子以NAD+为受氢体,一对以FAD为受氢体
三对氢原子以NAD+为受氢体:
由异柠檬酸脱氢酶催化柠檬酸氧化脱羧生成α酮戊二酸反应
由α-酮戊二酸脱氢酶复合体催化α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA反应
由苹果酸脱氢酶催化苹果酸脱氢生成草酰乙酸反应
一对以FAD为受氢体:
由琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应

或者（看书）
列一下柠檬酸循环主要过程（脱氢脱羧过程已标注）

丙酮酸 == 乙酰辅酶A 脱羧 脱氢（NADPH + H+）

进入柠檬酸循环：
乙酰辅酶A + 草酰乙酸 == 柠檬酸
柠檬酸 == 异柠檬酸
异柠檬酸 == 草酰琥珀酸 脱氢（NADPH + H+）
草酰琥珀酸 == a-酮戊二酸 脱羧
a-酮戊二酸 == 琥珀酰辅酶A 脱羧 脱氢（NADPH + H+）
琥珀酰辅酶A == 琥珀酸 产生ATP
琥珀酸 == 延胡索酸 脱氢（FADH2）
延胡索酸 == 苹果酸
苹果酸 == 草酰乙酸 脱氢（NADH + H+）

17. 请简述脂肪酸的β-氧化过程。
①脱氢 ②加水 ③再脱氢 ④硫解
脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。
第一步脱氢(dehydrogenation)反应由脂酰CoA脱氢酶活化，辅基为FAD，脂酰CoA在α和β碳原子上各脱去一个氢原子生成具有反式双键的α,β-烯脂肪酰辅酶A。
第二步加水（hydration)反应由烯酰CoA水合酶催化，生成具有L-构型的β-羟脂酰CoA。
第三步脱氢反应是在β－羟脂肪酰CoA脱饴酶（辅酶为NAD+）催化下，β-羟脂肪酰CoA脱氢生成β酮脂酰CoA。
第四步硫解（thiolysis)反应由β－酮硫解酶催化，β-酮酯酰CoA在α和β碳原子之间断链，加上一分子辅酶A生成乙酰CoA和一个少两个碳原子的脂酰CoA。

18. 试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？
丙氨酸径联合脱氨基作用转化为丙酮酸
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA进一步合成脂肪酸。
丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，并进一步转化为磷酸二羧丙酮，磷酸二羟丙酮还原为З-磷酸甘油。
脂肪酸经活化为脂酰CoA后，与З-磷酸甘油经转酰基作用合成脂肪。

19、 请举例说明什么是底物水平磷酸化？
底物水平磷酸化是指在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移到ADP形成ATP的过程。

X～ P + ADP —→ XH + ATP

例如：甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸的反应，甘油酸磷酸激酶将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP。

20. 请计算1摩尔β-羟丁酸完全氧化产生多少摩尔的ATP?并写出相应生化反应过程。
22.5摩尔
β-羟丁酸彻底氧化成CO2和H2O的途径如下:
β-羟丁酸需经脱氢,活化和TCA循环进行代谢
β-羟丁酸由脱氢酶催化脱氢生成乙酰乙酸和NADH,NADH进入呼吸链产生3分子ATP
乙酰乙酸由β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶催化生成乙酰乙酰辅酶A,分别消耗0和2分子ATP
乙酰乙酰辅酶A由硫解酶催化,生成2分子乙酰辅酶A,无能量代谢
乙酰辅酶A理论上经TCA循环一周生成2分子CO2,四次脱氢和一次底物水平磷酸化共产生12分子ATP,2分子乙酰辅酶A产生24分子 ATP,产生ATP为27分子,ATP消耗为2分子,故合计产生ATP为24+3-2=25分子
21、 请写出糖酵解途径中的脱氢反应和底物水平磷酸化反应及其催化反应的酶
反应和底物水平磷酸化反应及其催化反应的酶
甘油醛-3-磷酸脱氢酶；磷酸甘油酸激酶

22、 什么是酶的活性中心？试利用中间产物学说解释酶作用机制
酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（active center）或活性部位（active site)。
参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶的必需基团

23、 什么是一碳单位？为什么机体缺乏叶酸时会产生巨幼红细胞性贫血症？
指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团.
24、 三羧酸循环途径没有O2 直接参加的反应，但如果没有O2 时，三羧酸循环就不能进行，请解释这是为什么？并写出相关的反应。
三羧酸循环的第3，4，6，8步发生了氧化反应（可能各个书上不一样，不过无所谓），这些步骤里都有NAD+或NADP+,FAD+的参与，这些辅助因子就是事先由NADH,FADH2经过呼吸链将电子交给氧气，形成氧化状态，再接受TCA循环的，此时氧气已形成水了，不参加反应，由上述的辅助因子（NAD+,FADP+)参与反应

25、N-乙酰谷氨酸是氨基甲酰磷酸合成酶的别构激活剂，当新生儿的肝脏缺乏N-乙酰谷氨酸合酶时，会发生致命的高血氨，请解释为什么？
本病代谢缺陷是尿素循环中有关的酶活性缺乏。其中任何一种酶活性的完全或部分缺乏，都会导致其底物在体内蓄积，以致血氨含量明显升高。
26、 鱼藤酮是一种非常有效的杀虫剂和鱼的毒剂，抗霉素A是一种动物毒剂。在分子水平上，鱼藤酮可以阻止电子从NADH传递到CoQ；抗霉素A是CoQH2氧化的强烈抑制剂。根据以上作用特点分析：鱼藤酮和抗霉素A的毒性生化机理是什么？哪个毒性更强？为什么？
1,鱼藤酮抑制了呼吸链，阻止了氧化磷酸化过程，生物体能量无法产生，而氧利用继续，导致生物体死亡。
2，抗霉素A抑制了FADH呼吸链，也是阻止了氧化磷酸化。
3，鱼藤酮更毒。它的作用位点在抗霉素A之前。抗霉素A作用位点之前有一个氧化磷酸化位点，鱼藤酮就在这发挥作用。它完全抑制HADH呼吸链，而抗霉素A作用之前,NADH可以氧化磷酸化可以偶联一次。
27. 计算一分子草酰乙酸彻底氧化分解产生的ATP的数量，写出详细反应过程
1 草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸,催化的酶：磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶,消耗一分子GTP
2 磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸生成丙酮酸,催化的酶：丙酮酸激酶,产生一分子ATP
3 丙酮酸进线粒体脱氢脱羧生成一分子乙酰CoA,同时生成一分子NADH（2.5分子ATP）
4 乙酰CoA进入三羧酸循环,成生10分子ATP（一轮三羧酸循环可生成3个NADH、1个FADH2和1个GTP,合计10个ATP）
此过程共产生12.5个ATP
（不同教材上对于NADH和FADH2产生ATP的数目是不一样的,我这里列举的是按1个NADH产生2.5个ATP,1个FADH2产生1.5个ATP来算的,如果按3和2来算的话,最后的结果就是15分子ATP）

28.丙二酸是琥珀酸脱氢酶催化反应的的一种竞争性抑制剂。解释为什么增高草酰乙酸的浓度能够克服丙二酸的抑制作用。假定这一反应发生在肝脏制剂中。
通过加入更多的底物（在该反应中，底物是琥珀酸）可以克服竞争性抑制作用。草酰乙酸之所以能克服丙二酸的抑制作用，是因为它能通过柠檬酸循环转变成琥珀酸
29.在肝脏中，1分子的葡萄糖在有氧的条件下完全氧化可生成多少分子的ATP？如在肝脏制剂中加入2,4-二硝基苯酚，则1分子的葡萄糖在有氧的条件下完全氧化可生成多少分子的ATP？如在肝脏制剂中加入安密妥（仅抑制NADH呼吸链的电子传递）呢？
1.具体算法：葡萄糖 → CO2 + H2O + ATP
（1）糖酵葡萄糖 → 丙酮酸 + 2NADH + 2ATP；
（2）丙酮酸 → 乙酰CoA,产生1分子NADH；
（3）一分子乙酰CoA经过三羧酸循环,产生3NADH + 1FADH2 + 1ATP/GTP
经过呼吸链：1NADH → 2.5 ATP（旧数据是3ATP）；1FADH2 → 1.5ATP（旧数据是2ATP）.
所以,总结算：10NADH → 25ATP + 2FADH2 → 3ATP + 4ATP = 32ATP
如果细胞质基质中的NADH（糖酵解步骤产生）经过甘油-3-磷酸穿梭（心脏和肝脏）进入线粒体,就会转变成FADH2,所以就会少产生2ATP（2NADH → 2FADH2）,总数就是30ATP.
因此,一个葡萄糖分子完全氧化可以净生成ATP的个数就是30或者32个.

30.湖北阳新县非法开采金矿的过程中使用了大量剧毒的化学物质氰化钠，对水源造成了大量的污染，水中的青蛙和蝌蚪引用水源的牛、羊大量死亡，结合所学知识，分析该物质危害的机理。
NADH2-CoQ-b-cl-c-aa3-O2
氰化物抑制电子从Cyt aa3向分子氧的传递，细胞窒息，组织缺氧而中毒
CNˉ的N 原子含有孤对电子能够与细胞色素aa3 的氧化形式高价铁Fe3＋以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。